Quelltext der Seite TRP-Kanäle

{{Infobox Protein
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Die '''TRP-Kanäle''' (englisch ''transient receptor potential channels'') sind eine umfangreiche Familie von zellulären [[Ionenkanal|Ionenkanälen]], die in mindestens neun Unterfamilien<ref>{{Literatur |Autor=Nathaniel J. Himmel, Daniel N. Cox |Titel=Transient receptor potential channels: current perspectives on evolution, structure, function and nomenclature |Sammelwerk=Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences |Band=287 |Nummer=1933 |Datum=2020-08-26 |Seiten=20201309 |ISSN=0962-8452 |DOI=10.1098/rspb.2020.1309 |PMC=7482286 |PMID=32842926 |Online=[https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rspb.2020.1309 Online] |Abruf=2022-10-24}}</ref> mit 28 oder mehr Kanälen gegliedert werden kann. Die Homologie (DNA- bzw. Aminosäuresequenz-Verwandtschaft) zwischen den Unterfamilien ist nur mäßig ausgeprägt. Gemeinsam ist allen Mitgliedern, dass sie 6 [[Transmembranprotein|Transmembranregionen]] besitzen und durchlässig für [[Kation]]en sind.

Man unterscheidet folgende Unterfamilien:
# klassische Unterfamilie (TRPC)
# NOMPC-Unterfamilie (TRPN)
# Vanilloid-Rezeptor-Unterfamilie (TRPV)
# Vanilloid-Rezeptor-Ähnliche-Unterfamilie (TRPVL)
# Melastatin-Unterfamilie (TRPM)
# Soromelastatin-Unterfamilie (TRPS)
# ANKTM1-Unterfamilie (TRPA)
# Mucolipin-Unterfamilie (TRPML)
# Polycystin-Unterfamilie (TRPP)

Das Vorhandensein einer weiteren TRPY/TRPF-Unterfamilie wird diskutiert. Die jeweils vier Protein-Untereinheiten bilden in der Zellmembran einen Ionenkanal mit einer zentralen Pore ([[Tetramer]]). Sowohl Homotetramere (vier gleiche Untereinheiten) als auch Heterotetramere (Tetramere aus mehreren verschiedenen Untereinheiten) sind möglich. 

TRP-Kanäle sind entwicklungsgeschichtlich sehr alt (sie finden sich z.&nbsp;B. bereits in Hefezellen). Die Funktion der meisten TRP-Kanäle ist allerdings teilweise ungeklärt. Beim Menschen spielen TRP-Kanäle eine wichtige Rolle bei der Wahrnehmung von Geschmack ([[Süßkraft|süß]], [[bitter]], [[umami]]), [[Wirbeltierpheromone|Pheromonen]], [[Temperatur]] (warm, heiß, kalt), Druck, pH, [[Schmerz]] und vielem mehr. Insekten beispielsweise benötigen TRP-Kanäle zum Sehen und bei der Schmerzwahrnehmung.

Der Name ''transient receptor potential'' ist im Grunde die Beschreibung eines [[Phänotyp]]s einer [[Mutante]] der Fruchtfliege ''[[Drosophila melanogaster]]''. In den 1960er-Jahren fand man eine mutierte Linie von ''Drosophila'' (''trp343''), deren [[Photorezeptor]]en auf Lichtreize oder [[Depolarisation (Physiologie)|Depolarisation]] nur mit einem transienten, d.&nbsp;h. schnell ''inaktivierenden'' Membranstrom reagierten. Im [[Wildtyp]] dagegen hielt der Strom an, solange Licht auf den Photorezeptor traf oder die Depolarisation aufrechterhalten wurde. Nach langer Suche nach dem verantwortlichen Protein wurde TRP schließlich im Jahre 1989 [[Klonierung|kloniert]].

Der transiente Strom in den TRP-Mutanten von ''Drosophila'' wird vom Kanal TRPL (für ''TRP-like'') vermittelt.

