Quelltext der Seite Aminosäuren

[[Datei:AminoAcidball.svg|mini|hochkant=1.1|Grundstruktur von α-Aminosäuren:<br />Rest '''R''' ist im Fall von [[Glycin]] ein [[Wasserstoff|H]]-Atom.]]

'''Aminosäuren''' ('''AS'''), unüblich, aber genauer auch ''Aminocarbonsäuren'', veraltet ''Amidosäuren'' genannt, sind [[chemische Verbindung]]en mit einer [[Stickstoff]] (N) enthaltenden [[Aminogruppe]] und einer [[Kohlenstoff]] (C) und [[Sauerstoff]] (O) enthaltenden [[Carboxygruppe|Carbonsäuregruppe]].<ref name="Löffler">Georg Löffler: ''Biochemie und Pathobiochemie.'' Springer-Verlag, 2013, ISBN 978-3-662-06062-9, S.&nbsp;25.</ref>

{{Anker|A.aa}} <!-- Für die BKS [[AA]] --> <!-- Das "A" in "#A.aa" steht für "Anker", der Anker wurde so benannt, damit auch in Zukunft die Gefahr einer Verwechslung möglichst klein ist. Benutzer:Steue -->

Wenn bei einem Molekül angegeben ist, aus wievielen Aminosäuren das Molekül besteht, steht „aa“ für (englisch) ''amino acids'' Aminosäuren, (z.&nbsp;B. bei [[Ghrelin #A.aa|Ghrelin]]: „28 aa“).

Aminosäuren kommen in allen bekannten [[Lebewesen]] vor. Sie sind die Bausteine von [[Protein]]en und werden bei deren Zerlegung ([[Proteolyse]]) frei. [[Essentielle Aminosäure]]n kann ein Organismus nicht selbst herstellen, sie müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden.

Zur Klasse der Aminosäuren zählen [[Organische Chemie|organische]] Verbindungen, die zumindest eine Aminogruppe&nbsp;(–NH<sub>2</sub> bzw. substituiert –NR<sub>2</sub>) und eine [[Carboxygruppe]]&nbsp;(–COOH) als [[funktionelle Gruppe]]n enthalten, also Strukturmerkmale der [[Amine]] und der [[Carbonsäuren]] aufweisen. Chemisch lassen sie sich nach der Stellung ihrer Aminogruppe zur Carboxygruppe unterscheiden&nbsp;– steht die Aminogruppe am [[Kohlenstoff|C]]<sub>α</sub>-Atom unmittelbar benachbart zur endständigen Carboxygruppe, nennt man dies ''[[Ständigkeit|α-ständig]]'' und spricht von ''α-Aminosäuren''.

Ausgewählte α-Aminosäuren sind die natürlichen Bausteine von Proteinen. Sie werden miteinander zu Ketten verknüpft, indem die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten eine [[Peptidbindung]] eingeht. Die auf diese Weise zu einem [[Biopolymer|Polymer]] verketteten Aminosäuren unterscheiden sich in ihren [[Seitenkette]]n und bestimmen zusammen die Form, mit der das [[Polypeptid]] im wässrigen Milieu dann zum [[Nativer Zustand|nativen]] Protein [[Proteinfaltung|auffaltet]]. Diese [[Proteinbiosynthese|Biosynthese]] von Proteinen findet in allen [[Zelle (Biologie)|Zellen]] an den [[Ribosom]]en nach Vorgabe genetischer Information statt, die in Form von [[mRNA]] vorliegt.

Die [[Basensequenz]] der mRNA codiert in Tripletts die [[Aminosäurensequenz]], wobei jeweils ein [[Basentriplett]] ein [[Codon]] darstellt, das für eine bestimmte '''proteinogene Aminosäure''' steht. Die hiermit als Bausteine für die Bildung von Proteinen in einer bestimmten Reihenfolge angegebenen Aminosäuren formen die Proteine.<ref name="munk">Katharina Munk (Hrsg.): ''Biochemie – Zellbiologie.'' Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144831-6, S.&nbsp;122, [https://books.google.de/books?id=TQXMYBioqQwC&printsec=frontcover&hl=de#v=onepage&q&f=false Google Books].</ref> Beim Menschen sind es 21 verschiedene proteinogene Aminosäuren, neben den standardmäßig 20 ([[#Kanonische Aminosäuren|kanonischen]]) Aminosäuren auch [[Selenocystein]]. Nach der [[Translation (Biologie)|Translation]] können die Seitenketten einiger im Protein eingebauter Aminosäuren noch [[Posttranslationale Modifikation|modifiziert]] werden.

Das Spektrum der Aminosäuren geht allerdings über diese rund zwanzig [[Proteinogene Aminosäuren|proteinogenen]] weit hinaus. So sind bisher über 400 ''[[Nichtproteinogene Aminosäuren|nichtproteinogene]]'' natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben.<ref name="Nuhn" /> Die vergleichsweise seltenen [[D-Aminosäuren|<small>D</small>-Aminosäuren]] stellen hierbei eine spezielle Gruppe dar.<ref>G. Genchi: ''An overview on D-amino acids.'' In: ''Amino Acids.'' Band 49, Nummer 9, September 2017, S.&nbsp;1521–1533, [[doi:10.1007/s00726-017-2459-5]]. PMID 28681245.</ref> Die Vielfalt der [[Synthese (Chemie)|synthetisch]] erzeugten und die der theoretisch möglichen Aminosäuren ist noch erheblich größer.

Einige Aminosäuren spielen als [[Neurotransmitter#Aminosäuren|Neurotransmitter]] eine besondere Rolle, ebenso verschiedene Abbauprodukte von Aminosäuren; [[biogene Amine]] treten nicht nur als [[Botenstoff]]e im Nervensystem auf, sondern entfalten auch als [[Hormon]]e und [[Gewebshormone|Gewebsmediatoren]] vielfältige [[Physiologie|physiologische]] Wirkungen im [[Organismus]].

Die einfachste Aminosäure, [[Glycin]], konnte nicht nur auf der [[Erde]], sondern auch auf [[Komet]]en, [[Meteorit]]en und in [[Gaswolke]]n im [[Interstellarer Raum|interstellaren Raum]] nachgewiesen werden.<ref>[http://stardust.jpl.nasa.gov/news/news115.html ''NASA Researchers Make First Discovery of Life’s Building Block in Comet''.] nasa.gov, August 2009; [http://spie.org/x41523.xml?ArticleID=x41523 ''Chiral amino acids in meteorites strengthen evidence for extraterrestrial life''.] spie.org, September 2010 (abgerufen am 4. Oktober 2010).</ref>

== Geschichte ==
[[Datei:Aminosäuren.svg|mini|hochkant=2.2|[[Strukturformel]]n von 20 proteinogenen Aminosäuren und deren Abkürzungen als Dreibuchstabencode (rot) und Einbuchstabencode (grün)]]

Die erste Aminosäure wurde 1805 im Pariser Labor von [[Louis-Nicolas Vauquelin]] und dessen Schüler [[Pierre Jean Robiquet]] aus dem Saft von [[Gemüsespargel|Spargel]] (''Asparagus officinalis'') isoliert und danach [[Asparagin]] genannt.<ref>L. Vauquelin, P. Robiquet: ''The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus.'' In: ''Annales de Chimie.'' Band 57, 1806, S.&nbsp;88–93.</ref> Als letzte der üblichen proteinaufbauenden Aminosäuren wurde das [[Threonin]] 1931 im [[Fibrin]] entdeckt sowie 1935 seiner Struktur nach geklärt von [[William Rose (Chemiker)|William Rose]]. Rose hatte durch Experimente mit verschiedenen Futtermitteln herausgefunden, dass die bis dato entdeckten 19 Aminosäuren als Zusatz nicht ausreichten.<ref>W. Rose u. a.: ''Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid.'' In: ''Journal of Biological Chemistry.'' Band 112, 1935, S.&nbsp;283–302.</ref> Er stellte auch die [[Essentieller Stoff|Essentialität]] anderer Aminosäuren fest und ermittelte je die für ein optimales Wachstum mindestens [[Recommended Daily Allowance|erforderliche Tagesdosis]].<ref>R. Simoni, R. Hill, M. Vaughan: [http://www.jbc.org/content/277/37/e25 ''The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose.''] In: ''Journal of Biological Chemistry.'' Band 277, Nr. 37, 13. September 2002, S.&nbsp;56–58.</ref>

In der Zeit zwischen 1805 und 1935 waren viele der damals bekannten Chemiker und Pharmazeuten daran beteiligt, Aminosäuren erstmals zu isolieren sowie deren Struktur aufzuklären. So gelang [[Emil Fischer]], auf den auch die [[Fischer-Projektion]] zurückgeht, die finale Aufklärung der Struktur von [[Serin]] (1901), [[Lysin]] (1902), [[Valin]] (1906) und [[Cystein]] (1908). Auch [[Albrecht Kossel]] (1896 [[Histidin]] aus Störsperma), [[Richard Willstätter]] (1900 [[Prolin]] via Synthese) und [[Frederick Hopkins]] (1901 [[Tryptophan]] aus [[Casein]]) wurden später Nobelpreisträger. Der deutsche Chemiker [[Ernst Schulze (Chemiker)|Ernst Schulze]] isolierte drei Aminosäuren erstmals – 1877 [[Glutamin]] aus Rüben, 1881 [[Phenylalanin]] und 1886 [[Arginin]] aus [[Lupinen]] – und war an der Strukturaufklärung weiterer Aminosäuren beteiligt. Zuvor hatte [[Heinrich Ritthausen]] 1866 [[Glutaminsäure]] aus Getreideprotein, dem [[Gluten]], kristallin gewonnen. [[Wilhelm Dittmar]] klärte 1872 die Struktur von Glutamin und Glutaminsäure, deren Salze [[Glutamate]] sind, auf.

Bereits 1810 entdeckte [[William Hyde Wollaston]] das [[schwefel]]haltige [[Cystin]] als „cystic oxide“ in [[Blasenstein]]en, doch erst 1884 [[Eugen Baumann]] das monomere [[Cystein]]. 1819 trennte [[Henri Braconnot]] das [[Glycin]] aus Leim ab und [[Joseph Louis Proust]] das [[Leucin]] aus Getreide. [[Eugen von Gorup-Besánez]] isolierte 1856 das [[Valin]] aus [[Bauchspeicheldrüse|Pankreassaft]]. Schon 1846 hatte [[Justus von Liebig]] aus Casein erstmals das [[Tyrosin]] abtrennen können, dessen Struktur 1869 [[Ludwig Barth zu Barthenau|Ludwig von Barth]] klärte. Im [[Hydrolysat]] des Casein entdeckte [[Edmund Drechsel]] 1889 auch das [[Lysin]] und später [[John Howard Mueller]] 1922 das schwefelhaltige [[Methionin]] als 19. Aminosäure, deren [[Strukturformel]] [[George Barger]] und Philip Coine 1928 angaben. In [[Melasse]] hatte [[Felix Ehrlich (Biochemiker)|Felix Ehrlich]] schon 1903 als 18. das [[Isoleucin]] gefunden, ein [[Isomerie#Konstitutionsisomerie oder Strukturisomerie|Strukturisomer]] des Leucin.

[[Friedrich Wöhler]], dessen [[Harnstoffsynthese|Synthesen]] in den 1820er Jahren das Gebiet der [[Biochemie]] eröffneten, entdeckte keine Aminosäure, doch waren drei seiner Schüler daran beteiligt, neben den erwähnten Gorup-Besánez und Schulze auch [[Georg Städeler]] (1863 [[Serin]] aus Rohseide). 18 der 20 entdeckten Aminosäuren wurden aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert, nur die beiden Aminosäuren [[Alanin]] (1850 [[Adolph Strecker]]) und [[Prolin]] (Willstätter) durch [[Organische Chemie|organische]] Synthese erhalten. Während die Analyse der stofflichen Zusammensetzung bis hin zur [[Summenformel]] mit den damaligen Methoden gut zu bewerkstelligen war, konnte die [[Strukturformel]] vieler Aminosäuren oftmals nur durch Teilschritte der Synthese endgültig aufgeklärt werden, was manchmal erst Jahre später gelang. Die Struktur des Asparagins und die von [[Asparaginsäure]] klärte [[Hermann Kolbe]] erst 1862 auf, 57 Jahre nach der ersten Beschreibung.

