Lanosterin-Demethylase
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| Bändermodell der menschlichen CYP51A1 mit Häm (grün) und Ketoconazol ala Kalotten, nach PDB 3LD6 | |||||||||||||
| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 503 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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| Kofaktor | Häm
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| Präkursor |
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| Isoformen | 1, 2
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Externe IDs |
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
| ATC-Code |
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| DrugBank | [2]
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| Wirkstoffklasse |
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
| TCDB | [3]
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| Bezeichnung |
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| EC, Kategorie | {{#if:1.14.13.70| 1.14.13.70}}{{#if: Monooxygenase|, Monooxygenase}} }} | ||||||||||||
| MEROPS | {{{Peptidase_fam}}}}} | ||||||||||||
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| Reaktionsart | mehrmalige Oxidation mit Abspaltung
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| Substrat | 14-Methyl-Steroid + 3 O2 + 3 NADPH
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| Produkte | 14-Demethyl-Steroid + Formiat + 4 H2O + 3 NADP+
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Eukaryoten, manche Bakterien }} | |||||||||||||
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Das Enzym Lanosterin-Demethylase (auch: CYP51A1) katalysiert die dehydrierende Demethylierung von Lanosterin zum 4,4-Dimethyl-5α-cholesta-8,14,24-trien-3β-ol. Diese chemische Reaktion ist ein Zwischenschritt in der Cholesterin- und der Ergosterinbiosynthese, die in Eukaryoten, aber auch in manchen Bakterien stattfindet. Es handelt sich um eine Monooxygenase vom Cytochrom P450-Typ, also mit Häm als Cofaktor. CYP51A1 wird vom Menschen in vielen Gewebetypen produziert.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q16850}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
Katalysierte Reaktion
Lanosterin + 3 O2 + 3 NADPH <math>\longrightarrow</math> <math>\longrightarrow</math>4,4-Dimethyl-5α-cholesta-8,24-dien-3β-ol + Formiat + 4 H2O + 3 NADP+
In mehreren Oxidationsschritten wird die 14-Methylgruppe des Lanosterins entfernt und eine 14,15-Doppelbindung erzeugt, wobei Formiat abgespalten wird. Auch andere 14-Methyl-Steroide (Eburicol, Norlanosterin, Obtusifoliol) werden als Substrat akzeptiert.<ref>BRENDA: EC 1.14.13.70</ref>
Weblinks
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Einzelnachweise
<references />