Flavin-Adenin-Dinukleotid

Strukturformel
Strukturformel von FAD
Allgemeines
Name	Flavin-Adenin-Dinukleotid
Andere Namen
Summenformel	C27H33N9O15P2
Kurzbeschreibung	gelber Feststoff<ref name="Römpp">Eintrag zu Flavin-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme VerlagVorlage:Abrufdatum</ref>
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer Vorlage:CASRN EG-Nummer 205-663-1 ECHA-InfoCard 100.005.149 PubChem 643975 ChemSpider 559059 DrugBank DB03147 Wikidata [[:d:|]]
Eigenschaften
Molare Masse	785,55 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Löslichkeit	löslich in Wasser<ref name="Römpp" />
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung<ref name="Sigma">Datenblatt Vorlage:Linktext-Check bei Sigma-AldrichVorlage:Abrufdatum (PDF).</ref> keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze<ref name="Sigma" />
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung<ref>U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.</ref>, der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen.<ref name="akt">K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.</ref> FAD kann im Gegensatz zum NAD⁺ einzelne Elektronen übertragen.<ref name=akt /> Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.<ref>H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.</ref>

Struktur und chemische Eigenschaften

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B₂) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H⁺) und zweier Elektronen (e⁻) in die reduzierte Form FADH₂ über:<ref name="Römpp" /> Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7<ref name="Flavoenzymes">Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.</ref>, auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.<ref>Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.</ref>

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.<ref name="Flavoenzymes"/>

FAD-FADH2-Gleichgewicht

FAD-FADH2-Gleichgewicht

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l⁻¹) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

Enzyme, die FAD verwenden

Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

• Monoamin-Oxidase
• Ferredoxin-NADP+ Reduktase
• Glucose-Oxidase (GOx)
• Cellobiose Dehydrogenase
• Nitratreduktase
• Succinat-Dehydrogenase
• Dihydrolipoyl-Dehydrogenase
• Acyl-CoA-Dehydrogenase

Weblinks

• Flavin-Adenin-Dinukleotid

Einzelnachweise

<references />