== TRPC-Kanäle ==
Der Buchstabe „C“ im Namen dieser Unterfamilie steht für „classical“ oder „canonical“. Diese Bezeichnung hat damit zu tun, dass die TRPC-Kanäle eher als andere TRP-Kanäle beschrieben worden sind und dass sie am meisten Ähnlichkeit zu den an der Photorezeption in ''Drosophila'' beteiligten TRP-Kanälen aufweisen.

TRPC-Kanäle sind ''rezeptoraktivierte'' [[Ionenkanal|Kationenkanäle]], die verschiedene mono- und divalente Kationen (Natriumionen, Calciumionen, Kaliumionen) leiten können und daher als nichtselektive Kationenkanäle bezeichnet werden. Sie werden durch Bindung von [[Ligand]]en an [[metabotrop]]e [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptoren]] aktiviert, die mit der [[Phospholipase C]] gekoppelt sind. Die Phospholipase C produziert unter anderem [[Inositoltrisphosphat]] (IP<sub>3</sub>), welches über seine spezifischen Rezeptoren [[Calcium]]-[[Ion]]en aus dem [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]] freisetzt. Da TRPC-Kanäle über eine Calcium-[[Leitfähigkeit]] verfügen, wird vermutet, dass TRPC-Kanäle am Wiederauffüllen intrazellulärer Calciumspeicher nach deren Entleerung beteiligt sind. Es ist allerdings umstritten, ob sie auch direkt ''speicheraktiviert'' („''store-operated''“) sind, d.&nbsp;h. ob die Entleerung der Speicher auch ohne Aktivierung eines Rezeptors zu ihrer Öffnung führt.

Zu den TRPC-Kanälen gehören sieben Vertreter: TRPC1 bis TRPC7, die in drei Subfamilien eingeteilt werden. Sie weisen innerhalb der Subfamilien eine Aminosäureidentität von ca. 60–80 % und zwischen den Subfamilien von 25–40 % auf.

Die TRPC-Kanäle sind ''tetramer'' aufgebaut, d.&nbsp;h. vier [[Quartärstruktur|Untereinheiten]] bilden einen funktionellen Kanal. Dabei kann es sich um vier gleiche (Homotetramer) oder vier verschiedene Untereinheiten (Heterotetramer) handeln. Es kann als gesichert angesehen werden, dass innerhalb der jeweiligen Unterfamilien eine Heterotetramerbildung möglich ist, d.&nbsp;h. TRPC1, 4 und 5 assoziieren miteinander, ebenso wie TRPC3, 6 und 7. Vor kurzem wurde gefunden, dass auch TRPC4 bzw. 5 mit TRPC3 assoziiert, solange TRPC1 vorhanden ist. Die Frage der Zusammensetzung der in der Natur vorkommenden TRPC-Kanäle ist nicht leicht zu beantworten, da sich die Untereinheiten in [[Heterologes Expressionssystem|heterologen Expressionssystemen]] anders verhalten könnten als in ''nativen'' Zellen. Des Weiteren gibt es kaum wirklich spezifische [[Antikörper]]. Deshalb sind die Daten dazu zurzeit noch teilweise widersprüchlich.

Entsprechend der phylogenetischen Verwandtschaft und dem Aktivierungsmechanismus werden TRPC-Kanäle in drei Unterfamilien eingeteilt:

=== TRPC1, 4 und 5 ===
TRPC1 wurde als eigenständiger Kanal oder als Untereinheit einer heteromeren TRPC1/TRPC4- bzw. TRPC1/TRPC5 beschrieben. TRPC1 zeigt ein breites Expressionsmuster in verschiedenen Organen und Geweben. TRPC4 existiert ebenso wie TRPC1 in mehreren [[Alternatives Spleißen|Spleißvarianten]] und ist besonders stark im glatten Muskelgewebe exprimiert. TRPC5, der engste Verwandte von TRPC4, ist besonders stark im zentralen Nervensystem exprimiert. TRPC4, TRPC5 oder Heteromere aus TRPC1/TRPC4 bzw. TRPC1/TRPC5 können durch Phospholipase C vermittelte Rezeptoren über bislang noch nicht molekular verstandene Mechanismen aktiviert werden.