Den Gattungsnamen verdanken Aminosäuren zwei funktionellen Gruppen, ihre Einzelnamen mal einem hellen Aussehen (z.&nbsp;B. [[Arginin]], [[Leucin]]), einem süßen Geschmack (z.&nbsp;B. [[Glycin]]) oder dem Material, in dem sie gefunden wurden (z.&nbsp;B. [[Asparagin]], [[Cystein]], [[Serin]], [[Tyrosin]]), Merkmalen der chemischen Struktur (z.&nbsp;B. [[Prolin]], [[Valin]], [[Isoleucin]]) bzw. beidem (z.&nbsp;B. [[Glutamin]], [[Glutaminsäure]]) und mal auch den [[Edukt]]en ihrer Synthese (z.&nbsp;B. [[Alanin#Geschichte|Alanin]]).<ref>Sabine Hansen: ''{{Webarchiv |url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf |text=Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. |wayback=20160615203851}}'' Berlin 2015.</ref>

Dass Proteine als Ketten aus Aminosäuren, verbunden durch Peptidbindungen, aufgebaut sind, schlugen zuerst 1902 auf der Versammlung deutscher Naturforscher und Ärzte in Karlsbad gleichzeitig und unabhängig voneinander sowohl [[Emil Fischer]] als auch [[Franz Hofmeister]] vor (Hofmeister-Fischer-Theorie).<ref>Theodor Wieland: ''History of Peptide Chemistry.'' In: Bernd Gutte (Hrsg.): ''Peptides.'' Academic Press, 1995, S. 2.</ref>

Zu den Pionieren der Chromatographie der Aminosäuren gehören seit Ende der 1940er Jahre [[William Howard Stein]] und [[Stanford Moore]].<ref>Vgl. etwa [[Stanford Moore]], [[William Howard Stein]]: ''Photometric ninhydrin method for use in the chromatography of amino acids.'' In: ''J Biol Chem.'' Band 176, 1948, S. 367 ff.; Stanford Moore, D. H. Spackman, William Howard Stein: ''Chromatography of amino acids on sulfonated polystyrene resins. An improved system.'' In: ''Anal Chem.'' Band 30, 1958, S. 1185 ff.</ref> 1967 publizierte der Braunschweiger Biologe Franz Heilinger (* 1921) eine Methode zur zeitlichen Verkürzung der automatischen Analyse von Aminosäuren.<ref>Walter Habel (Hrsg.): ''[[Wer ist wer?]] Das deutsche Who’s who.'' 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 478.</ref>

== Struktur ==
{| class="wikitable float-right skin-invert-image" style="text-align:center; font-size:90%; border:0;"
| [[Datei:Carbamic Acid Formula V2.svg|zentriert|97px|Carbamidsäure]] Carbamidsäure<br />(keine Aminosäure)
|-
|class="hintergrundfarbe-basis" style="border:0; height:1.2em;"|
|- class="hintergrundfarbe5"
| Allgemeine Struktur<br />von Aminosäuren<br />(<big>R</big>: Seitenkette)
|-
| [[Datei:Alpha-Amino Acid Formula V2.svg|zentriert|125px]] α-Aminosäure
|-
| [[Datei:Beta-Amino Acid Formula V3.svg|zentriert|147px]] β-Aminosäure
|-
| [[Datei:Gamma-Amino Acid Formula V2.svg|zentriert|172px]] γ-Aminosäure
|}

Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen. Die instabile Kohlensäureamid [[Carbamidsäure]] besitzt lediglich ein Kohlenstoffatom und ist damit keine Aminosäure.

Aminosäuren werden je nach [[Ständigkeit]] (α, β, γ …) bzw. Nummer des Kohlenstoffatoms (2, 3, 4 …), an dem sich die [[Aminogruppe]] (H<sub>2</sub>N–) relativ zur [[Carboxygruppe]] (–COOH) befindet, in Klassen eingeteilt. In [[Molekül]]en mit mehreren Aminogruppen bestimmt die der Carboxygruppe nächststehende Aminogruppe die Klasse der Aminosäure.

* ''α-Aminosäuren'' (H<sub>2</sub>N&#8239;–&#8239;<sup><small>α</small></sup>CH<sub><sub><big><big>'''R'''</big></big></sub></sub>&#8239;–&#8239;COOH):
: Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet am α-Kohlenstoffatom (bzw. am zweiten Kohlenstoffatom, wenn man das Carboxy-Kohlenstoffatom mitzählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet daher 2-Aminocarbonsäuren.
: Mit '''R'''&#8239;=&#8239;H ist der einfachste Vertreter der α-Aminosäuren die proteinogene (protein-bildende) Aminosäure [[Glycin]]. Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren.
: Mit dem Ausdruck Aminosäuren ist oft eine bestimmte Gruppe von α-Aminosäuren gemeint, die hauptsächlich aus <small>L</small>-α-Aminosäuren besteht: die ''proteinogenen Aminosäuren''. Diese sind die Bausteine sämtlicher Proteine allen Lebens auf der Erde und neben den [[Nukleinsäure]]n ''Grundbausteine des Lebens''.
* ''β-Aminosäuren'' (H<sub>2</sub>N&#8239;–&#8239;<sup><small>β</small></sup>CH<sup><big>'''R'''</big></sup>&#8239;–&#8239;<sup><small>α</small></sup>CH<sub>2</sub>&#8239;–&#8239;COOH):
: Die Aminogruppe der β-Aminosäuren befindet sich am β-Kohlenstoffatom (bzw. am dritten Kohlenstoffatom, wenn man das Carboxy-Kohlenstoffatom mitzählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet 3-Aminocarbonsäuren.
: Mit '''R'''&#8239;=&#8239;H ist der einfachste Vertreter das [[β-Alanin]]. Aus β-Aminosäuren werden [[β-Peptide]] synthetisiert.
<!--
Weitere Literaturrecherchen notwendig:
:: Hängen Aminogruppe und Seitenkette am (gleichen) β-Kohlenstoffatom (H<sub>2</sub>N&#8239;–&#8239;<sup><small>β</small></sup>CH<sup><big>'''R'''</big></sup>&#8239;–&#8239;<sup><small>α</small></sup>C</sup>H<sub>2</sub>&#8239;–&#8239;COOH), spricht man von ''β<sup>3</sup>-Aminosäuren'', sonst von ''β<sup>2</sup>-Aminosäuren'' (H<sub>2</sub>N&#8239;–&#8239;<sup><small>β</small></sup>CH<sub>2</sub>&#8239;–&#8239;<sup><small>α</small></sup>C</sup>H<sub><big>'''R'''</big></sub>&#8239;–&#8239;COOH).
-->
* ''γ-Aminosäuren'' (H<sub>2</sub>N&#8239;–&#8239;<sup><small>γ</small></sup>CH<sub><sub><big><big>'''R'''</big></big></sub></sub>&#8239;–&#8239;<sup><small>β</small></sup>CH<sub>2</sub>&#8239;–&#8239;<sup><small>α</small></sup>CH<sub>2</sub>&#8239;–&#8239;COOH):
:Die Aminogruppe der γ-Aminosäuren befindet sich am γ-Kohlenstoffatom (bzw. am vierten Kohlenstoffatom, wenn man das Carboxy-Kohlenstoffatom mitzählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet 4-Aminocarbonsäuren.
: Mit '''R'''&#8239;=&#8239;H ist der einfachste Vertreter die [[γ-Aminobuttersäure]] (GABA).
<!--
Weitere Literaturrecherchen notwendig:
::Je nach Lage der Seitenkette unterscheidet man zwischen ''γ<sup>4</sup>-'', ''γ<sup>3</sup>-'' oder ''γ<sup>2</sup>-Aminosäuren''.
-->
Die Bezeichnung weiterer Klassen der Aminosäuren folgt dem gleichen Schema.

Die Aminosäuren einer Klasse unterscheiden sich durch ihre [[Seitenkette]] '''R'''. Ist die Seitenkette '''R''' verschieden von den anderen [[Substituent]]en, die sich am Kohlenstoff mit der Amino-Gruppe befinden, so befindet sich hier ein [[Stereozentrum]] und es existieren von der entsprechenden Aminosäure zwei [[Enantiomer]]e. Enthält die Seitenkette '''R''' selbst weitere Stereozentren, so ergeben sich auch [[Diastereomere]] und die Zahl möglicher Stereoisomerer nimmt entsprechend zur Anzahl der weiteren Stereozentren zu. Von Aminosäuren mit ''zwei'' verschieden substituierten Stereozentren gibt es ''vier'' Stereoisomere. Unter bestimmten Bedingungen können alle drei ionogenen Gruppen geladen werden (z.&nbsp;B. Histidin), dann bilden sie Doppelsalze.<ref>{{Literatur |Autor=Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev |Titel=What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate |Sammelwerk=CrystEngComm |Datum=2023-12-01 |DOI=10.1039/D3CE01164J}}</ref>

== Aminoacyl-Gruppe ==
{| class="wikitable float-right skin-invert-image" style="font-size:85%;"
|-
|style="width:170px; border-bottom:0"| [[Datei:Aminoacyl Group Glycine V1.svg|115px|zentriert|Reaktion von Glycin]]
|style="width:200px; border-bottom:0"| [[Datei:Aminoacyl Group Glutamine V1.svg|185px|zentriert|Reaktion von (''S'')-Glutamin]]
|-
|style="border-top:0"| Aminoacyl-Gruppe, gebildet aus der Aminosäure [[Glycin]]
|style="border-top:0"| Aminoacyl-Gruppe, gebildet aus der Aminosäure <small>L</small>-[[Glutamin]]
|-
|colspan="2"|<span style="font-size:120%;">R</span> stellt hier den Rest, an den die Aminoacyl-Gruppe gebunden ist, dar. So wird eine Transfer-[[RNA]] ([[tRNA]]) so beladen zur [[Aminoacyl-tRNA-Synthetase|Aminoacyl-tRNA]].
|}

'''Aminoacyl'''-Gruppe bezeichnet die einwertige Gruppe, die aus einer Aminosäure durch Entfernen der Hydroxygruppe (–OH) aus der Carboxygruppe (–COOH) entsteht, also das univalente Radikal. Aus einer α-Aminosäure wird so eine α-Aminoacyl-Gruppe gebildet; aus der Aminosäure Tyrosin beispielsweise entsteht so die [[Tyrosylgruppe]] als eine spezielle α-Aminoacyl-Gruppe.

== Proteinogene Aminosäuren ==
Als ''proteinogene Aminosäuren'' werden Aminosäuren bezeichnet, die in Lebewesen als Bausteine der [[Protein]]e während der [[Translation (Biologie)|Translation]] nach Vorgabe genetischer Information verwendet werden.<ref name="munk" /> Bei der Biosynthese von Proteinen, die an den [[Ribosom]]en einer Zelle stattfindet, werden im Zuge der [[Proteinbiosynthese]] ausgewählte Aminosäuren durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknüpft. Die [[Aminosäurensequenz]] des ribosomal gebildeten Peptids wird dabei vorgegeben durch die in der [[Basensequenz]] einer [[Nukleinsäure]] enthaltene genetische Information, wobei nach dem [[Genetischer Code|genetischen Code]] eine Aminosäure durch ein [[Basentriplett]] codiert wird.

{| class="wikitable float-right skin-invert-image" style="font-size:85%; text-align:center"
|+ Chiralität von Aminosäuren
|-
|style="border-bottom:0"| [[Datei:L-Prolin - L-Proline.svg|109px|zentriert|Proteinogene<br>Aminosäure: <small>L</small>-Prolin]]
|style="border-bottom:0"| [[Datei:D-Proline.svg|118px|zentriert|Nichtproteinogene<br>Aminosäure: <small>D</small>-Prolin]]
|-
|style="border-top:0"| <small>L</small>-Prolin<br />(proteinogen)
|style="border-top:0"| <small>D</small>-Prolin<br />(nicht-proteinogen)
|}

Die proteinogenen Aminosäuren sind stets α-Aminosäuren. Bis auf die kleinste, [[Glycin]], sind sie [[Chiralität (Chemie)|chiral]] und treten mit besonderer räumlicher Anordnung auf.<ref name="wob" /> Eine Besonderheit weist die Aminosäure [[Prolin]] auf, deren Aminogruppe ein [[sekundäres Amin]] besitzt und die sich daher nicht so flexibel in eine Proteinfaltung einfügt wie andere proteinogene Aminosäuren – Prolin gilt beispielsweise als Helixbrecher bei [[α-Helix|α-helikalen]] Strukturen in Proteinen. Aufgrund der sekundären Aminogruppe wird Prolin auch als [[Sekundär (Chemie)|sekundäre]] Aminosäure – öfters fälschlicherweise bzw. veraltet auch als [[Iminosäuren|Iminosäure]] – bezeichnet.

