Pyruvat-Phosphat-Dikinase

2024-05-13T07:13:00Z

134.99.37.243: /* Katalysierte Reaktion */

{{Infobox Protein
| Name = Pyruvat-Phosphat-Dikinase
| Bild = Conformational states of PPDK.png
| Bild_legende = Struktur der PPDK aus ''Zea mays'' ({{PDB|1VBH}}). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), PEP/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substrat PEP und einem Mg2+-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide (rot). Der katalytische [[Histidin]]-Rest ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die PPDK aus ''Clostridium symbiosum'' ({{PDB|1KBL}}).
| PDB = {{PDB2|1VBG}}, {{PDB2|1VBH}}, {{PDB2|1KBL}}, {{PDB2|1DIK}}, {{PDB2|2X0S}} 
| Groesse = 947 Aminosäuren (''Zea mays'')
| Kofaktor = Mg2+, NH4+
| Precursor =
| Struktur = Homotetramer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = [http://www.maizegdb.org/cgi-bin/displaygprecord.cgi?id=25385 pdk] (MaizeGDB)
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt = P11155
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|9027-40-1|KeinCASLink=1|Q0}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.7.9.1
| Kategorie = Phosphotransferase
| Reaktionsart =
| Substrat = [[Adenosintriphosphat|ATP]] + [[Pyruvat]] + [[Phosphat]]
| Produkte = [[Adenosinmonophosphat|AMP]] + [[Phosphoenolpyruvat]] + [[Diphosphat]]
| Homolog_fam = NV
| Taxon = [[Pflanzen]], div. [[Bakterien]] und [[Protozoen]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

Die '''Pyruvat-Phosphat-Dikinase (PPDK)''' ([[Enzymklasse|EC]] 2.7.9.1) gehört zur Enzymklasse der [[Kinasen|Phosphotransferasen]] und [[Katalyse|katalysiert]] die [[Adenosintriphosphat|ATP]]-abhängige Phosphorylierung von [[Pyruvat]] zu [[Phosphoenolpyruvat]].

Erstmals beschrieben wurde die PPDK in Gräsern<ref>{{Literatur |Autor=M. D. Hatch, C. R. Slack |Titel=A new enzyme for the interconversion of pyruvate and phosphopyruvate and its role in the C4 dicarboxylic acid pathway of photosynthesis |Sammelwerk=[[The Biochemical Journal]] |Band=106 |Nummer=1 |Datum=1968-01 |Seiten=141–146 |DOI=10.1042/bj1060141 |PMC=1198479 |PMID=4305612}}</ref> und der parasitär lebenden [[Amöbe]] ''[[Entamoeba histolytica]]''.<ref>{{Literatur |Autor=R. E. Reeves |Titel=A new enzyme with the glycolytic function of pyruvate kinase |Sammelwerk=[[The Journal of Biological Chemistry]] |Band=243 |Nummer=11 |Datum=1968-06-10 |Seiten=3202–3204 |PMID=4297474}}</ref> Einige hauptsächlich [[Anaerobie|anaerob]] lebende Bakterien und Protozoen nutzen diese Reaktion in umgekehrter, Pyruvat formender Richtung zur Gewinnung von ATP.<ref>{{Literatur |Autor=D. J. Pocalyko, L. J. Carroll, B. M. Martin, P. C. Babbitt, D. Dunaway-Mariano |Titel=Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs |Sammelwerk=[[Biochemistry]] |Band=29 |Nummer=48 |Datum=1990-12-04 |Seiten=10757–10765 |Sprache=en |DOI=10.1021/bi00500a006 |PMID=2176881}}</ref>

== Katalysierte Reaktion ==
:<math>\mathrm{ATP\ +}</math>[[Datei:Brenztraubensäure.svg|120px|Pyruvat]]<math>\mathrm{\ +\ P_i\ \rightleftharpoons\ AMP\ +\ }</math> [[Datei:Phosphoenolpyruvic acid Structural Formulae V.1.svg|150px|Phosphoenolpyruvat]]<math>\mathrm{\ +\ PP_i}</math>

[[Adenosintriphosphat|ATP]], [[Pyruvat]] und [[Phosphat]] werden zu [[Adenosinmonophosphat|AMP]], [[Phosphoenolpyruvat]] (PEP) und [[Diphosphat]] umgesetzt.

== Strukturelle Funktionalität ==
Unter Berücksichtigung von Sequenzhomologien und Strukturdaten kann die PPDK in drei [[Proteindomäne|Domänen]] unterteilt werden:
# Nukleotid-Bindedomäne
# Zentrale Phosphohistidin-Domäne
# PEP/Pyruvat-Bindedomäne

Innerhalb der Nukleotid-Bindedomäne formen 240 Aminosäurereste eine ''[[ATP-grasp]]'', 340 Reste der C-terminalen PEP/Pyruvat-Bindedomäne bilden ein so genanntes ''[[TIM-Fass]]''.<ref>{{Literatur |Autor=O. Herzberg, C. C. Chen, S. Liu, A. Tempczyk, A. Howard, M. Wei, D. Ye, D. Dunaway-Mariano |Titel=Pyruvate Site of Pyruvate Phosphate Dikinase: Crystal Structure of the Enzyme−Phosphonopyruvate Complex, and Mutant Analysis |Sammelwerk=[[Biochemistry]] |Band=41 |Nummer=3 |Datum=2002-01-22 |Seiten=780–787 |DOI=10.1021/bi011799+ |PMID=11790099}}</ref> Die drei Domänen sind über flexible Linker-Peptide miteinander verbunden.

[[Datei:PPDK swiveling domain.svg|mini|Schematische Darstellung des Swiveling-domain-Mechanismus zur Übertragung der Phosphatgruppe zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne. Der katalytische Histidinrest ist als blauer Kreis dargestellt.]]
Der Abstand zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa 45 Å. Eine direkte Interaktion beider Substratbindedomänen ist über diese Distanz nicht möglich. Ermöglicht wird die Phosphatübertragung stattdessen über eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne.<ref>{{Literatur |Autor=O. Herzberg, C. C. Chen, G. Kapadia, M. McGuire, L. J. Carroll, S. J. Noh, D. Dunaway-Mariano |Titel=Swiveling-domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites |Sammelwerk=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |Band=93 |Nummer=7 |Datum=1996-04-02 |Seiten=2652–2657 |DOI=10.1073/pnas.93.7.2652 |PMC=39685 |PMID=8610096}}</ref>

== Funktion in C4-Pflanzen ==
In [[C4-Pflanze|C4-Pflanzen]] ist die PPDK in den Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären CO2-Akzeptors Phosphoenolpyruvat.

== Literatur ==
* {{Literatur
|Autor=C. J. Chastain, C. J. Failing, L. Manandhar, M. Zimmerman, M. M. Lakner, T. H. T. Nguyen
|Titel=Functional evolution of C4 pyruvate, orthophosphate dikinase
|Sammelwerk=[[Journal of Experimental Botany]]
|Band=62
|Nummer=9
|Datum=2011-05-17
|Seiten=3083–3091
|DOI=10.1093/jxb/err058
|PMID=21414960}}
* {{Literatur
|Hrsg=A. S. Raghavendra, R. F. Sage
|Titel=C4 Photosynthesis and Related CO2 Concentrating Mechanisms
|Reihe=Advances in Photosynthesis and Respiration
|BandReihe=32
|Verlag=Springer Netherlands
|Ort=Dordrecht
|Datum=2011
|ISBN=978-90-481-9406-3
|DOI=10.1007/978-90-481-9407-0}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Kinase]]

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