=== TRPC2 ===
Im Menschen ist TRPC2 nur ein [[Pseudogen]], d.&nbsp;h. die entsprechende DNA-Sequenz ist vorhanden, es findet aber keine [[Genexpression|Expression]] eines funktionellen TRPC2-Proteins statt. In [[Ratten]] und [[Hausmaus|Mäusen]] kommt TRPC2 ausschließlich im [[Hoden]] und im [[Vomeronasales Organ|vomeronasalen Organ]] vor. In männlichen Mäusen, in denen das TRPC2-Gen zerstört wurde („knock-out“), fehlt das durch Pheromone induzierte Aggressionsverhalten.

=== TRPC3, 6 und 7 ===
Diese Untergruppe der TRPC-Kanäle wird auch als ''DAG-sensitive'' TRPC-Kanäle bezeichnet. Ihr gemeinsamer natürlicher [[Agonist (Pharmakologie)|Agonist]] in [[Heterologes Expressionssystem|heterologen Expressionssystemen]] ist [[Diacylglycerol]], ein weiteres Produkt der [[Phospholipase C]].

TRPC3 ist der durch [[Erythropoietin]] aktivierte [[Calciumkanal]] in der Membran [[Erythroide Zelle|erythroider Zellen]].<ref>Q. Tong, I. Hirschler-Laszkiewicz, W. Zhang, K. Conrad, D. W. Neagley, D. L. Barber, J. Y. Cheung, B. A. Miller: ''TRPC3 Is the Erythropoietin-regulated Calcium Channel in Human Erythroid Cells.'' In: ''Journal of Biological Chemistry.'' 283, 2008, S.&nbsp;10385, [[doi:10.1074/jbc.M710231200]].</ref>
Die molekulare Struktur von TRPC3 liegt mit einer Auflösung von 15 [[Ångström (Einheit)|Ångström]] vor.<ref>Kazuhiro Mio, Toshihiko Ogura, Shigeki Kiyonaka, Yoko Hiroaki, Yukihiro Tanimura, Yoshinori Fujiyoshi, Yasuo Mori, Chikara Sato: ''The TRPC3 Channel Has a Large Internal Chamber Surrounded by Signal Sensing Antennas.'' In: ''Journal of Molecular Biology.'' 367, 2007, S.&nbsp;373, [[doi:10.1016/j.jmb.2006.12.043]].</ref> Die große intrazelluläre Domäne hat eine verschachtelte Struktur: Eine gitterartige äußere Hülle funktioniert als Sensor für Agonisten und Modulatoren, während eine kugelförmige innere Kammer den Ionenfluss durch den Kanal beeinflussen kann, da sie auf einer gemeinsamen Achse mit der dicht gepackten Transmembrandomäne liegt, die die Kanalpore formt. Diese Struktur verdeutlicht, dass die TRP-Kanäle als Sensoren für ganz verschiedene Signale und nicht als einfache ionenleitende Poren [[Evolution|evolviert]] sind.

