DNA-Kondensation

2025-02-05T07:55:53Z

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Unter '''DNA-Kondensation''' versteht man den Prozess der Verdichtung (Kondensation) von DNA-Molekülen ''in vitro'' oder ''in vivo.'' Details der DNA-Verpackung sind für ihre Funktion im Prozess der [[Genregulation]] in lebenden Systemen von wesentlicher Bedeutung.

Der Durchmesser der DNA beträgt etwa 2 nm, während die Länge eines gestreckten Einzelmoleküls je nach Organismus bis zu mehreren Dutzend Zentimetern beträgt. Beim Menschen umfasst die Länge der DNA zwei Meter. Viele Merkmale der DNA-Doppelhelix tragen zu ihrer großen Kompaktheit bei, darunter die mechanischen Eigenschaften des [[Desoxyribonukleinsäure|Zucker-Phosphat-Rückgrats]], die elektrostatische Abstoßung zwischen den Phosphaten, Wirkungen zwischen den Basen jedes einzelnen Strangs und Strang-Strang-Wechselwirkungen. Die DNA ist eines der kompaktesten, kondensiertesten natürlichen [[Polymer|Polymere]], aber auch eines der längsten Moleküle.<ref name=":0">{{Literatur |Autor=Vladimir B. Teif, Klemen Bohinc |Titel=Condensed DNA: Condensing the concepts |Sammelwerk=Progress in Biophysics and Molecular Biology |Reihe=Muscle Excitation-Contraction Coupling: Elements and Integration |Band=105 |Nummer=3 |Datum=2011-05-01 |ISSN=0079-6107 |Seiten=208–222 |Online=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0079610710000659 |Abruf=2022-07-15 |DOI=10.1016/j.pbiomolbio.2010.07.002 |PMID=20638406}}</ref> Gewöhnlich wird die DNA-Kondensation definiert als „der Zusammenbruch ausgedehnter DNA-Ketten zu kompakten, geordneten Partikeln, die nur ein oder wenige Moleküle enthalten“.<ref>{{Literatur |Autor=V. A. Bloomfield |Titel=DNA condensation by multivalent cations |Sammelwerk=Biopolymers |Band=44 |Nummer=3 |Datum=1997 |ISSN=0006-3525 |Seiten=269–282 |DOI=10.1002/(SICI)1097-0282(1997)44:3<269::AID-BIP6>3.0.CO;2-T |PMID=9591479}}</ref> Diese Definition trifft auf viele Situationen ''in vitro'' zu und kommt auch der Definition der DNA-Kondensation in Bakterien nahe: „Annahme eines relativ konzentrierten, kompakten Zustands, der einen Bruchteil des verfügbaren Volumens einnimmt.“<ref>{{Literatur |Autor=Steven B. Zimmerman, Lizabeth D. Murphy |Titel=Macromolecular crowding and the mandatory condensation of DNA in bacteria |Sammelwerk=FEBS Letters |Band=390 |Nummer=3 |Datum=1996-07-29 |Seiten=245–248 |DOI=10.1016/0014-5793(96)00725-9}}</ref> In Eukaryoten sind die DNA-Länge (ca. 2 Meter) und die Zahl der beteiligten Akteure viel größer, und ein DNA-Molekül bildet Millionen von [[Nukleosom|Nucleosomen]], was aber lediglich die erste von vielen Ebenen der DNA-Verpackung ist.

== ''In vivo'' ==

=== In Viren ===
Bei [[Viren]] und [[Bakteriophagen]] ist die DNA oder [[Ribonukleinsäure|RNA]] von einem [[Kapsid|Proteinkapsid]], das eine Art Hülle bildet, umgeben, das manchmal zusätzlich von einer [[Biomembran|Lipidmembran]] umgeben ist. Die doppelsträngige DNA bei [[DNA-Virus|DNA-Viren]] wird im Inneren des Kapsids in Form einer Spule gelagert, die verschiedene Arten von Windungen aufweisen kann, die zu verschiedenen Arten von flüssigkristalliner Packung führen. Diese Packung kann sich in verschiedenen Phasen der Phagenfunktion von [[Hexagonales Kristallsystem|hexagonal]] über [[Flüssigkristall|cholesterisch]] bis hin zu [[Isotropie|isotrop]] verändern. Obschon die Doppelhelices immer lokal ausgerichtet sind, stellt die DNA im Inneren von Viren keine echten [[Flüssigkristall|Flüssigkristalle]] dar, da es ihr an Fließfähigkeit fehlt. Andererseits ist die ''in vitro'' kondensierte DNA, z. B. mit Hilfe von [[Polyamine|Polyaminen]], die ebenso Bestandteil von Viren sind, sowohl lokal geordnet als auch flüssig.<ref name=":0" />