Von den spiegelbildlich verschiedenen [[Enantiomer]]en sind jeweils nur die <small>L</small>-Aminosäuren proteinogen (zur <small>D</small>&nbsp;/&nbsp;<small>L</small>-Nomenklatur siehe [[Fischer-Projektion]]; in Fällen wie [[Hydroxyprolin]] gibt es weitere [[Stereoisomere]]). Die molekularen Komponenten des zum Aufbau der Proteine notwendigen zellulären Apparats – neben Ribosomen noch [[tRNA]]s und diese mit Aminosäuren beladende [[Aminoacyl-tRNA-Synthetase]]n – sind selber auch chiral und erkennen allein die <small>L</small>-Variante.<ref>G. Löffler, P. E. Petrides, P. C. Heinrich: ''Biochemie & Pathobiochemie.'' 8. Auflage. Springer, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-540-32680-9.</ref>

Dennoch kommen in Lebewesen vereinzelt auch <small>D</small>-Aminosäuren vor. Diese werden jedoch unabhängig von proteinogenen Stoffwechselwegen synthetisiert und dienen nicht dem ribosomalen Aufbau von Proteinen. So wird zum Beispiel <small>D</small>-[[Alanin]] in [[Peptidoglycane]] der [[Zellwand#Bakterielle Zellwände|bakteriellen Zellwand]] eingebaut oder <small>D</small>-[[Valin]] in bakterielle Cyclo-[[Depsipeptide]] wie [[Valinomycin]]. Verschiedene Arten von [[Archaeen]], [[Bakterien]], [[Pilze]]n und [[Nacktkiemer]]n verfügen über ''nichtribosomale Peptidsynthetasen'' genannte [[Multienzymkomplex]]e, mit denen solche (nichtproteinogenen) Aminosäuren in ein [[nichtribosomales Peptid]] eingebaut werden können.<ref name="pmc4078802">{{Literatur |Autor=Hao Wang, David Fewer, Liisa Holm, Leo Rouhiainen, Kaarina Sivonena |Titel=Atlas of nonribosomal peptide and polyketide biosynthetic pathways reveals common occurrence of nonmodular enzymes |Sammelwerk=Proc Natl Acad Sci USA |Band=111 |Nummer=25 |Datum=2014-06 |Seiten=9259–9264 |PMC=4078802}}</ref>

=== Kanonische Aminosäuren ===
Für 20 der '''proteinogenen''' Aminosäuren finden sich [[Genetischer Code#Codon|Codons]] in der (am häufigsten gebrauchten) Standardversion des genetischen Codes. Diese werden daher als ''Standardaminosäuren'' oder auch ''kanonische Aminosäuren'' bezeichnet.

In [[Aminosäuresequenz]]en werden die Aminosäuren meist mit einem Namenskürzel im ''Dreibuchstabencode'' angegeben oder im ''Einbuchstabencode'' durch ein Symbol dargestellt.<ref name="IUPAC" />

Der Einbuchstabencode wurde von IUPAC-IUB auf Grundlage der folgenden Regeln gewählt:<ref name=":0">{{Cite journal |title=IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences |journal=Journal of Biological Chemistry |language=en |issue=13 |volume=243 |pages=3557–3559 |date=1968-07-10 |doi=10.1016/S0021-9258(19)34176-6 |url=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)34176-6/pdf}}</ref>

* Wo keine Mehrdeutigkeit besteht, wurden die Anfangsbuchstaben verwendet: C Cystein, H Histidin, I Isoleucin, M Methionin, S Serin, V Valin,<ref name=":0" />
* Wenn eine willkürliche Zuordnung erforderlich ist, haben die strukturell einfacheren Aminosäuren Vorrang: A Alanin, G Glycin, L Leucin, P Prolin, T Threonin,<ref name=":0" />
* F ''PH''enylalanin und R Arginin a''R''ginine wurden phonetisch suggestiv zugeordnet,<ref name=":0" />
* W Tryptophan wurde zugeordnet, da der Doppelring optisch an den sperrigen Buchstaben W erinnert,<ref name=":0" />
* K Lysin und Y Tyrosin wurden aufgrund der alphabetischen Nähe zu ihren Initialen L und T zugeordnet (dabei ist zu beachten, dass U wegen der Ähnlichkeit mit V vermieden wurde, während X für unbestimmte oder atypische Aminosäuren reserviert wurde); für Tyrosin wurde zudem die Merkhilfe t''Y''rosine vorgeschlagen,<ref name="MSafr">{{Cite journal |last=Saffran |first=M. |title=Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible? |journal=Biochemical Education |language=en |issue=2 |volume=26 |pages=116–118 |date=1998-04 |doi=10.1016/S0307-4412(97)00167-2 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0307441297001672}}</ref>
* D Aspartat wurde willkürlich zugeordnet, wobei als Merkhilfe aspar''D''ic acid vorgeschlagen wurde;<ref name=":2">{{Cite journal |last=Adoga |first=Godwin I |last2=Nicholson |first2=Bh |title=Letters to the editor |journal=Biochemical Education |language=en |issue=1 |volume=16 |pages=49 |date=1988-01 |doi=10.1016/0307-4412(88)90026-X |url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1016/0307-4412%2888%2990026-X}}</ref> E Glutamat wurde in alphabetischer Reihenfolge zugeordnet, da es lediglich um eine [[Methylengruppe|Methylen]] –CH<sub>2</sub>– Gruppe größer ist,<!--ref name=":1" (Zuordung unsicher, es gab zwei mal :1 /-->
* N Asparagin wurde willkürlich zugeordnet, wobei als Merkhilfe asparagi''N''e vorgeschlagen wurde;<ref name=":2" /> Q Glutamin wurde in alphabetischer Reihenfolge zugeordnet von den noch verfügbaren Buchstaben (zu beachten ist, dass O aufgrund der Ähnlichkeit zu D vermieden wurde), mit der vorgeschlagenen Merkhilfe ''Q''lutamine.<ref name=":2" />
&nbsp;
{| class="wikitable sortable floatleft" style="text-align:center"
|+ Die 20 kanonischen Aminosäuren
|- class="hintergrundfarbe6"
! colspan="3"| Aminosäure
! rowspan="2"| Acyl-<br />gruppe<ref name="IUPAC" />
! rowspan="2"| [[Essentielle Aminosäure|essen-<br />tiell?]]
! rowspan="2"| Ø<ref name="Bruice">Paula Yurkanis Bruice: ''Organic Chemistry.'' 4. Auflage. Pearson Education, 2004, ISBN 0-13-121730-5, S. 960–962.</ref> in<br /> Proteinen
|- class="hintergrundfarbe6"
! Name !! Abk. !! Symbol
|-
| [[Alanin]] || Ala || A || Alanyl- || nein || 9,0 %
|-
| [[Arginin]] || Arg || R || Arginyl- || nein || 4,7 %
|-
| [[Asparagin]] || Asn || N || Asparaginyl- || nein || 4,4 %
|-
| [[Asparaginsäure]] || Asp || D || α-Aspartyl- || nein || 5,5 %
|-
| [[Cystein]] || Cys || C || Cysteinyl- || &nbsp;&thinsp;nein&nbsp;<sup>'''*'''</sup> || 2,8 %
|-
| [[Glutamin]] || Gln || Q || Glutaminyl- || nein || 3,9 %
|-
| [[Glutaminsäure]] || Glu || E || α-Glutamyl- || nein || 6,2 %
|-
| [[Glycin]] || Gly || G || Glycyl- || nein || 7,5 %
|-
| [[Histidin]] || His || H || Histidyl- || ja <sup>+</sup>|| 2,1 %
|-
| [[Isoleucin]] || Ile || I || Isoleucyl- || ja || 4,6 %
|-
| [[Leucin]] || Leu || L || Leucyl- || ja || 7,5 %
|-
| [[Lysin]] || Lys || K || Lysyl- || ja || 7,0 %
|-
| [[Methionin]] || Met || M || Methionyl- || ja || 1,7 %
|-
| [[Phenylalanin]] || Phe || F || Phenylalanyl- || ja || 3,5 %
|-
| [[Prolin]] || Pro || P || Prolyl- || nein || 4,6 %
|-
| [[Serin]] || Ser || S || Seryl- || nein || 7,1 %
|-
| [[Threonin]] || Thr || T || Threonyl- || ja || 6,0 %
|-
| [[Tryptophan]] || Trp || W || Tryptophyl- || ja || 1,1 %
|-
| [[Tyrosin]] || Tyr || Y || Tyrosyl- || &nbsp;&thinsp;nein&nbsp;<sup>'''*'''</sup> || 3,5 %
|-
| [[Valin]] || Val || V || Valyl- || ja || 6,9 %
|- class="sortbottom hintergrundfarbe-basis" style="text-align:left;"
| colspan="6" | <small><sup>'''*'''</sup> Für Kinder und Schwangere essentiell.<br /><sup>'''+'''</sup> Für Säuglinge essentiell.</small><ref name="löffler">{{Literatur | Hrsg=Peter C. Heinrich, Matthias Müller, Lutz Graeve, Hans-Georg Koch | Titel=Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie | Auflage=10 | Verlag=Springer-Verlag | Datum=2022 | ISBN=978-3-662-60265-2 | Seiten=414}}</ref>
|}
<div style="clear:both;"></div>

Neben den oben angegebenen Codes werden zusätzliche Zeichen als Platzhalter benutzt, wenn aus der [[Proteinsequenzierung]] oder [[Röntgenstrukturanalyse]] nicht auf die genaue Aminosäure geschlossen werden kann.

{| class="wikitable"
|- class="hintergrundfarbe5"
! Mögliche Aminosäuren
! Abk.
! Symbol
|- style="text-align:center;"
| Asparagin oder Asparaginsäure
| Asx
| B
|- style="text-align:center;"
| Glutamin oder Glutaminsäure
| Glx
| Z
|- style="text-align:center;"
| Leucin oder Isoleucin
| Xle
| J
|- style="text-align:center;"
| unbekannte Aminosäure
| Xaa (selten Unk)
| X
|}

=== Nichtkanonische Aminosäuren ===
Zu den natürlich vorkommenden Aminosäuren gehören außer den kanonischen die übrigen als '''nichtkanonische Aminosäuren''' bezeichneten Aminosäuren, wozu proteinogene und nicht-proteinogene zählen. Hierbei lassen sich mehrere Gruppen unterscheiden:

[[Datei:L-Selenocysteine.svg|mini|hochkant=0.53|<small>L</small>-Selenocystein]]
[[Datei:Pyrrolysine.svg|mini|hochkant=1.1|<small>L</small>-Pyrrolysin]]

* Zur ersten Gruppe gehören jene '''proteinogenen''' Aminosäuren, die durch eine ''Recodierung'' des genetischen Materials in Proteine eingebaut werden. Die 21. und die 22. proteinogene Aminosäure gehören hierzu: [[Selenocystein]] (bei [[Eukaryoten]] und manchen [[Bakterien]] und [[Archaeen]]) und [[Pyrrolysin]] (bei manchen Bakterien und Archaeen). Für beide Aminosäuren wurden spezifische [[tRNA]]s – tRNA<sup>Sec</sup> bzw. tRNA<sup>Pyl</sup> – gefunden, die während der Translation einen Einbau am Ribosom möglich machen. Deren [[Anticodon]] paart, abhängig von Strukturelementen im Kontext der mRNA (siehe [[Secis]]), mit dem [[Codon]] <span style="font-family:monospace;">UGA</span> bzw. <span style="font-family:monospace;">UAG</span>; im Standardcode stellen diese ein [[Stopcodon]] dar. Doch nicht alle Organismen verwenden die nichtkanonischen proteinogenen Aminosäuren dieser Gruppe.