Mutationen von TRPC6 führen zu einer Nierenerkrankung, einer Form der familiären [[Fokal segmentale Glomerulosklerose|fokal sklerosierenden Glomerulonephritis]]. In der dritten und vierten Lebensdekade kommt es zum Auftreten eines [[Nephrotisches Syndrom|nephrotischen Syndroms]], das sich äußert durch hohe Eiweißverluste im Urin. Die Erkrankung führt innerhalb von zehn Jahren zur Abhängigkeit von der [[Dialyse]]behandlung. Das von der Mutation betroffene Protein fördert den Calcium-Einstrom in die [[Nierenkörperchen#Blut-Harn-Schranke|Epithelzellen des Nierenkörperchen (Podozyten)]], welche die für die Blut-Harn-Schranke verantwortliche Zellschicht bilden. Damit ist TRPC6 ein wichtiger Bestandteil der Schlitzmembran des Nierenkörperchens.<ref>M.P. Winn et al.: [http://jasn.asnjournals.org/cgi/content/full/17/2/378 ''Unexpected role of TRPC6 channel in familial nephrotic syndrome: does it have clinical implications?''] In: ''[[J Am Soc Nephrol]].'' Band 17, 2006, S. 378–387. PMID 16396961</ref><ref>K. Tryggvason et al.: [http://content.nejm.org/cgi/content/extract/354/13/1387 ''Hereditary proteinuria syndromes and mechanisms of proteinuria.''] In: ''[[N Engl J Med]].'' Band 354, 2006, S. 1387–1401. PMID 16571882</ref>
Bei erworbenen Erkrankungen des [[Nierenkörperchen]]s, insbesondere der [[Membranöse Glomerulonephritis|membranösen Glomerulonephritis]], ist die Expression von TRPC6 in den [[Podozyt|Epithelzellen (Podozyten)]] ebenfalls hochreguliert. Dies führt zu einer Reorganisation des [[Zytoskelett|Aktin-Zytoskeletts]], einer Änderung des Calcium-Haushaltes und schließlich zu vermehrter Durchlässigkeit der [[Nierenkörperchen|glomerulären Filtrationsmembran]] mit Übertritt von [[Proteinurie|Eiweiß in den Urin (Proteinurie)]].<ref>{{Literatur |Autor=C.C. Möller et al. |Titel=Induction of TRPC6 Channel in Acquired Forms of Proteinuric Kidney Disease |Sammelwerk=J Am Soc Nephrol |Nummer=18 |Datum=2007 |Seiten=29-36 |Online=[http://jasn.asnjournals.org/cgi/content/full/18/1/29 jasn.asnjournals.org] [http://jasn.asnjournals.org/cgi/content/abstract/18/1/29 Abstract]}}</ref>

== TRPV-Kanäle ==
Der bekannteste Vertreter der TRPV-Kanäle ist '''[[Transient Receptor Potential Vanilloid 1|TRPV1]]''', der auch als Vanilloid-Rezeptor 1 (VR1) bezeichnet wird. Er wird besonders stark in freien Nervenendigungen, die als [[Schmerz]]rezeptoren ([[Nozizeptor]]en) fungieren, exprimiert. Er besitzt eine intrazelluläre Bindungsstelle für die [[Geschmackliche Schärfe|scharfen]] Inhaltsstoffe von [[Pfeffer]] ([[Piperin]]) sowie [[Paprika]] bzw. Chili ([[Capsaicin]]). Auf der anderen Seite wird er auch durch erhöhte [[Temperatur]] sowie durch endogene Cannabinoide aktiviert. Dadurch erklärt sich die ähnliche Qualität der Empfindungen für „heiß“ bzw. „scharf“.

'''TRPV1''' befindet sich nicht nur in der [[Plasmamembran]], sondern auch in der Membran des [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulums]]. Wie alle [[Unspezifischer Kationenkanal|unspezifischen Kationenkanäle]] ist TRPV1 permeabel für Na<sup>+</sup>-, K<sup>+</sup>- und Ca<sup>2+</sup>-[[Ion]]en. Darüber hinaus besitzt er allerdings noch eine [[Leitfähigkeit]] für [[Proton (Chemie)|Protonen]].<ref>{{Literatur |Autor=T Hagenacker, D Ledwig, D Büsselberg |Titel=Feedback mechanisms in the regulation of intracellular calcium ([Ca2+]i) in the peripheral nociceptive system: role of TRPV-1 and pain related receptors |Sammelwerk=Cell Calcium |Band=43 |Nummer=3 |Datum=2008 |Seiten=215–27 |DOI=10.1016/j.ceca.2007.05.019 |PMID=17673288}}</ref>

