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CD8-Rezeptor

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von CD8)
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Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 1AKJ, 1CD8, 1Q69, 2HP4 }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 428 = 2·214 oder 403 = 214+189 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur α+α oder α+β

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen α:2, β:6

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Bezeichner
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Vorkommen
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Der CD8-Rezeptor oder CD8 ist ein Oberflächenprotein, das eine wesentliche Rolle im Immunsystem von Wirbeltieren spielt.

Eigenschaften

CD8 ist ein Protein, welches in die Zellmembran von zytotoxischen T-Zellen eingelagert ist und für diesen Zelltyp und seinen direkten Vorläufer charakteristisch ist.<ref name="books-gpNPZFGDPzgC-265">Klaus D. Elgert: Immunology. John Wiley & Sons, 2009, ISBN 978-0-470-08157-0, S. 30.</ref> CD steht für Cluster of differentiation.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Daneben kommt CD8 auch auf NK-Zellen, T-Lymphozyten und dendritischen Zellen vor. Weiterhin wird CD8 auch bei einem lymphoblastischen T-Zell-Lymphom, bei hypopigmentierter Mycosis fungoides<ref name=Leong>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: | {{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool | Vorlage:Toter Link/archivebot | Vorlage:Webarchiv/archiv-bot }}

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  }}</ref> und beim Epitheliotropen T-Zell-Lymphom des Hundes<ref>J. Fontaine, C. Bovens, S. Bettenay, R. S. Mueller: Canine cutaneous epitheliotropic T-cell lymphoma: a review. In: Veterinary and comparative oncology. Band 7, Nummer 1, März 2009, S. 1–14, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 19222826 (Review).</ref> gebildet. CD8 ist ein Korezeptor des T-Zell-Rezeptors.<ref name="books-RWYWBAAAQBAJ-198">Abul K. Abbas: Cellular and Molecular Immunology. Elsevier Health Sciences, 2014, ISBN 978-0-323-28645-9, S. 147.</ref> Dabei erkennt der T-Zell-Rezeptor das auf MHC-I präsentierte Epitop und CD8 bindet den MHC-I-Komplex auf antigenpräsentierenden Zellen. Alle zellkernhaltigen Zellen des Körpers (d. h. keine Erythrozyten) produzieren MHC-I-Komplexe und präsentieren darauf kurze Peptide von acht bis elf Aminosäuren, die aus zellulären Proteinen durch Proteolyse im Proteasom erzeugt, über den Antigenpeptid-Transporter in das endoplasmatische Retikulum eingeschleust wurden und dort von MHC-I-Komplexen gebunden wurden.<ref name="books-tbgBneqKu6MC-346">William E. Paul: Fundamental Immunology. Lippincott Williams & Wilkins, 2012, ISBN 978-1-451-18203-3, S. 11.</ref> Zytotoxische T-Zellen mit CD8 erkennen nun, ob es sich um virale Peptide oder Peptide mutierter (und somit oft mit Krebs verbundener) Proteine handelt. Erkennen sie fremde Peptide und wird in der präsentierenden Zielzelle ein Kostimulator exprimiert, dann wird die zytotoxische (CD8-) T-Zelle aktiviert und anschließend die MHC-I-tragende Zielzelle zerstört.

Struktur

Datei:CD8 receptor.svg
Schematischer Aufbau

CD8 existiert in verschiedenen Isoformen. Meistens wird ein α-Homodimer oder ein α-β-Heterodimer (beide Monomere etwa 34 kDa) gebildet. CD8 ist überwiegend ein β-Faltblatt mit 46 % der Aminosäuren und 2 % α-Helices, der Rest sind β-Schleifen.<ref>D. J. Leahy, R. Axel, W. A. Hendrickson: Crystal structure of a soluble form of the human T cell coreceptor CD8 at 2.6 A resolution. In: Cell. Band 68, Nummer 6, März 1992, S. 1145–1162, PMID 1547508.</ref> Der extrazelluläre Teil von CD8 bindet an α3 des MHC-I-Moleküls.

Einzelnachweise

<references />