:{| class="wikitable"
|- class="hintergrundfarbe6"
! Aminosäure
! Abk.
! Symbol
|- style="text-align:center;"
| [[Pyrrolysin]]
| Pyl
| O
|- style="text-align:center;"
| [[Selenocystein]]
| Sec
| U
|}

[[Datei:(S)-N-Formylmethionine V.1.svg|mini|hochkant=0.7|<small>L</small>-''N''-Formylmethionin]]

: Das übliche [[Startcodon]] <span style="font-family:monospace;">AUG</span> codiert für die Aminosäure [[Methionin]]. [[Bakterien]] verfügen neben der tRNA<sup>Met</sup> über eine besondere tRNA<sup>fMet</sup>, die ebenfalls mit Methionin beladen wird und als [[tRNA#Initiator-tRNAs|Initiator-tRNA]] dient. Die an tRNA<sub>i</sub><sup>fMet</sup> gebundene Aminosäure aber wird in Bakterien am [[N-Terminus|''N''-Terminus]] [[Formylierung|formyliert]] zu [[N-Formylmethionin|''N''-Formylmethionin (fMet)]], noch bevor sie bei der [[Translation (Biologie)#Initiation der Translation bei Prokaryoten|Initiation]] am Ribosom zur ersten Aminosäure einer Peptidkette werden kann. Dieses Aminosäurederivat Formylmethionin wird daher gelegentlich auch als (23.) proteinogene Aminosäure gezählt. Auch [[Mitochondriales Ribosom#Mitochondriale Translation|Mitochondrien]] und [[Chloroplast#Herkunft der Chloroplasten – Endosymbiontentheorie|Chloroplasten]] nutzen fMet initial. Dagegen wird es im [[Cytosol]] [[Eukaryota|eukaryotischer]] Zellen und in [[Archaeen]] nicht bei der Translation verwendet.<ref name="translation">Katsura Asano: ''Why is start codon selection so precise in eukaryotes?'' In: ''Translation.'' Band 2, Nr. 1, März 2014, [[doi:10.4161/trla.28387]], {{PMC|4705826}}.</ref>

* Eine zweite Gruppe bilden die im engen Sinn ''nicht proteinogenen'' Aminosäuren, die aus kanonischen Aminosäuren entstehen, wenn der Aminosäurerest ''R'' nach dem Einbau in Proteine verändert wird, d.&nbsp;h. durch eine der vielfältigen [[posttranslationale Modifikation]]en. So kann [[Prolin]] zu [[Hydroxyprolin]], [[Serin]] zu ''O''-Phosphoserin, [[Tyrosin]] zu ''O''-[[Phosphotyrosin]] und [[Glutaminsäure|Glutamat]] zu [[γ-Carboxyglutamat]] umgewandelt werden. Eine wichtige Änderung des Aminosäurerestes stellt auch die [[Glykosylierung]] dar: Hier werden [[Kohlenhydrate|Kohlenhydratreste]] auf die Aminosäurereste übertragen, wodurch [[Glykoprotein]]e entstehen.
* Als dritte Gruppe lassen sich die strenggenommen ''nicht proteinogenen'' Aminosäuren fassen, die der Organismus nicht von den kanonischen Aminosäuren unterscheiden kann und die er so anstelle dieser in Proteine unspezifisch einbaut. Dazu gehört [[Selenomethionin]], das anstelle des [[Methionin]]s eingebaut werden kann, oder das [[Canavanin]], das der Organismus nicht vom [[Arginin]] unterscheiden kann, oder auch die [[Azetidin-2-carbonsäure]], die als giftiges [[Prolin]]-Analogon wirkt. Viele der Aminosäuren dieser Gruppe sind toxisch, da sie oft zu einer [[Proteinfaltung|Fehlfaltung]] des Proteins führen, wodurch die Form und somit die Funktionsfähigkeit des Proteins beeinträchtigt werden kann. So ist Azetidin-2-carbonsäure ein toxischer Bestandteil des [[Maiglöckchen]]s, wobei sich das Maiglöckchen selber mit einer hochspezifischen Prolyl-[[Aminoacyl-tRNA-Synthetase|tRNA-Synthetase]] vor dem unkontrollierten Einbau dieser Aminosäure in ihre Proteine schützt.

Der Mensch nutzt neben den 20 kanonischen auch [[Selenocystein]] als proteinogene Aminosäure. Von den 20 kanonischen Aminosäuren werden 12 vom menschlichen Organismus beziehungsweise durch im menschlichen Verdauungstrakt lebende Mikroorganismen synthetisiert. Die restlichen 8 Aminosäuren sind für den Menschen essentiell, das heißt, er muss sie über die Nahrung aufnehmen. Für den Säugling gilt auch Histin als essenzielle Aminosäure.<ref name="löffler" />

Der Einbau künstlicher, nahezu beliebig gebauter Aminosäuren im Zuge eines [[Proteindesign]]s ist unter anderem über die Ersetzung des Liganden in der entsprechenden [[Aminoacyl-tRNA-Synthetase]] möglich.<ref>Y. Fan, C. R. Evans, J. Ling: ''Rewiring protein synthesis: From natural to synthetic amino acids.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' Band 1861, Nummer 11 Pt B, 2017, S.&nbsp;3024–3029, [[doi:10.1016/j.bbagen.2017.01.014]]. PMID 28095316, {{PMC|5511583}}.</ref> Diese [[Xenobiologie#Erweiterung des genetischen Codes|Verfahren]] sind teilweise so weit fortgeschritten, dass damit gezielt bestimmte Proteine eine [[Molekülmarkierung|Markierung]] erhalten können, die beispielsweise das Protein nach Behandlung mit spezifischen Reagenzien zur Fluoreszenz anregen (Beispiel: Einbau von Norbornen-Aminosäure via Pyrrolysyl-tRNA-Synthetase/Codon CUA). Damit ist eine genaue Lokalisierung des Proteins auch ohne Produktion und Reaktion mit [[Antikörper]]n möglich.<ref name="DOI10.1038/nchem.1250">Kathrin Lang, Lloyd Davis u. a.: ''Genetically encoded norbornene directs site-specific cellular protein labelling via a rapid bioorthogonal reaction.'' In: ''[[Nature Chemistry]].'' 2012, S.&nbsp;298–304, [[doi:10.1038/nchem.1250]].</ref>

=== Biochemische Bedeutung ===
==== Aminosäuren als Bausteine von Proteinen ====
{{Hauptartikel|Proteinbiosynthese}}
[[Datei:Overview proteinogenic amino acids-DE.svg|mini|hochkant=2.2|Die natürlich vorkommenden 20 proteinogenen Standard-Aminosäuren, gruppiert nach physikalisch-chemischen Eigenschaften]]

<small>L</small>-Aminosäuren sind in der [[Biochemie]] von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von [[Peptid]]en und [[Protein]]en sind. Aminosäuren kommen natürlich vor allem in Proteinen gebunden vor; ungebundene Aminosäuren kommen zwar auch immer vor, jedoch in vergleichsweise geringen Mengen, nur gelegentlich bis zu einigen Prozent der Gesamtmenge an Aminosäuren.<ref>{{Literatur |Autor=[[Fritz Ullmann (Chemiker)|Fritz Ullmann]] |Titel=Ullmann's encyclopedia of industrial chemistry |Band=2 |Auflage=5th ed |Verlag=VCH |Ort=Weinheim Deerfield beach (Fla.) |Datum=1985 |ISBN=3-527-20102-5 |Seiten=79}}</ref> Bisher sind über zwanzig sogenannte ''proteinogene'' Aminosäuren bekannt. Dies sind zunächst jene 20 <small>L</small>-α-Aminosäuren, die als Standard-Aminosäuren durch [[Codon]]s von je drei [[Nukleinbasen]] in der [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]] nach dem Standard-Code [[Genetischer Code|codiert]] werden. Zu diesen ''kanonisch'' genannten Aminosäuren sind inzwischen zwei weitere hinzugekommen, [[Selenocystein]] und [[Pyrrolysin]]. Beide nicht-kanonischen sind ebenfalls α-Aminosäuren, bezogen auf die endständige [[Carboxygruppe]] ist die [[Aminogruppe]] am unmittelbar benachbarten Kohlenstoffatom gebunden (C<sub>α</sub>). Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die als Bestandteil von Proteinen oder Peptiden auftreten, jedoch nicht codiert werden.

Aminosäureketten mit einer Kettenlänge unter zirka 100 Aminosäuren werden meist als Peptide bezeichnet, bei den größeren [[ribosom]]al gebildeten spricht man von Makropeptiden oder Proteinen. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette je über [[Peptidbindung]]en (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die [[Merrifield-Synthese]].

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der [[Verdauung]] in <small>L</small>-Aminosäuren zerlegt. In der [[Leber]]<ref>Vgl. auch L. L. Miller: ''The role of the liver and the non-hepatic tissues in the regulation of free amino acid levels in the blood.'' In: Joseph T. Holden (Hrsg.): ''Amino acid pools.'' Elsevier Publishing Company, Amsterdam / London / New York 1962, 708 ff.</ref> werden sie weiter verwertet. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (''siehe auch:'' [[Aminosäureindex]]). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:
* [[Transaminierung]]
* [[Desaminierung]]
* [[Decarboxylierung]]

==== Essentielle Aminosäuren ====
{{Hauptartikel|Essentielle Aminosäure}}

Aminosäuren, die ein [[Lebewesen|Organismus]] benötigt, jedoch nicht selbst herstellen kann, heißen ''essentielle'' Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Alle diese essentiellen Aminosäuren sind <small>L</small>-α-Aminosäuren. Für Menschen sind [[Valin]], [[Methionin]], [[Leucin]], [[Isoleucin]], [[Phenylalanin]], [[Tryptophan]], [[Threonin]] und [[Lysin]] essentielle Aminosäuren.
Seit 1985 wird von der WHO auch die Aminosäure Histidin als essenzielle Aminosäure eingestuft. Es gibt somit neun essenzielle Aminosäuren.<ref>Wissenschaftlicher Bericht zur Biologischen Wertigkeit - Welche Aminosäuren gibt es: [https://www.biologische-wertigkeit.de/ Essenzielle Aminosäuren]</ref>
Bedingt essentielle oder ''semi-essentielle'' Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, zum Beispiel während des Wachstums oder nach schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. So kann [[Cystein]] aus der essentiellen Aminosäure Methionin synthetisiert werden. Solange das Vermögen, aus Phenylalanin die Aminosäure [[Tyrosin]] herzustellen, noch nicht ausgereift ist, zählt auch diese neben den anderen zu den essentiellen Aminosäuren im Kindesalter. Aus ähnlichem Grund muss auch bei einer [[Phenylketonurie]] Tyrosin zugeführt werden. Daneben gibt es andere Erkrankungen, die den [[Aminosäurestoffwechsel]] beeinträchtigen und die Aufnahme einer eigentlich ''nicht-essentiellen'' Aminosäure unter Umständen erfordern.

Pflanzen und Mikroorganismen können alle für sie notwendigen Aminosäuren selbst synthetisieren. Daher gibt es für sie keine ''essentiellen Aminosäuren''.<ref name="wob" />

[[Datei:Amino Acids Venn Diagram (de).svg|mini|hochkant=1.5|[[Mengendiagramm]]-Darstellung von Eigenschaften der Seitenketten proteinogener Standard-Aminosäuren<ref name="Taylor" />]]

=== Chemisch-physikalische Eigenschaften ===
Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich nach ihren Resten in Gruppen aufteilen (siehe [[#Tabellenübersicht der Eigenschaften|Tabellenübersicht der Eigenschaften]]). Dabei kann eine Aminosäure in verschiedenen Gruppen gleichzeitig auftauchen. In einem [[Mengendiagramm]] lassen sich die Überlappungen der Gruppen grafisch darstellen.

Die Eigenschaften der Seitenkette von Cystein betreffend haben die Autoren unterschiedliche Ansichten: Löffler<ref>Georg Löffler: ''Basiswissen Biochemie.'' (= ''Springer-Lehrbuch''). Heidelberg 2005, ISBN 3-540-23885-9, S.&nbsp;24.</ref> hält sie für polar, während Alberts<ref>Bruce Alberts, Alexander D. Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter Alberts, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter: ''Molekularbiologie der Zelle.'' WILEY-VCH Verlag, Weinheim 2004, ISBN 3-527-30492-4, S.&nbsp;152.</ref> sie für unpolar hält. Richtigerweise handelt es sich bei Schwefel um ein [[Heteroatom]], folglich gilt: Die Seitenkette von Cystein hat schwach polare Eigenschaften.

==== Säure- und Basen-Verhalten ====
[[Datei:Amino Acid Titration Curves By Side Chain.png|mini|hochkant=1.5|[[Titration]]skurven der proteinogenen Aminosäuren]]

Aufgrund der basischen Aminogruppe und der sauren Carbonsäuregruppe sind Aminosäuren zugleich [[Basen (Chemie)|Basen]] und [[Säuren]]. Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als [[Zwitterion]]en vor, das heißt, die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxygruppe ist deprotoniert.
Verallgemeinert lässt sich das Zwitterion so darstellen:

:[[Datei:Amino acid betain structure.png|120px|Aminosäure als Zwitterion]]

Als Zwitterion kann die protonierte Aminogruppe als Säure ([[Protonendonator]]) und die Carboxylatgruppe kann als Base ([[Protonenakzeptor]]) reagieren. In sauren Lösungen liegen Aminosäuren als [[Kation]]en und in basischen Lösungen als [[Anion]]en vor:

:[[Datei:Amino acid titration.png|480px|Struktur von Aminosäuren bei unterschiedlichen pH-Werten]]

Die Ladung eines Aminosäuremoleküls hängt vom [[pH-Wert]] der Lösung ab. Bei einem Zwitterion mit einer sauren und einer basischen Gruppe ist bei neutralem pH-Wert die Gesamtladung des Moleküls null. Daneben besitzen die Seitenketten der Aminosäuren teilweise saure oder basische geladene Gruppen. Der pH-Wert mit einer Nettoladung von Null ist der [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrische Punkt]] (pH<sub>I</sub>, pI) einer Aminosäure. Am isoelektrischen Punkt ist die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure am geringsten.<ref name="Hauptmann3">[[Siegfried Hauptmann]]: ''Organische Chemie.'' 2., durchgesehene Auflage. VEB Deutscher Verlag für Grundstoffindustrie, Leipzig 1985, ISBN 3-342-00280-8, S.&nbsp;506–507.</ref>

{| class="wikitable float-right" style="text-align:center"
|+ pK<sub>S</sub>-Werte einiger Aminosäure-Seitenketten (als freie Aminosäurenreste und im Protein)
|- class="hintergrundfarbe6"
! Aminosäure !! Eigenschaft !! frei !! im Protein
|-
| [[Asparaginsäure|Asp]] || sauer || {{0}}3,68 || {{0}}3,7–4,0
|-
| [[Glutaminsäure|Glu]] || sauer || {{0}}4,25 || {{0}}4,2–4,5
|-
| [[Histidin|His]] || basisch || {{0}}6,00 || {{0}}6,7–7,1
|-
| [[Cystein|Cys]] || semi-sauer || {{0}}8,33 || {{0}}8,8–9,1
|-
| [[Tyrosin|Tyr]] || semi-sauer || 10,07 || {{0}}9,7–10,1
|-
| [[Lysin|Lys]] || basisch || 10,53 || {{0}}9,3–9,5
|-
| [[Arginin|Arg]] || basisch || 12,48 || –
|}

Für das Säure-Base-Verhalten proteinogener Aminosäuren ist vor allem das Verhalten ihrer Seitenkette (fortan mit ''R'' bezeichnet) interessant. In Proteinen sind die NH<sub>2</sub>- und COOH-Gruppen bei physiologischem pH-Wert (um pH&nbsp;7) wegen der [[Peptidbindung]] nicht protonierbar und damit auch nicht [[Säure-Base-Titration|titrierbar]]. Ausnahmen sind der [[Amino-Terminus|Amino-]] und der [[Carboxy-Terminus]] des Proteins. Daher ist für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden der Seitenkettenrest ''R'' maßgeblich.