'''TRPV2''' welcher ebenfalls in Nozizeptoren vorkommt reagiert auf große Hitzereize über 50&nbsp;°C

'''TRPV4''' ist als [[Mechanik|mechano]]- und [[Osmose|osmosensitiver]] Kanal an der Entstehung von [[Hyperalgesie]] bei [[Entzündung]]en und Nervenläsionen beteiligt.<ref>{{Literatur |Autor=H Alessandri-Haber, OA Dina, EK Joseph, DB Reichling, JD Levine |Titel=Interaction of transient receptor potential vanilloid 4, integrin, and SRC tyrosine kinase in mechanical hyperalgesia |Sammelwerk=J. Neurosci. |Band=28 |Nummer=5 |Datum=2008 |Seiten=1046–57 |DOI=10.1523/JNEUROSCI.4497-07.2008 |PMID=18234883}}</ref>

In der [[Niere]] ist '''TRPV5''' für die Rückresorption von [[Calcium]] aus dem Primärharn verantwortlich.<ref>D. Gkika et al.: [http://jasn.asnjournals.org/cgi/content/abstract/17/11/3020 ''Critical role of the epithelial Ca2+ channel TRPV5 in active Ca2+ reabsorption as revealed by TRPV5/calbindin-D28K knockout mice.''] In: ''J. Am. Soc. Nephrol.'' Band 17, 2006, S. 3020–3027. PMID 17005931</ref> TRPV5 wird in der Pars convoluta der [[Nierenkanälchen]] an der apikalen Membran der [[Epithel]]<nowiki />zellen exprimiert. Die Expression wird in erster Linie durch [[Parathormon]] und [[Calcitriol]] reguliert. Eine Entfernung der [[Nebenschilddrüse]]n ([[Parathyreoidektomie]]) vermindert die Expression von TRPV5, die Gabe von Parathormon fördert die Expression von TRPV5. Die [[Promotor (Genetik)|Promotorregion]] des TRPV5-Gens wird wahrscheinlich von 1,25-Dihydroxycholecalciferol kontrolliert. 1,25-Dihydroxycholecalciferol fördert ebenfalls die Expression von TRPV5 in der Niere. Die erhöhte Expression von TRPV5 führt zu einer vermehrten Rückresorption von Calcium aus dem Primärharn und bewirkt so ein Ansteigen des Calcium-Spiegels im Blut. Das [[Genprodukt]] des [[Klotho (Protein)|Klotho]]-Gens stabilisiert TRPV5 und fördert ebenfalls die Calcium-Rückresorption aus dem Primärharn.<ref>{{Literatur |Autor=TB Drüeke, D Prié |Titel=Klotho spins the thread of life--what does Klotho do to the receptors of fibroblast growth factor-23 (FGF23)? |Sammelwerk=[[Nephrol Dial Transplant]] |Nummer=22(6) |Datum=2007 |Seiten=1524-1526 |Online=[http://ndt.oxfordjournals.org/cgi/content/full/gfm122v1 ndt.oxfordjournals.org]}}</ref>

'''TRPV6''' ist im [[Darm]] für die Resorption von Calcium verantwortlich.

== TRPM-Kanäle ==
Die TRPM-Unterfamilie bildet die größte Einheit von TRP-Kanälen.<ref name=":0">{{Literatur |Autor=Yihe Huang, Ralf Fliegert, Andreas H. Guse, Wei Lü, Juan Du |Titel=A structural overview of the ion channels of the TRPM family |Sammelwerk=Cell Calcium |Band=85 |Datum=2020-01 |Seiten=102111 |Online=[https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0143416019301782 Online] |Abruf=2022-10-24 |DOI=10.1016/j.ceca.2019.102111 |PMC=7050466 |PMID=31812825}}</ref> Sie enthalten N-Terminal eine Melastatin-Homologie-Region.