=== In Bakterien ===
Die [[Bakterienchromosom|bakterielle DNA]] wird mit Hilfe von Polyaminen und Proteinen, den so genannten nucleoid-assoziierten Proteinen, verpackt. Von den nucleoid-assoziierten Proteinen sind in Bakterien die Proteine H–NS und HU zu nennen, da sie den größten Teil der Proteine im Bakterienchromosom ausmachen. Das erste Protein funktioniert analog zu den Histonen in Eukaryoten, während HU eher den [[High-Mobility-Group-Proteine|High-Mobility-Group-Proteinen]] ähnelt. Beide Proteine gehen Bindungen ein und bilden so einen Komplex, das mit dem eukaryotischen Nucleosom verglichen werden kann. Protein-assoziierte DNA nimmt etwa 1/4 des [[Intrazellularraum|intrazellulären Volumens]] ein und bildet eine konzentrierte [[Viskosität|viskose]] Phase mit flüssigkristallinen Eigenschaften, das so genannte [[Kernäquivalent|Nucleoid]] oder Kernäquivalent. Eine ähnliche DNA-Verpackung gibt es auch in [[Chloroplast|Chloroplasten]] und [[Mitochondrium|Mitochondrien]]. Die Entwicklung des bakteriellen Nucleoids stellt eine technische Zwischenstufe zwischen der proteinfreien DNA-Verpackung in Viren und der proteinbestimmten Verpackung in Eukaryoten dar.<ref name=":0" />

[[Chromatid|Schwesterchrchomatide]] im Bakterium ''[[Escherichia coli]]'' werden durch Stressbedingungen dazu veranlasst zu kondensieren und sich zu paaren. Die stressinduzierte Kondensation erfolgt durch eine nicht zufällige, reißverschlussartige Konvergenz der Schwesterchrchromatiden. Diese Konvergenz scheint von der Fähigkeit identischer doppelsträngiger DNA-Moleküle abzuhängen, sich gegenseitig spezifisch zu erkennen; ein Prozess, der in der Nähe [[Homologie (Genetik)|homologer]] Stellen entlang der gepaarten Chromosomen gipfelt. Verschiedene Stressbedingungen scheinen Bakterien in die Lage zu versetzen, schwere DNA-Schäden wie [[Wasserstoffbrückenbindung|Doppelstrangbrüche]] wirksam zu bewältigen. Die Anlagerung homologer Stellen, die mit der stressbedingten Chromosomenkondensation einhergeht, hilft zu erklären, wie die Reparatur von Doppelstrangbrüchen und anderen Schäden erfolgt.<ref>{{Literatur |Autor=Nelia Shechter, Liron Zaltzman, Allon Weiner, Vlad Brumfeld, Eyal Shimoni |Titel=Stress-induced condensation of bacterial genomes results in re-pairing of sister chromosomes: implications for double strand DNA break repair |Sammelwerk=The Journal of Biological Chemistry |Band=288 |Nummer=35 |Datum=2013-08-30 |ISSN=1083-351X |Seiten=25659–25667 |DOI=10.1074/jbc.M113.473025 |PMC=3757227 |PMID=23884460}}</ref>

=== In Eukaryoten ===
→ ''Hauptartikel: [[Chromatin]]''

Eukaryotische DNA mit einer typischen Länge von mehreren Dutzend von Zentimetern sollte exzellent verpackt sein, um innerhalb des mikrometergroßen Zellkerns leicht zugänglich zu sein. Bei den meisten Eukaryoten wird die DNA im Zellkern ([[Zellkern|Nucleus]]) mit Hilfe von [[Histon|Histonen]] angeordnet. In diesem Fall ist die grundlegende Ebene der DNA-Verdichtung das Nucleosom, in dem die Doppelhelix um das Histon-[[Oligomer|Oktamer]] gewickelt ist, das jeweils zwei Kopien der Histone [[Histon H2AX|H2A]], [[Histon 2B|H2B]], [[Histon H3|H3]] und [[Histon H4|H4]] enthält. Ein Histon, das [[Histon H1|Histon-Protein H1]], bindet die DNA zwischen den Nucleosomen und erleichtert die Verpackung der 10 nm großen Nucleosomenkette in eine kondensiertere 30 nm große Faser. Die meiste Zeit zwischen den Zellteilungen ist das Chromatin so optimiert, dass [[Transkriptionsfaktor|Transkriptionsfaktoren]] leichten Zugang zu aktiven Genen haben, die durch eine weniger kompakte Struktur, das [[Euchromatin]], gekennzeichnet sind. Während der Zellteilung nimmt die Verdichtung des Chromatins ([[Heterochromatin]]) noch weiter zu, um Chromosomen zu bilden, die den großen mechanischen Kräften ([[Spindelapparat]]) standhalten können, die sie in jede der beiden Tochterzellen ziehen. Viele Aspekte der [[Transkription (Biologie)|Transkription]] werden durch chemische Veränderungen an den Histon-Proteinen gesteuert, die als [[Histon-Code]] bekannt sind.<ref name=":0" />

Das Chromosomengerüst spielt eine wichtige Rolle beim Zusammenhalten des Chromatins zu kompakten Chromosomen. Das Chromosomengerüst besteht aus Proteinen wie [[Condensine|Condensin]], [[Topoisomerase II|Topoisomerase IIα]] und [[Kinesin]] Family Member 4 (KIF4).<ref>{{Literatur |Autor=Rawin Poonperm, Hideaki Takata, Tohru Hamano, Atsushi Matsuda, Susumu Uchiyama |Titel=Chromosome Scaffold is a Double-Stranded Assembly of Scaffold Proteins |Sammelwerk=Scientific Reports |Band=5 |Nummer=1 |Datum=2015-07-01 |ISSN=2045-2322 |Seiten=11916 |DOI=10.1038/srep11916}}</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

{{SORTIERUNG:DNAKondensation}}
[[Kategorie:Genetik]]
[[Kategorie:Molekularbiologie]]

[[en:DNA condensation]]

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