Das Verhalten der Seitenkette ''R'' hängt von ihrer Konstitution ab, das heißt, ob die Seitenkette selbst wieder als [[Protonenakzeptor]] oder als [[Protonendonator]] wirken kann. Die proteinogenen Aminosäuren werden nach den funktionellen Gruppen eingeteilt in solche mit unpolarer oder polarer Aminosäureseitenkette und weiter unterteilt in nach [[Polarität (Chemie)|Polarität]] sortierte Untergruppen: ''aliphatische'', ''aromatische'', ''amidierte'', ''Schwefel-enthaltende'', ''hydroxylierte'', ''basische'' und ''saure'' Aminosäuren.

Die Seitenketten von Tyrosin und Cystein sind zwar im Vergleich zu den anderen unpolaren Seitenketten relativ sauer, neigen aber erst bei unphysiologisch hohen pH-Werten zum Deprotonieren. Prolin ist eine sekundäre Aminosäure, da der ''N''-Terminus mit der Seitenkette einen fünfatomigen Ring schließt. Innerhalb eines Proteins bindet der Carboxy-Terminus einer vorhergehenden Aminosäure an den Stickstoff des Prolins, welcher aufgrund der bereits erwähnten Peptidbindung nicht protonierbar ist. Histidin, Tyrosin und Methionin kommen jeweils in zwei Untergruppen vor.

{| class="wikitable sortable float-right" style="text-align:center"
|+ Elektrische Eigenschaften der Aminosäuren<ref name="Taylor" />
|- class="hintergrundfarbe6"
! Aminosäure
! pK<sub>2</sub><br />COOH
! pK<sub>1</sub><br />COOH
! style="line-height:120%"| [[Isoelektrischer Punkt|Isoelek-<br />trischer<br />Punkt]]
! pK<sub>1</sub><br />NH<sub>2</sub>
! pK<sub>2</sub><br />NH<sub>2</sub>
|-
| [[Alanin]]
| –
| {{0}}2,3{{0}}
| {{0}}6,1{{0}}
| {{0}}9,9{{0}}
| –
|-
| [[Arginin]]
| –
| {{0}}2,81
| 10,76
| {{0}}9,09
| 12,5{{0}}
|-
| [[Asparagin]]
| –
| {{0}}2,02
| {{0}}5,41
| {{0}}8,80
| –
|-
| [[Asparaginsäure]]
| {{0}}3,65&nbsp;&nbsp;
| {{0}}1,88
| {{0}}2,85
| {{0}}9,60
| –
|-
| [[Cystein]]
| {{0}}8,33&nbsp;<sup>'''*'''</sup>
| {{0}}1,71
| {{0}}5,05
| 10,78
| –
|-
| [[Glutamin]]
| –
| {{0}}2,17
| {{0}}5,65
| {{0}}9,13
| –
|-
| [[Glutaminsäure]]
| {{0}}4,25&nbsp;&nbsp;
| {{0}}2,19
| {{0}}3,22
| {{0}}9,67
| –
|-
| [[Glycin]]
| –
| {{0}}2,21
| {{0}}5,97
| {{0}}9,15
| –
|-
| [[Histidin]]
| –
| {{0}}1,78
| {{0}}7,47
| {{0}}8,97
| {{0}}5,97
|-
| [[Isoleucin]]
| –
| {{0}}2,32
| {{0}}5,94
| {{0}}9,76
| –
|-
| [[Leucin]]
| –
| {{0}}2,4{{0}}
| {{0}}5,98
| {{0}}9,6{{0}}
| –
|-
| [[Lysin]]
| –
| {{0}}2,20
| {{0}}9,59
| {{0}}8,90
| 10,28
|-
| [[Methionin]]
| –
| {{0}}2,28
| {{0}}5,74
| {{0}}9,21
| –
|-
| [[Phenylalanin]]
| –
| {{0}}2,58
| {{0}}5,84
| {{0}}9,24
| –
|-
| [[Prolin]]
| –
| {{0}}1,99
| {{0}}6,3{{0}}
| 10,60
| –
|-
| [[Serin]]
| –
| {{0}}2,21
| {{0}}5,68
| {{0}}9,15
| –
|-
| [[Threonin]]
| –
| {{0}}2,10
| {{0}}5,60
| {{0}}9,12
| –
|-
| [[Tryptophan]]
| –
| {{0}}2,15
| {{0}}5,64
| {{0}}9,12
| –
|-
| [[Tyrosin]]
| 10,07&nbsp;<sup>'''**'''</sup>
| {{0}}2,20
| {{0}}5,66
| {{0}}9,11
| –
|-
| [[Valin]]
| –
| {{0}}2,30
| {{0}}5,96
| {{0}}9,60
| –
|- class="sortbottom hintergrundfarbe-basis" style="text-align:left; font-size:85%;"
| colspan="6" | <sup>'''*'''</sup> [[Thiolgruppe]]<br /><sup>'''**'''</sup> [[phenol]]ische [[Hydroxygruppe]]
|}

; [[Aliphatische Kohlenwasserstoffe|Aliphatische]] Aminosäureseitenketten:
* [[Alanin]]
* [[Glycin]]
* [[Isoleucin]]
* [[Leucin]]
* [[Methionin]]
* [[Prolin]]
* [[Valin]]
; [[Aromatische Kohlenwasserstoffe|Aromatische]] Aminosäureseitenketten:
* [[Phenylalanin]]
* [[Tryptophan]]
* [[Tyrosin]]
; [[Carbonsäureamide|Amidierte]] Aminosäureseitenketten:
* [[Asparagin]]
* [[Glutamin]]
; Schwefel-enthaltende Aminosäureseitenketten:
* [[Cystein]]
* [[Methionin]]
; Hydroxylierte Aminosäureseitenketten:
* [[Serin]]
* [[Threonin]]
* [[Tyrosin]]
; Basische Aminosäureseitenketten:
* [[Lysin]]
* [[Arginin]]
* [[Histidin]]
; Saure Aminosäureseitenketten:
* [[Asparaginsäure]] (dissoziiert zu Aspartat)
* [[Glutaminsäure]] (dissoziiert zu Glutamat)

Der pK-Wert ist der [[pH-Wert]], bei dem die titrierbaren Gruppen zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert vorliegen; die titrierbare Gruppe liegt dann zu gleichen Teilen in ihrer basischen wie in ihrer sauren Form vor (siehe auch: [[Henderson-Hasselbalch-Gleichung]]).

Es ist meist üblich, anstatt vom pK<sub>S</sub> vom pK zu sprechen, so vom ''pK der Säure''. In diesem Sinne müsste allerdings vom pK des Lysins als pK<sub>B</sub>, vom ''pK der Base'' gesprochen werden. Aus Gründen der Vereinfachung wird diese Notation aber allgemein weggelassen, da sich auch aus dem Sinnzusammenhang ergibt, ob die Gruppe als Base oder Säure wirkt.

Der pK ist keine Konstante, sondern hängt von der Temperatur, der [[Aktivität (Chemie)|Aktivität]], der [[Ionenstärke]] und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und kann daher stark schwanken.

Ist der pH höher als der pK einer titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer basischen (deprotonierten) Form vor. Ist der pH niedriger als der pK der titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer sauren (protonierten) Form vor:
* Für Asp (pK&nbsp;=&nbsp;{{0}}3,86) bei pH&nbsp;7: Die Seitenkette ist nahezu vollständig deprotoniert.
* Für Lys (pK&nbsp;=&nbsp;10,53) bei pH&nbsp;7: Die Seitenkette ist nahezu vollständig protoniert.

Die Seitenketten ''basischer Aminosäuren'' sind in ihrer protonierten (sauren) Form einfach positiv geladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form ungeladen. Die Seitenketten der ''sauren Aminosäuren'' (einschließlich Cystein und Tyrosin) sind in ihrer protonierten (sauren) Form ungeladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form einfach negativ geladen. Da das Verhalten der Seitenkette ein ganz anderes ist, wenn sie geladen bzw. ungeladen ist, spielt der pH-Wert für die Eigenschaften der Seitenkette eine so wichtige Rolle.

Die titrierbaren Seitenketten beeinflussen zum Beispiel das [[Löslichkeit]]sverhalten der entsprechenden Aminosäure. In polaren Lösungsmitteln gilt: Geladene Seitenketten machen die Aminosäure löslicher, ungeladene Seitenketten machen die Aminosäure unlöslicher.

In [[Proteine]]n kann das dazu führen, dass bestimmte Abschnitte [[Hydrophilie|hydrophiler]] oder [[Hydrophobie|hydrophober]] werden, wodurch die Faltung und damit auch die Aktivität von [[Enzym]]en vom pH-Wert abhängt. Durch stark saure oder basische Lösungen können Proteine daher [[Denaturierung (Biochemie)|denaturiert]] werden.