Eine Mutation von '''TRPM1''' verursacht mit großer Wahrscheinlichkeit die angeborene [[Nachtblindheit]] (Genaue Bezeichnung: [[Kongenitale stationäre Nachtblindheit]], englisch: congenital stationary night blindness (CSNB)) und [[Tigerschecke|Tigerscheck]]-Farben beim Pferd.<ref>RR Bellone, SA Brooks, L Sandmeyer, BA Murphy, G Forsyth, S Archer, E Bailey, B. Grahn: ''Differential gene expression of TRPM1, the potential cause of congenital stationary night blindness and coat spotting patterns (LP) in the Appaloosa horse (Equus caballus).'' In: ''Genetics'', 2008 Aug, 179(4), S. 1861–1870. Epub 2008 Jul 27. PMID 18660533</ref>

'''TRPM2''' ist der am meisten erforschte TRPM-Kanal.<ref name=":0" /> Ihm kommt eine wichtige Rolle im Immunsystem zu, unter anderem bei der Zytokinfreisetzung nach einem Schlaganfall, er ist aber auch an der Apoptoseinduktion, der Überwachung der Körperkerntemperatur und der Insulinfreisetzung beteiligt.

'''TRPM3''' kommt unter anderem in Nervenzellen vor und kann schädliche Hitze detektieren.<ref>{{Literatur |Autor=Johannes Oberwinkler, Stephan E. Philipp |Titel=TRPM3 |Sammelwerk=Mammalian Transient Receptor Potential (TRP) Cation Channels |Band=222 |Verlag=Springer Berlin Heidelberg |Ort=Berlin, Heidelberg |Datum=2014 |ISBN=978-3-642-54214-5 |Seiten=427–459 |Online=[http://link.springer.com/10.1007/978-3-642-54215-2_17 Online] |Abruf=2022-10-24 |DOI=10.1007/978-3-642-54215-2_17}}</ref>

'''TRPM4''' ist für Calcium undurchlässig und scheint die Herzfunktion mit zu regulieren.<ref>{{Literatur |Autor=Ilka Mathar, Griet Jacobs, Miklos Kecskes, Aurelie Menigoz, Koenraad Philippaert |Titel=TRPM4 |Sammelwerk=Mammalian Transient Receptor Potential (TRP) Cation Channels |Band=222 |Verlag=Springer Berlin Heidelberg |Ort=Berlin, Heidelberg |Datum=2014 |ISBN=978-3-642-54214-5 |Seiten=461–487 |Online=[http://link.springer.com/10.1007/978-3-642-54215-2_18 Online] |Abruf=2022-10-24 |DOI=10.1007/978-3-642-54215-2_18}}</ref>

Bei der Geschmackswahrnehmung spielt '''TRPM5''' eine entscheidende Rolle.<ref>{{Literatur |Autor=E. R. Liman |Titel=TRPM5 and Taste Transduction |Sammelwerk=Transient Receptor Potential (TRP) Channels |Band=179 |Verlag=Springer Berlin Heidelberg |Ort=Berlin, Heidelberg |Datum=2007 |ISBN=978-3-540-34889-4 |Seiten=287–298 |Online=[http://link.springer.com/10.1007/978-3-540-34891-7_17 Online] |Abruf=2022-10-24 |DOI=10.1007/978-3-540-34891-7_17}}</ref>

Eine Mutation von '''TRPM6''' führt zu einem Defekt der Magnesium-Aufnahme über den Darm und der Magnesium-Rückresorption durch die Nieren. [[Thiazid-Diuretikum|Thiazid-Diuretika]] hemmen die TRPM6-Expression. Dies führt zu einem Verlust von Magnesium über die Nieren und zum Absinken der Magnesiumspiegel im Blut ([[Hypomagnesiämie]]). In einem Maus-Modell des [[Gitelman-Syndrom]]s, bei dem ähnliche Veränderungen beobachtet werden, wie bei chronischer Einnahme von Thiaziden, ist die TRPM6-Expression ebenfalls vermindert. Eine chronische [[Azidose|Übersäuerung (Azidose)]] führt ebenfalls zu einer Verminderung der TRPM6-Expression und zum Magnesiummangel, ein [[Alkalose|zu hoher pH-Wert des Körpers (Alkalose)]] hat dagegen die entgegengesetzten Effekte. Ein Mangel von Magnesium in der Nahrung führt zu einer erhöhten TRPM6-Expression, ein Magnesium-Überschuss hemmt dagegen die TRPM6-Expression.

