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Pyruvatdehydrogenase E1 – Wikipedia Zum Inhalt springen

Pyruvatdehydrogenase E1

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von Pyruvatdehydrogenase)
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Pyruvatdehydrogenase E1 }}
Bändermodell des Tetramer nach PDB 1NI4
Pyruvatdehydrogenase E1 }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: 1ni4, 2ozl }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 1380 = 2*361+2*329 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur 2α+2β

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Kofaktor Thiamindiphosphat

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Präkursor

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Isoformen

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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Lebewesen }}
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Pyruvatdehydrogenase E1 (PDHE1) ist der Name für die Untereinheit E1 des Pyruvatdehydrogenase-Enzymkomplexes. PDHE1 katalysiert die Übertragung eines Acetylrests auf das an die Untereinheit E2 gebundene Lipoyllysin, wobei ein Molekül Kohlenstoffdioxid frei wird. E1 selbst besteht aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten. Von α gibt es beim Menschen eine zweite Isoform, die speziell in den Hoden exprimiert wird.

Mutationen in den Genen, die für α und β kodieren (in α allein sind 80 bekannt), können PDHE1-Mangel bis hin zum Leigh-Syndrom und Laktatazidose verursachen.<ref name="u">{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P08559}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Katalysierte Reaktion

Die Decarboxylierung von Pyruvat findet am Thiamin als katalytischem Zentrum statt, welches eine Atombindung mit Pyruvat bildet, so dass Hydroxy-Ethyliden-Thiamin-Pyrophosphat unter Abspaltung von CO2 entsteht.

Pyruvat + Thiamin → Intermediat 1 → Intermediat 2 + CO2 (R=CH3)

Dieser Hydroxy-Ethyliden-Rest (syn. Acetaldehyd) des TPP wird von der α-Liponsäure übernommen (Oxidation). Sie ist an die Lipoat-Trans-Acetylase-Untereinheit kovalent gebunden. Es entsteht S-Acetyl-Hydrolip(oat/onamid).

Intermediat 2 + Lipoyl → Thiamin + Intermediat 4 (R=CH3)

Es scheint, dass die zwei Thiamin-Moleküle im Tetramer nicht gleichzeitig die genannte Reaktionssequenz durchlaufen. In einer Kristallstudie wurde eine damit zusammenhängende Bewegung des Tetramers festgestellt.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Die hodenspezifische Isoform des Enzyms spielt nach einer Studie an Hamstern eine Rolle bei der Kapazitation.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Regulation

PDHE1 wird durch Phosphorylierung der α-Einheit inaktiviert bzw. durch Dephosphorylierung aktiviert. Das entsprechende Enzym ist die PDH-Kinase (EC 2.7.11.2), welches selbst ein Teil der PDH ist (= Autophosphorylierung). Erhöhte Aktivität kann bereits durch erhöhte Muskelarbeit ausgelöst werden, wobei eine Abhängigkeit der PDH-Phosphatase von der mitochondrialen Ca2+-Konzentration diskutiert wird.<ref>Rassow J et al. 2008. Biochemie. 2. Auflage, Stuttgart: Thieme Verlag, 109.</ref> Eine Hemmung durch Sepsis konnte bei Ratten gezeigt werden.<ref name="u" /><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Einzelnachweise

<references />

Weblinks

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