==== Tabellenübersicht der Eigenschaften ====

{| class="wikitable sortable" style="text-align:center;"
|+ Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäuren ('''R''': Seitenkette) nach Taylor<ref name="Taylor" />
|- class="hintergrundfarbe6" style="font-size:105%;"
! colspan="4"| Aminosäure
! colspan="7"| Seitenkette R
|- class="hintergrundfarbe6" style="font-size:90%;"
! Name
! Abk.
! Sym-<br />bol
! class="unsortable"| Strukturformel
! class="unsortable"| [[Konstitutionsformel|Konstitutions-<br />formel]]
! style="line-height:110%"| relative<br />[[Molekülmasse|Seiten-<br />ketten-<br />masse]]
! [[Van-der-Waals-Radius|van-der-<br />Waals-<br />Volumen]]
! [[Polarität (Chemie)|Pola-<br />rität]]
! [[Hydrophobizität|Hydro-<br />phobi-<br />zität]]<ref name="Kyte-Doolittle" />
! [[Acidität]]<br />bzw.<br />[[Basizität]]
! [[Säurekonstante|Säure-<br />konst.]]<br />(pK<sub>S</sub>)
|-
| [[Alanin]]
| Ala
| A
| [[Datei:L-Alanin - L-Alanine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Alanin]]
| align="left" | –CH<sub>3</sub>
| {{0}}15
| {{0}}67
| unpolar
| +1,8
| neutral
| –
|-
| [[Arginin]]
| Arg
| R
|[[Datei:L-Arginin - L-Arginine.svg|rahmenlos|x45px|zentriert|L-Arginin]]
| align="left" | {{nowrap|–CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Guanidin|NH-<br />C(NH)NH<sub>2</sub>]]}}
| 100
| 148
| polar
| −4,5
| basisch<br />(stark)
| 12,48
|-
| [[Asparagin]]
| Asn
| N
|[[Datei:L-Asparagin - L-Asparagine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Asparagin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>[[Carbonsäureamid|CONH<sub>2</sub>]]
| {{0}}58
| {{0}}96
| polar
| −3,5
| neutral
| –
|-
| [[Asparaginsäure|Asparagin-<br />säure]]
| Asp
| D
|[[Datei:L-Asparaginsäure - L-Aspartic acid.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Asparaginsäure]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>[[Carbonsäure|COOH]]
| {{0}}59
| {{0}}91
| polar
| −3,5
| sauer
| 3,90
|-
| [[Cystein]]
| Cys
| C
|[[Datei:L-Cystein - L-Cysteine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Cystein]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>[[Thiolgruppe|SH]]
| {{0}}47
| {{0}}86
| polar
| +2,5
| neutral
| 8,18
|-
| [[Glutamin]]
| Gln
| Q
|[[Datei:L-Glutamin - L-Glutamine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Glutamin]]
| align="left" | {{nowrap|–CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Carbonsäureamid|CONH<sub>2</sub>]]}}
| {{0}}72
| 114
| polar
| −3,5
| neutral
| –
|-
| [[Glutaminsäure|Glutamin-<br />säure]]
| Glu
| E
|[[Datei:L-Glutaminsäure - L-Glutamic acid.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Glutaminsäure]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Carbonsäure|COOH]]
| {{0}}73
| 109
| polar
| −3,5
| sauer
| 4,07
|-
| [[Glycin]]
| Gly
| G
|[[Datei:Glycin - Glycine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Glycin]]
| align="left" | –H
| {{0}}{{0}}'''1'''
| {{0}}48
| unpolar
| −0,4
| neutral
| –
|-
| [[Histidin]]
| His
| H
|[[Datei:L-Histidin - L-Histidine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Histidin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>([[Imidazol|C<sub>3</sub>H<sub>3</sub>N<sub>2</sub>]])
| {{0}}81
| 118
| polar
| −3,2
| basisch<br />(schwach)
| 6,04
|-
| [[Isoleucin]]
| Ile
| I
|[[Datei:L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Isoleucin]]
| align="left" | –CH(CH<sub>3</sub>)-CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub>
| {{0}}57
| 124
| unpolar
| +4,5
| neutral
| –
|-
| [[Leucin]]
| Leu
| L
|[[Datei:L-Leucin - L-Leucine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-leucin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
| {{0}}57
| 124
| unpolar
| +3,8
| neutral
| –
|-
| [[Lysin]]
| Lys
| K
|[[Datei:L-Lysin - L-Lysine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Lysin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>[[Aminogruppe|NH<sub>2</sub>]]
| {{0}}72
| 135
| polar
| −3,9
| basisch
| 10,54
|-
| [[Methionin]]
| Met
| M
|[[Datei:L-Methionin - L-Methionine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Methionin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Thioether|SCH<sub>3</sub>]]
| {{0}}75
| 124
| unpolar
| +1,9
| neutral
| –
|-
| [[Phenylalanin]]
| Phe
| F
|[[Datei:L-Phenylalanin - L-Phenylalanine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Phenylalanin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>([[Phenyl|C<sub>6</sub>H<sub>5</sub>]])
| {{0}}91
| 135
| unpolar
| +2,8
| neutral
| –
|-
| [[Prolin]]
| Pro
| P
|[[Datei:L-Prolin - L-Proline.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Prolin]]
| align="left" | ''Es fehlt ein H am NH<sub>2</sub>''<ref>Darstellung nicht verfügbar, da bei Prolin am Peptid-Rückgrat ein Wasserstoff-Atom am Stickstoff weniger vorkommt (ein [[sekundäres Amin]]), weil die Seitenkette mit dem Stickstoffatom einen Ring bildet (–NHCH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>–).</ref>
| {{0}}42
| {{0}}90
| unpolar
| −1,6
| neutral
| –
|-
| [[Serin]]
| Ser
| S
|[[Datei:L-Serin - L-Serine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Serin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>[[Hydroxygruppe|OH]]
| {{0}}31
| {{0}}73
| polar
| −0,8
| neutral
| –
|-
| [[Threonin]]
| Thr
| T
|[[Datei:L-Threonin - L-Threonine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Threonin]]
| align="left" | –CH(OH)CH<sub>3</sub>
| {{0}}45
| {{0}}93
| polar
| −0,7
| neutral
| –
|-
| [[Tryptophan]]
| Trp
| W
|[[Datei:L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Tryptophan]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>([[Indol|C<sub>8</sub>H<sub>6</sub>N]])
| 130
| 163
| unpolar
| −0,9
| neutral
| –
|-
| [[Tyrosin]]
| Tyr
| Y
|[[Datei:L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Tyrosin]]
| align="left" | –CH<sub>2</sub>([[Phenyl|C<sub>6</sub>H<sub>4</sub>]])[[Hydroxygruppe|OH]]
| 107
| 141
| polar
| −1,3
| neutral
| 10,46
|-
| [[Valin]]
| Val
| V
|[[Datei:L-Valin - L-Valine.svg|rahmenlos|zentriert|x45px|L-Valin]]
| align="left" | –CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
| {{0}}43
| 105
| unpolar
| +4,2
| neutral
| –
|}

==== Stereochemie ====
18 der 20 proteinogenen Aminosäuren haben gemäß der [[Cahn-Ingold-Prelog-Konvention]] am α-Kohlenstoff-Atom die (''S'')-Konfiguration, lediglich [[Cystein]] besitzt die (''R'')-Konfiguration, da hier der Kohlenstoff mit der [[Thiolgruppe]] eine höhere Priorität als die Carbonsäuregruppe hat. [[Glycin]] ist [[Chiralität (Chemie)|achiral]], daher kann keine absolute Konfiguration bestimmt werden.

Zusätzlich zum Stereozentrum am α-C-Atom besitzen [[Isoleucin#Stereoisomerie|Isoleucin]] und [[Threonin#Stereochemie|Threonin]] in ihrem Rest ''R'' je ein weiteres [[Stereozentrum|stereogenes Zentrum]]. Proteinogenes Isoleucin [''R''&nbsp;= –C*H(CH<sub>3</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub>] ist dort (''S'')-konfiguriert, Threonin [''R''&nbsp;= –C*H(OH)CH<sub>3</sub>] (''R'')-konfiguriert.

== Nichtproteinogene Aminosäuren ==
{{Hauptartikel|Nichtproteinogene Aminosäuren}}
[[Datei:3,4-Dihydroxy-L-phenylalanin (Levodopa).svg|mini|200px|Die Aminosäure [[Levodopa|<small>L</small>-DOPA]] (<small>L</small>-3,4-Dihydroxyphenylalanin) ist eine Vorstufe bei der Biosynthese von [[Adrenalin]], [[Noradrenalin]], [[Dopamin]] sowie [[Melanine]]n]]

Es sind bislang über 400 ''nichtproteinogene'' (d.&nbsp;h. nicht während der [[Translation (Biologie)|Translation]] in Proteine eingebaute) Aminosäuren, die in Organismen vorkommen, bekannt.<ref name="Nuhn">Peter Nuhn: ''Naturstoffchemie.'' S. Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1990, ISBN 3-7776-0473-9, S. 70.</ref> Dazu gehört etwa das <small>L</small>-[[Thyroxin]], ein Hormon der [[Schilddrüse]], [[Levodopa|<small>L</small>-DOPA]], <small>L</small>-[[Ornithin]] oder das in fast allen Arten von [[Cyanobakterien]] nachgewiesene [[Neurotoxin]] β-Methylaminoalanin (BMAA).

Die meisten nichtproteinogenen Aminosäuren leiten sich von den proteinogenen ab, die <small>L</small>-α-Aminosäuren sind. Dennoch können dabei auch β-Aminosäuren ([[β-Alanin]]) oder γ-Aminosäuren ([[Γ-Aminobuttersäure|GABA]]) entstehen.

Zu den nichtproteinogenen Aminosäuren zählen auch alle <small>D</small>-[[Enantiomer]]e der proteinogenen <small>L</small>-Aminosäuren. <small>D</small>-Serin wird im Hirn durch die [[Serin]]-[[Racemase]] aus <small>L</small>-Serin (seinem Enantiomer) erzeugt. Es dient sowohl als [[Neurotransmitter]] als auch als [[Gliazelle|Glio]]<nowiki />transmitter durch die Aktivierung des [[NMDA-Rezeptor]]s, was zusammen mit Glutamat die Öffnung des Kanals erlaubt. Zum Öffnen des Ionenkanals muss Glutamat und entweder Glycin oder <small>D</small>-Serin binden. <small>D</small>-Serin ist an der Glycin-Bindungsstelle des [[Glutamatrezeptor]]s vom NMDA-Typ ein stärkerer [[Agonist (Pharmakologie)|Agonist]] als Glycin selbst, war aber zum Zeitpunkt der Erstbeschreibung der Glycin-Bindungsstelle noch unbekannt. <small>D</small>-Serin ist nach <small>D</small>-Aspartat die zweite <small>D</small>-Aminosäure, die in Menschen gefunden wurde.<ref>{{Literatur |Autor=Jean-Pierre Mothet, Angèle T. Parent, Herman Wolosker, Roscoe O. Brady, Jr., David J. Linden, Christopher D. Ferris, Michael A. Rogawski, Solomon H. Snyder |Titel=d-Serine is an endogenous ligand for the glycine site of the ''N''-methyl-d-aspartate receptor |Sammelwerk=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |Band=97 |Nummer=9 |Datum=2000 |Seiten=4926–4931 |DOI=10.1073/pnas.97.9.4926 |PMC=18334 |PMID=10781100}}</ref>

[[Datei:(all-S)-endo-cis-2-Azabicyclo-3.3.0-octane 3-carboxylic acid Formula V.1.svg|mini|150px|Die synthetische Aminosäure (all-''S'')-''endo''-''cis''-2-Azabicyclo-[3.3.0]-octan-3-carbonsäure, ein Strukturelement des [[Arzneistoff]]s [[Ramipril]].]]

Zu den synthetischen Aminosäuren gehört die [[2-Amino-5-phosphonovaleriansäure]] (APV), ein Antagonist des [[NMDA-Rezeptor]]s und das ökonomisch wichtige [[α-Phenylglycin|<small>D</small>-Phenylglycin]] [Synonym: (''R'')-Phenylglycin], das in der Seitenkette vieler semisynthetischer β-Lactamantibiotica als Teilstruktur enthalten ist. (''S'')- und (''R'')-''tert''-Leucin [Synonym: (''S'')- und (''R'')-β-Methylvalin] sind synthetische Strukturisomere der proteinogenen Aminosäure (''S'')-Leucin und werden als Edukt in stereoselektiven Synthesen eingesetzt.

Es gibt auch Aminosulfonsäuren [Beispiel: 2-Aminoethansulfonsäure (Synonym: [[Taurin]])], α-Aminophosphonsäuren und α-Aminophosphinsäuren.<ref name="Drauz-Koban" /> Das sind auch α-Aminosäuren, jedoch ''keine'' α-Amino''carbon''säuren. Statt einer Carboxygruppe (–COOH) ist eine Sulfonsäure-, Phosphonsäure- bzw. Phosphinsäuregruppe in diesen α-Aminosäuren enthalten.

{| class="wikitable"
|+ Einige nichtproteinogene Aminosäuren
|- class="hintergrundfarbe6"
! Aminosäure !! Biologische Bedeutung
|-
| [[Thyroxin]] || [[Schilddrüse]]n-[[Hormon]]
|-
| [[Gamma-Aminobuttersäure|GABA]] || inhibitorischer [[Neurotransmitter]]
|-
| <small>L</small>-[[Homoserin]] || Stoffwechselzwischenprodukt der [[Arginin]]synthese
|-
| [[Ornithin]] || Stoffwechselzwischenprodukt im [[Harnstoffzyklus]]
|-
| [[Citrullin]] || Stoffwechselzwischenprodukt im [[Harnstoffzyklus]]
|-
| [[Argininosuccinat]] || Stoffwechselzwischenprodukt im [[Harnstoffzyklus]]
|-
| [[L-DOPA|<small>L</small>-DOPA]] || Stoffwechselzwischenprodukt der Synthese von [[Katecholamin]]en
|-
| [[5-Hydroxytryptophan]] || Stoffwechselzwischenprodukt der [[Serotonin]]synthese
|-
| [[β-Alanin]] || Baustein von [[Coenzym A]]
|-
| β-Methylamino-Alanin || [[Neurotoxin]] der [[Cyanobakterien]]
|-
| [[Ibotensäure]] || Pilzgift
|-
| <small>D</small>-[[Valin]] || Bestandteil des Antibiotikums [[Valinomycin]]
|-
| <small>D</small>-[[Alanin]] || Bestandteil bakterieller [[Zellwand|Zellwände]]
|-
| <small>D</small>-[[Glutaminsäure|Glutamat]] || Bestandteil bakterieller [[Zellwand|Zellwände]]
|-
| [[2,6-Diaminopimelinsäure]] || Bestandteil bakterieller [[Zellwand|Zellwände]]
|}

