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[[Datei:Betasheet.png|mini|250px|Darstellung eines β-Faltblattes. Die [[Atom]]e der beteiligten [[Aminosäure]]n sowie die [[Wasserstoffbrücken]] sind undurchsichtig dargestellt.]]
[[Datei:PDB 2ja9 EBI.png|mini|250px|S1 Domäne des '' exosome components 3'', Teil des humanen ''Exosome complex''. Die '''OB-Faltung''' befindet sich in der Darstellung links.]]

Die '''OB-Faltung''' (engl.: OB-fold) bezeichnet eine Art der [[Proteinfaltung]] (Proteinstruktur).
Das Akronym leitet sich her von '''O'''ligonucleotide/Oligosaccharide '''B'''inding.<ref>V. Agrawal, K. V. Kishan: ''OB-fold: growing bigger with functional consistency.'' In: ''Curr Protein Pept Sci.'' 4(3), Jun 2003, S. 195–206.</ref>

Diese [[sterisch]]e Proteinstruktur findet sich beispielsweise in Zellwänden und dient zur [[molekül]]spezifischen Interaktion, im weiteren Sinn zum [[Stoffwechsel]] und Informationsaustausch lebender Zellen.

Die OB-Faltung besteht aus fünf [[β-Faltblatt|β-Faltblättern]], die im Kreis angeordnet sind und so eine fassförmige [[Tertiärstruktur]] bilden, ein sogenanntes [[Beta-Barrel]] (β-barrel).<ref>Biocompare: [http://www.biocompare.com/Articles/ApplicationNote/1334/Cytosolic-Expression-Of-Green-Fluorescent-Protein-GFP-And-Its-Derivatives-In-The-Yeast-Saccharomyces-Cerevisiae-Detection-In-Vivo-Using-The-Varian-Cary-Eclipse.html ''Cytosolic Expression Of Green Fluorescent Protein (GFP) And Its Derivatives In The Yeast Saccharomyces Cerevisiae: Detection In Vivo Using The Varian Cary Eclipse.'']</ref><ref>Petra Averhoff: [https://edoc.hu-berlin.de/dissertationen/averhoff-petra-2006-05-24/HTML/chapter1.html ''Characterization of the specificity of human neutrophil elastase for Shigella flexneri virulence factors.''] [[Dissertation]]. Universität Berlin.</ref>
OB-Faltungen wurden in verschiedenen [[Protein]]en wie z. B. Nucleasen und Synthetasen nachgewiesen und zeichnen sich untereinander durch eine geringe [[Sequenzhomologie]], aber durch eine hohe [[Strukturhomologie]] aus. Dies bedeutet, dass sich die [[Aminosäuren]]-Abfolgen verschiedener OB-Faltungen stark voneinander unterscheiden können, sie aber dennoch eine ähnliche räumliche Struktur aufweisen.<ref>{{Literatur |Autor=A. G.Murzin u. a. |Titel=OB(oligonucleotide/oligosaccharide binding)-fold: common structural and functional solution for non-homologous sequences. |Sammelwerk=[[EMBO J.]] |Band=12 |Nummer=3 |Jahr=1993-03 |Seiten=861–867 |PMC=413284}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=D. L. Theobald, R. M. Mitton-Fry, D. S. Wuttke |Titel=Nucleic acid recognition by OB-fold proteins. |Sammelwerk=Annu Rev Biophys Biomol Struct. |Band=32 |Jahr=2003-02 |Seiten=115–133 |DOI=10.1146/annurev.biophys.32.110601.142506}}</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteinstrukturmotiv]]

OB-Faltung - Versionsgeschichte

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