'''TRPM7''' ist wie TRPM6 durchlässig für Magnesium und an Signalweiterleitungen beteiligt.

Eine Aktivierung von '''TRPM8''', zum Beispiel durch [[Menthol]], löst ein Kälteempfinden aus. Es wird an selektiven Liganden für diesen Rezeptor als Schmerzmittel geforscht.

== TRPA-Kanäle ==
TRPA-Kanäle spielen eine Rolle bei der Schmerz- und Temperaturrezeption.

'''TRPA1''' ist das einzige bisher identifizierte Mitglied dieser TRP-Familie. TRPA1 wird durch eine breite Palette potentiell schädigender Substanzen aktiviert und fungiert als zentraler chemischer [[Nozizeptor]].<ref>{{Literatur |Autor=LJ Macpherson, B Xiao, KY Kwan et al. |Titel=An ion channel essential for sensing chemical damage |Sammelwerk=J. Neurosci. |Band=27 |Nummer=42 |Datum=2007 |Seiten=11412–5 |DOI=10.1523/JNEUROSCI.3600-07.2007 |PMID=17942735}}</ref> Darüber hinaus wird TRPA1 auch [[Mechanik|mechanisch]] bzw. [[Osmose|osmotisch]] aktiviert.<ref>{{Literatur |Autor=XF Zhang, J Chen, CR Faltynek, RB Moreland, TR Neelands |Titel=Transient receptor potential A1 mediates an osmotically activated ion channel |Sammelwerk=Eur. J. Neurosci. |Band=27 |Nummer=3 |Datum=2008 |Seiten=605–11 |DOI=10.1111/j.1460-9568.2008.06030.x |PMID=18279313}}</ref> Es gibt auch Stoffe, die TRPA-Kanäle blockieren, z.&nbsp;B. wohl der Arzneistoff Metamizol.<ref>R. Nassini, C. Fusi, S. Materazzi, E. Coppi, T. Tuccinardi, I. M. Marone, F. De Logu, D. Preti, R. Tonello, A. Chiarugi, R. Patacchini, P. Geppetti, S. Benemei: ''The TRPA1 channel mediates the analgesic action of dipyrone and pyrazolone derivatives''. In: ''British journal of pharmacology''. Band 172, Nummer 13, Juli 2015, S. 3397–3411, {{doi|10.1111/bph.13129}}, PMID 25765567, {{PMC|4500374}}.</ref>

== Klassifikation nach dem HUGO-Gen-Nomenklatur-Komitee ==
{{Hauptartikel|HUGO-Gen-Nomenklatur-Komitee}}
* '''TRPC''' ('''c'''anonical): [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12333 TRPC1], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12334 TRPC2], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12335 TRPC3], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12336 TRPC4], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12337 TRPC5], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12338 TRPC6], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:20754 TRPC7]
* '''TRPV''' ('''v'''anilloid): [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12716 TRPV1], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:18082 TRPV2], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:18084 TRPV3], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:18083 TRPV4], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:3145 TRPV5], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:14006 TRPV6]
* '''TRPM''' ('''m'''elastatin): [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:7146 TRPM1], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:12339 TRPM2], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:17992 TRPM3], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:17993 TRPM4], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:14323 TRPM5], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:17995 TRPM6], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:17994 TRPM7], [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:17961 TRPM8]

== Einzelnachweise ==
<references />

{{SORTIERUNG:Trpkanale}}
[[Kategorie:Membrankanal| Trpkanale]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Zellbiologie]]
[[Kategorie:Nephrologie]]