== Nachweis ==
Ein quantitativer [[photometrisch]]er Nachweis von Aminosäuren kann unter anderem per [[Kaiser-Test]]<ref>D. A. Wellings, E. Atherton: ''Standard Fmoc protocols.'' In: ''Methods in enzymology.'' Band 289, 1997, S.&nbsp;44–67. PMID 9353717</ref> mit [[Ninhydrin]] oder mit dem [[Folin-Reagenz]] erfolgen, wodurch primäre Amine nachgewiesen werden. Für sekundäre Amine werden der [[Isatin-Test]] oder der [[Chloranil-Test]] verwendet.<ref name="Yan">Bing Yan: ''Analytical Methods in Combinatorial Chemistry, Second Edition.'' CRC Press, 2011, ISBN 978-1-4398-5760-1.</ref> Ebenso können Trennung und Nachweis von Aminosäuren per [[Kapillarelektrophorese]] oder per [[HPLC]] erfolgen,<ref>Y. Song, C. Xu, H. Kuroki, Y. Liao, M. Tsunoda: ''Recent trends in analytical methods for the determination of amino acids in biological samples.'' In: ''Journal of pharmaceutical and biomedical analysis.'' Band 147, Januar 2018, S.&nbsp;35–49, [[doi:10.1016/j.jpba.2017.08.050]]. PMID 28927726.</ref> teilweise als [[Flüssigchromatographie mit Massenspektrometrie-Kopplung]]. Während die meisten Aminosäuren kein UV-Licht mit Wellenlängen über 220&nbsp;nm absorbieren, sind die Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin, Histidin und Tryptophan [[aromat]]isch und absorbieren UV-Licht mit einem Maximum zwischen 260&nbsp;nm und 280&nbsp;nm.<ref name="Sikorski">Zdzislaw E. Sikorski: ''Chemical and Functional Properties of Food Proteins.'' CRC Press, 2001, ISBN 1-56676-960-4, S.&nbsp;71, 219.</ref> Die Aminosäurezusammensetzung eines Proteins kann durch [[Hydrolyse]] des Proteins untersucht werden.<ref name="Sikorski" /> Die langsam eintretende [[Racemisierung]] der Aminosäuren in den ursprünglich ausschließlich aus <small>L</small>-Aminosäuren aufgebauten Proteinen wird bei der [[Aminosäuredatierung]] untersucht.<ref>Mebus A. Geyh, Helmut Schleicher: ''Absolute Age Determination – Physical and Chemical Dating Methods and Their Application.'' Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 1990, ISBN 3-540-51276-4, S.&nbsp;345–371.</ref><ref>N. Fujii, T. Takata, N. Fujii, K. Aki, H. Sakaue: ''D-Amino acids in protein: The mirror of life as a molecular index of aging.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] März 2018, [[doi:10.1016/j.bbapap.2018.03.001]]. PMID 29530565.</ref>

== Gewinnung und Produktion ==
''Aminosäuren'' werden entweder aus [[Naturstoffe]]n durch Auftrennung eines [[Hydrolyse|hydrolysierten]] [[Protein]]s oder auf synthetischem Wege gewonnen. Ursprünglich<ref name="Fieser506" /> diente die Entwicklung einer Synthese für die diversen Aminosäuren hauptsächlich der Strukturaufklärung. Inzwischen sind diese Strukturfragen gelöst und mit den verschiedenen Synthesen, soweit sie noch aktuell sind, werden gezielt die gewünschten Aminosäuren dargestellt. Bei den Synthesen entstehen zunächst [[Racemat|racemische]] Gemische, die getrennt werden können. Eine Methode hierfür ist eine selektive enzymatische Hydrolyse, die zur [[Racemat#Racematspaltung|Racematspaltung]] eingesetzt wird.
[[Datei:Adolph Strecker.jpg|mini|hochkant=0.5|Adolph Strecker (um 1869)]]
Nachfolgend ein Überblick über diverse Synthesen, die von Chemikern bereits ab Mitte des 19. Jahrhunderts entwickelt wurden. Einige dieser älteren Synthesen sind wegen geringer Ausbeuten oder sonstiger Probleme nur von historischem Interesse. Allerdings wurden diese alten Verfahren teilweise weiterentwickelt und einige sind auch noch heute zur Darstellung von Aminosäuren aktuell. Weitergehende Einzelheiten zu diesen Synthesen einschließlich der Gleichungen für die Synthesen sind unter den ''Links'' zu den ''Synthesen'' und den angegebenen ''Aminosäuren'' angeführt.

* Mit der [[Cyanhydrinsynthese]] des Chemikers [[Adolph Strecker]] 1850<ref name="Fieser507" /> wurde [[Alanin]] erstmals aus [[Acetaldehyd]] synthetisiert (siehe [[Strecker-Synthese]]).
* Eine Synthese für die Darstellung von [[Glycin]] über die α-Fettsäuren, die durch Reaktion von Brom- oder [[Fettsäuren|Chlorfettsäuren]] mit Ammoniak hergestellt werden, wurde von [[William Henry Perkin|William H. Perkin sen.]] und Baldwin F. Duppa bereits 1859<ref name="Fieser506" /> entwickelt.
* Josef Pöchl entdeckte 1883 die ''Azlactonsynthese'' zur Darstellung von Aminosäuren. Deren genauer Ablauf wurde aber erst 1893 von [[Emil Erlenmeyer]] jun. aufgeklärt. Diese Methode wird deshalb auch [[Erlenmeyer-Synthese]] genannt. Mit diesem Verfahren wurden 1911<ref name="Fieser511" /> [[Histidin]] sowie [[Phenylalanin]] und [[Tyrosin]] hergestellt.
* Durch Reduktion von einer ''α-Oximinosäure'' wurde erstmals 1887<ref name="Fieser516" /> [[Asparaginsäure]] synthetisiert. Nach der gleichen Methode wurde 1906 von [[Louis Bouveault]] [[Isoleucin]] aus dem [[Oxime|Oxim]] des ''Methyläthyl-brenztraubensäureesters'' dargestellt.
* Nach der von [[Siegmund Gabriel]] entwickelten [[Gabriel-Synthese]],<ref name="Fieser506" /> wurde 1889 Glycinhydrochlorid über Phthalimidkalium als Ausgangschemikalie synthetisiert. Obwohl diese Synthese für die Darstellung von [[Glycin]] überholt ist, eignet sie sich wegen ihrer hohen Ausbeuten für die Gewinnung anderer Aminosäuren.
* Mit der ''Cyanhydrinsynthese'' stellte [[Emil Fischer]] 1902 erstmals [[Serin]]<ref name="Fieser507" /> über Glykolaldehyd her. 1906 wurde mit der von ihm entwickelten [[Malonestersynthese]]<ref name="Fieser508" /> [[Leucin]] synthetisiert. [[Isoleucin]], [[Norleucin]], [[Methionin]] und [[Phenylalanin]] sind weitere Aminosäuren, die mit dieser Synthese leicht darstellbar sind.
* [[Theodor Curtius (Chemiker)|Theodor Curtius]] benutzte den von ihm entwickelten [[Curtius-Reaktion|Curtiusschen Abbau]] für die Darstellung von α-Aminosäuren durch die Verwendung von Malonesterderivaten zur Synthese von [[Glycin]], [[Alanin]], [[Valin]] und Phenylalanin.<ref name="Fieser510" />
* 1911<ref name="Fieser510" /> wurde [[Tyrosin]], [[Phenylalanin]] und [[Tryptophan]] über eine Kondensation aromatischer Aldehyde mit [[Hydantoin]] gewonnen.
* Mit einer kombinierten ''Phthalimid-Malonester-Synthese'' wurde 1931<ref name="Fieser508" /> von [[George Barger]] [[Methionin]] synthetisiert. Nach der gleichen Methode können auch Phenylalanin, [[Prolin]], Tyrosin, [[Asparaginsäure]] und [[Serin]] hergestellt werden. [[Vincent du Vigneaud]] stellte 1939 <small>DL</small>-[[Cystin]] mit dieser Methode her.

Industriell werden Aminosäuren heute nach folgenden Verfahren hergestellt:
* ''Extraktionsmethode'': Hierzu werden [[Proteine]] zunächst mit [[Säuren]] hydrolysiert. Nach [[Fällung]] des Aminosäuregemischs aus dem Hydrolysat erfolgt eine [[Chromatographie|chromatographische]] Trennung per [[Ionenaustauschchromatographie]]. Bei der [[Elution]] werden die unterschiedlichen [[Polarität (Chemie)|Polaritäten]] der Aminosäuren ausgenutzt.<ref name="Hoppe2">Bernd Hoppe, [[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]]: ''Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' 18. Jahrg., Nr. 3, 1984, S.&nbsp;73–86.</ref>
* ''Chemische Synthese'': Es gibt eine Vielzahl von Synthesemethoden. Beispiele sind die [[Strecker-Synthese]] von <small>D</small>,<small>L</small>-Valin, die Degussa-Synthese von <small>D</small>,<small>L</small>-[[Cystein]] und die Synthese von <small>D</small>,<small>L</small>-[[Methionin]] aus [[Methylmercaptan]], [[Acrolein]] und [[Blausäure]]. Da die hergestellten Aminosäuren dabei als [[Racemat]] erhalten werden, müssen anschließend noch Verfahren zur [[Enantiomer]]entrennung erfolgen, wenn reine <small>L</small>- oder <small>D</small>-Aminosäuren benötigt werden.
* ''Enzymatische Verfahren'': Dieses Verfahren hat den Vorteil [[enantiomer]]enreine <small>L</small>- oder <small>D</small>-Aminosäuren mit geeigneten [[Enzym]]en als [[Biokatalysator]]en zu liefern. Beispiele sind die Herstellung von <small>L</small>-[[Asparaginsäure]] aus [[Fumarsäure]] mit <small>L</small>-Aspartase und die Herstellung von <small>L</small>-[[Tryptophan]] aus [[Indol]] und [[Brenztraubensäure]] mit Tryptophanase.
* ''Fermentationsverfahren'': Bei der [[Fermentation]] werden die Aminosäuren mit Hilfe geeigneter [[Mikroorganismus|Mikroorganismen]] hergestellt. Der Syntheseprozess läuft dabei über sehr komplexe Zwischenschritte innerhalb der Zellen ab. Ein Beispiel ist die Herstellung von <small>L</small>-[[Glutaminsäure]] aus [[Glucose]]. Hierbei kann man aus 2&nbsp;Gramm Glucose 1&nbsp;Gramm Glutaminsäure gewinnen. Die meisten Aminosäuren werden heute durch Fermentation hergestellt.<ref>N. Tonouchi, H. Ito: ''Present Global Situation of Amino Acids in Industry.'' In: ''[[Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology]].'' Band 159, 2017, S.&nbsp;3–14, {{DOI|10.1007/10_2016_23}}. PMID 27832295.</ref><ref name="DEste">M. D'Este, M. Alvarado-Morales, I. Angelidaki: ''Amino acids production focusing on fermentation technologies - A review.'' In: ''[[Biotechnology Advances]].'' Band 36, Nummer 1, Jan-Feb 2018, S.&nbsp;14–25, [[doi:10.1016/j.biotechadv.2017.09.001]]. PMID 28888551.</ref> Jährlich werden so weltweit 6 Millionen Tonnen an Glutaminsäure und Lysin produziert, teilweise aus hydrolysierter [[Stärke]] oder [[Melasse]] unter Verwendung der Bakterien ''[[Escherichia coli]]'' oder ''[[Corynebacterium glutamicum]]''.<ref>J. H. Lee, V. F. Wendisch: ''Production of amino acids - Genetic and metabolic engineering approaches.'' In: ''[[Bioresource Technology]].'' Band 245, Pt B, Dezember 2017, S.&nbsp;1575–1587, [[doi:10.1016/j.biortech.2017.05.065]]. PMID 28552565.</ref>

== Verwendung ==
Aminosäuren haben für die [[Ernährung]] des Menschen eine fundamentale Bedeutung, insbesondere solche, die als essentielle Aminosäuren nicht selbst erzeugt werden können. In der Regel wird im Zuge einer ausgewogenen Ernährung der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher [[Proteine]] (etwa aus Getreide und Hülsenfrüchten)<ref>{{RömppOnline |ID=RD-16-04571 |Name=Proteinwertigkeit |Abruf=2013-01-18}}</ref> vollkommen gedeckt. Pflanzliche Proteine haben meist hinsichtlich ihrer Aminosäurenzusammensetzung eine geringere [[biologische Wertigkeit]]. [[Futtermittel]] in der Nutztierhaltung werden daher oft angereichert durch Zusatz bestimmter Aminosäuren, beispielsweise [[Methionin]] und [[Lysin]] sowie [[verzweigtkettige Aminosäuren]] ([[Leucin]], [[Isoleucin]] und [[Valin]]),<ref>K. Yamamoto, A. Tsuchisaka, H. Yukawa: ''Branched-Chain Amino Acids.'' In: ''Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology.'' Band 159, 2017, S.&nbsp;103–128, {{DOI|10.1007/10_2016_28}}. PMID 27872960.</ref> wodurch der Nährwert erhöht wird. Verschiedene Aminosäuren werden als [[Nahrungsergänzungsmittel]] verkauft.

Aminosäuren bzw. ihre [[Derivat (Chemie)|Derivate]] finden Verwendung als Zusatz für [[Lebensmittel]]. Die menschliche Zunge besitzt einen [[Glutamatrezeptor]], dessen Aktivierung allgemein mit einem gesteigerten Geschmack assoziiert ist. Daher wird als [[Geschmacksverstärker]] [[Natriumglutamat]] verwendet. Der Süßstoff [[Aspartam]] enthält eine Aminosäure. Aminosäuren sind Vorstufen für bestimmte [[Aromastoff]]e, die beim trockenen [[Garen]] von Speisen über die [[Maillard-Reaktion]] entstehen.

Aminosäuren werden in der [[Zellbiologie]] und [[Mikrobiologie]] als Bestandteile von [[Kulturmedium|Zellkulturmedien]] verwendet. In der [[Biochemie]] werden Derivate von Aminosäuren wie [[Photo-Leucin]] oder [[Photo-Methionin]] zur Strukturaufklärung von Proteinen und andere zur [[Molekülmarkierung]] verwendet. Daneben werden Aminosäuren auch als Hilfsstoffe eingesetzt, z.&nbsp;B. als [[Salze|Salzbildner]], [[Puffer (Chemie)|Puffer]]. In der [[Pharmazie]] bzw. [[Medizin]] werden <small>L</small>-Aminosäuren als Infusionslösungen für die [[parenterale Ernährung]] und als Stabilisatoren bei bestimmten [[Leber]]erkrankungen angewendet. Bei Krankheiten mit einem Mangel von [[Neurotransmitter]]n verwendet man [[L-Dopa|<small>L</small>-Dopa]]. Für synthetische [[Peptidhormone]] und für die Biosynthese von [[Antibiotikum|Antibiotika]] sind Aminosäuren notwendige Ausgangsstoffe. Magnesium- und Kalium-[[Aspartat]]e spielen bei der Behandlung von Herz- und Kreislauferkrankungen eine Rolle.

[[Cystein]], beziehungsweise die Derivate [[Acetylcystein]] und [[Carbocystein]], finden zudem eine Anwendung bei infektiösen Bronchialerkrankungen mit erhöhtem [[Bronchialsekret]]. Zudem wird <small>L</small>-Cystein als Reduktionsmittel in der [[Dauerwelle]] eingesetzt.<ref>Wolfgang Legrum: ''Riechstoffe, Zwischen Gestank Und Duft: Vorkommen, Eigenschaften und Anwendung von Riechstoffen und deren Gemischen.'' Gabler Wissenschaftsverlage, 2011, S.&nbsp;165 ({{Google Buch |BuchID=siPrWL1ml40C |Seite=165 |Hervorhebung=cystein+dauerwelle}}).</ref> Aminosäuren werden in der [[Kosmetik]] [[Hautpflege]]mitteln und [[Shampoo]]s zugesetzt.<ref name="DEste" />

== Metabolismus ==
{{Hauptartikel|Aminosäure-Stoffwechsel}}
[[Datei:Amino acid catabolism revised.png|mini|hochkant=1.7|Abbau der proteinogenen Aminosäuren]]

Aminosäuren können nach ihren Abbauwegen in ''ketogene'', ''glucogene'' und gemischt keto- und glucogene Aminosäuren eingeteilt werden. Ketogene Aminosäuren werden beim Abbau dem [[Citrat-Zyklus]] zugeführt, glucogene Aminosäuren der [[Gluconeogenese]]. Weiterhin werden im Stoffwechsel aus Aminosäuren verschiedene Abbauprodukte mit biologischer Aktivität (z.&nbsp;B. [[Neurotransmitter]]) gebildet. Tryptophan ist der Vorläufer von [[Serotonin]].<ref>{{Literatur |Autor=K. V. Savelieva, S. Zhao, V. M. Pogorelov, I. Rajan, Q. Yang, E. Cullinan, T. H. Lanthorn |Titel=Genetic disruption of both tryptophan hydroxylase genes dramatically reduces serotonin and affects behavior in models sensitive to antidepressants |Sammelwerk=PLOS ONE |Band=3 |Nummer=10 |Datum=2008 |Fundstelle=Artikel e3301 |DOI=10.1371/journal.pone.0003301 |PMC=2565062 |PMID=18923670 |bibcode=2008PLoSO...3.3301S}}</ref> Tyrosin und sein Vorläufer Phenylalanin sind Vorläufer der [[Catecholamine]] [[Dopamin]], [[Epinephrin]] (synonym Adrenalin) und [[Norepinephrin]] (synonym Noradrenalin). Phenylalanin ist der Vorläufer von [[Phenethylamin]] in Menschen. In Pflanzen ist Phenylalanin der Vorläufer der [[Phenylpropanoid]]e. Glycin ist der Ausgangsstoff der [[Porphyrine|Porphyrinsynthese]] ([[Häm]]).<ref>{{Literatur |Autor=[[David Shemin]], D. Rittenberg |Titel=The biological utilization of glycine for the synthesis of the protoporphyrin of hemoglobin |Sammelwerk=The Journal of Biological Chemistry |Band=166 |Nummer=2 |Datum=1946-12 |Seiten=621–5 |Online=http://www.jbc.org/cgi/reprint/166/2/621 |PMID=20276176}}</ref> Aus Arginin wird der [[Sekundärer Botenstoff|sekundäre Botenstoff]] [[Stickstoffmonoxid]] gebildet.<ref>{{Literatur |Autor=J. Tejero, A. Biswas, Z. Q. Wang, R. C. Page, M. M. Haque, C. Hemann, J. L. Zweier, S. Misra, D. J. Stuehr |Titel=Stabilization and characterization of a heme-oxy reaction intermediate in inducible nitric-oxide synthase |Sammelwerk=The Journal of Biological Chemistry |Band=283 |Nummer=48 |Datum=2008-11 |Seiten=33498–507 |DOI=10.1074/jbc.M806122200 |PMC=2586280 |PMID=18815130}}</ref> Ornithin und [[S-Adenosylmethionin|''S''-Adenosylmethionin]] sind Vorläufer der [[Polyamine]].<ref>{{Literatur |Autor=C. Rodríguez-Caso, R. Montañez, M. Cascante, F. Sánchez-Jiménez, M. A. Medina |Titel=Mathematical modeling of polyamine metabolism in mammals |Sammelwerk=The Journal of Biological Chemistry |Band=281 |Nummer=31 |Datum=2006-08 |Seiten=21799–21812 |DOI=10.1074/jbc.M602756200 |PMID=16709566}}</ref> Aspartat, Glycin und Glutamin sind Ausgangsstoffe der Biosynthese von Nukleotiden.<ref name="Stryer_2002">{{Literatur |Autor=Lubert Stryer, Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko |Titel=Biochemistry |Auflage=5. |Verlag=W.H. Freeman |Ort=New York |Datum=2002 |ISBN=0-7167-4684-0 |Seiten=693–698}}</ref>

Bei verschiedenen Infektionen des Menschen mit [[Pathogen]]en wurde eine Konkurrenz mit dem [[Wirt (Biologie)|Wirt]] um die Aminosäuren Asparagin, Arginin und Tryptophan beschrieben.<ref>W. Ren, R. Rajendran, Y. Zhao, B. Tan, G. Wu, F. W. Bazer, G. Zhu, Y. Peng, X. Huang, J. Deng, Y. Yin: ''Amino Acids As Mediators of Metabolic Cross Talk between Host and Pathogen.'' In: ''Frontiers in immunology.'' Band 9, 2018, S.&nbsp;319, [[doi:10.3389/fimmu.2018.00319]]. PMID 29535717, {{PMC|5835074}}.</ref>

== Literatur ==
=== Bücher ===
* Harold Hart: ''Organische Chemie: Ein kurzes Lehrbuch.'' VCH, 1989, ISBN 3-527-26480-9.
* Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto: ''Biochemistry.'' Macmillan Learning, 2015, ISBN 978-1-4641-2610-9.
* G. C. Barrett: ''Amino Acids and Peptides.'' Cambridge University Press, 1998, ISBN 0-521-46827-2.
* [[Uwe Meierhenrich]]: ''Amino Acids and the Asymmetry of Life.'' Springer-Verlag, Heidelberg/Berlin 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.
* John M. Rattenbury: ''Amino acid analysis.'' John Wiley & Sons, New York / Chichester / Brisbane / Toronto 1981.
* Hubert Rehm, Thomas Letzel: ''Der Experimentator: Proteinbiochemie / Proteomics.'' 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3-8274-2312-2.

=== Zeitschriftenartikel ===
* Lei Wang, [[Peter G. Schultz]]: ''Die Erweiterung des genetischen Codes.'' In: ''Angewandte Chemie.'' Band 117, Nr. 1, 2005, S.&nbsp;34–68.
* H. Uneyama, H. Kobayashi, N. Tonouchi: ''New Functions and Potential Applications of Amino Acids.'' In: ''[[Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology]].'' Band 159, 2017, S.&nbsp;273–287, {{DOI|10.1007/10_2016_35}}. PMID 27872968.
* Bernd Hoppe, Jürgen Martens: ''Aminosäuren – Bausteine des Lebens.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' 17. Jahrg., Nr. 2, 1983, S.&nbsp;41–53.
* Bernd Hoppe, Jürgen Martens: ''Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' 18. Jahrg., Nr. 3, 1984, S.&nbsp;73–86.

== Weblinks ==
{{Wiktionary|Aminosäure}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Aminosäuren-Stoffwechsel}}
{{Wikibooks|Organische Chemie für Schüler/ Aminosäuren, Eiweiß, Enzyme und die Biokatalyse}}
* [https://www.aminos.org/ Lerne die 20 proteinogenen Aminosäuren]
* [http://www.russelllab.org/aas/ Tabelle mit Eigenschaften und Häufigkeit von Aminosäuren] (engl.)

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="Drauz-Koban">
{{Literatur
 |Autor=Karlheinz Drauz, Hans Günter Koban, [[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]], [[Werner Schwarze (Chemiker)|Werner Schwarze]]
 |Titel=Phosphonic and Phosphinic Acid Analogs of Penicillamine
 |Sammelwerk=[[Liebigs Annalen der Chemie]]
 |Band=1985
 |Nummer=3
 |Datum=1985
 |Seiten=448–452
 |DOI=10.1002/jlac.198519850303}}
</ref>
<ref name="Fieser506">
L. F. Fieser, M. Fieser: ''Lehrbuch der organischen Chemie.'' 3. Auflage. Verlag Chemie, 1957, S.&nbsp;506.
</ref>
<ref name="Fieser507">
L. F. Fieser, M. Fieser: ''Lehrbuch der organischen Chemie.'' 3. Auflage. Verlag Chemie, 1957, S.&nbsp;507.
</ref>
<ref name="Fieser508">
L. F. Fieser, M. Fieser: ''Lehrbuch der organischen Chemie.'' 3. Auflage. Verlag Chemie, 1957, S.&nbsp;508.
</ref>
<ref name="Fieser510">
L. F. Fieser, M. Fieser: ''Lehrbuch der organischen Chemie.'' 3. Auflage. Verlag Chemie, 1957, S.&nbsp;510.
</ref>
<ref name="Fieser511">
L. F. Fieser, M. Fieser: ''Lehrbuch der organischen Chemie.'' 3. Auflage. Verlag Chemie, 1957, S.&nbsp;511.
</ref>
<ref name="Fieser516">
L. F. Fieser, M. Fieser: ''Lehrbuch der organischen Chemie.'' 3. Auflage. Verlag Chemie, 1957, S.&nbsp;516.
</ref>
<ref name="IUPAC">
{{Literatur
 |Autor=International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry
 |Titel=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides (Recommendations 1983)
 |Sammelwerk=Pure & Appl. Chem
 |Band=56
 |Nummer=5
 |Datum=1984
 |Seiten=595–624
 |DOI=10.1351/pac198456050595}}
</ref>
<ref name="Kyte-Doolittle">
{{Literatur
 |Autor=J. Kyte, R. F. Doolittle
 |Titel=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein
 |Sammelwerk=[[Journal of Molecular Biology]]
 |Band=157
 |Nummer=1
 |Datum=1982
 |Seiten=105–132
 |PMID=7108955}}
</ref>
<ref name="Taylor">
W. R. Taylor: ''The classification of amino acid conservation.'' In: ''Journal of Theoretical Biology.'' Band 119, Jahrgang 1986, S.&nbsp;205–218. [[doi:10.1016/S0022-5193(86)80075-3]].
</ref>
<ref name="wob">
Wissenschaft-Online-Lexika: ''Eintrag zu Aminosäuren im Lexikon der Biologie.'' Abgerufen am 25. April 2009.
</ref>
</references>

{{Normdaten|TYP=s|GND=4142205-3}}

{{SORTIERUNG:Aminosauren}}
[[Kategorie:Aminosäure| ]]
[[Kategorie:Biomonomer]]
[[Kategorie:Stoffgruppe]]
[[Kategorie:Proteinstruktur]]