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Caspasen – Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie Zum Inhalt springen

Caspasen

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von Caspase)
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Caspasen }}
Andere Namen

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Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Bezeichner
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Vorkommen
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Caspasen ({{#invoke:Vorlage:lang|full|CODE=en|SCRIPTING=Latn|SERVICE=englisch}}) sind eine Gruppe von Cysteinproteasen, die Zielproteine an einer Peptidbindung C-Terminal von Aspartat schneiden, woher der Name stammt. Caspasen sind bei Tieren die wichtigsten Enzyme der Apoptose, des programmierten Zelltods.

Eigenschaften

Caspasen sind essentiell für die korrekte Entwicklung eines Lebewesens, aber auch für die Antwort einer Zelle auf schwere Beschädigung (z. B. durch Strahlung) oder auf eine Infektion durch intrazelluläre Pathogene wie z. B. Viren.

Die Caspasen sind Bestandteil einer Enzymkaskade bei der Einleitung der Apoptose.<ref>M. Kurokawa, S. Kornbluth: Caspases and kinases in a death grip. In: Cell. Band 138, Nummer 5, September 2009, S. 838–854, doi:10.1016/j.cell.2009.08.021. PMID 19737514. }} PMC 3390419 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Zum Auslösen des Zelltods werden zuerst Initiator-Caspasen (z. B. Caspase-8 und 9) aktiviert. Diese wiederum spalten die pro-Form (Vorläuferform) nachgeschalteter Caspasen (Effektor-Caspasen, unter anderem Caspase 3, 7, 6), die zelleigene Proteine wie unter anderem Aktin und Lamin spalten. Eine weitere wichtige Funktion der Effektor-Caspasen ist die Aktivierung einer Nuklease, die im Rahmen der Apoptose die nukleäre DNA zwischen den Histonen spaltet, wodurch sich in einer Agarose-Gelelektrophorese eine DNA-Leiter zeigt.

Neben der Apoptose sind Caspasen an der Entwicklung von Erythrozyten und Myoblasten,<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref> und bei der synaptischen Plastizität involviert.<ref>Z. Li, M. Sheng: Caspases in synaptic plasticity. In: Molecular brain. Band 5, 2012, S. 15, doi:10.1186/1756-6606-5-15. PMID 22583788. }} PMC 3366905 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>

Defekte an Caspasen sind an der Entstehung von Tumoren beteiligt.<ref>M. V. Fiandalo, N. Kyprianou: Caspase control: protagonists of cancer cell apoptosis. In: Experimental oncology. Band 34, Nummer 3, Oktober 2012, S. 165–175, PMID 23070001. }} PMC 3721730 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref><ref>M. Olsson, B. Zhivotovsky: Caspases and cancer. In: Cell death and differentiation. Band 18, Nummer 9, September 2011, S. 1441–1449, doi:10.1038/cdd.2011.30. PMID 21455218. }} PMC 3178435 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref><ref>E. Frejlich, J. Rudno-Rudzińska, K. Janiszewski, L. Salomon, K. Kotulski, O. Pelzer, Z. Grzebieniak, R. Tarnawa, W. Kielan: Caspases and their role in gastric cancer. In: Advances in clinical and experimental medicine : official organ Wroclaw Medical University. Band 22, Nummer 4, 2013 Jul-Aug, S. 593–602, PMID 23986221.</ref> Manche Viren und intrazellulär lebende Bakterien versuchen im Zuge einer Immunevasion eine Caspase-Aktivierung zu unterbinden.<ref>A. M. Fuentes-González, A. Contreras-Paredes, J. Manzo-Merino, M. Lizano: The modulation of apoptosis by oncogenic viruses. In: Virology journal. Band 10, 2013, S. 182, doi:10.1186/1743-422X-10-182. PMID 23741982. }} PMC 3691765 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref><ref>N. H. Philip, I. E. Brodsky: Cell death programs in Yersinia immunity and pathogenesis. In: Frontiers in cellular and infection microbiology. Band 2, 2012, S. 149, doi:10.3389/fcimb.2012.00149. PMID 23226685. }} PMC 3510641 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Manche Viren verwenden Caspasen zur Aktivierung ihrer eigenen Proteine.<ref>A. Richard, D. Tulasne: Caspase cleavage of viral proteins, another way for viruses to make the best of apoptosis. In: Cell death & disease. Band 3, 2012, S. e277, doi:10.1038/cddis.2012.18. PMID 22402601. }} PMC 3317351 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Weitere Krankheiten mit Störungen der Caspasekaskade sind z. B. Proteinfehlfaltungserkrankungen wie Morbus Alzheimer<ref name=":0">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, Morbus Parkinson, Chorea Huntington<ref name=":0" /> und amyotrophe Lateralsklerose, sowie Schlaganfall, Ischämie, Herzinsuffizienz, systemischer Lupus erythematodes, autoimmunes lymphoproliferatives Syndrom, rheumatoide Arthritis und Thyroiditis.<ref>B. Favaloro, N. Allocati, V. Graziano, C. Di Ilio, V. De Laurenzi: Role of apoptosis in disease. In: Aging. Band 4, Nummer 5, Mai 2012, S. 330–349, PMID 22683550. }} PMC 3384434 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>

Typen

Beim Menschen wurden bisher zwölf verschiedene Caspasen beschrieben.<ref><templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20130908215851 

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  }}</ref> Diese werden in drei Gruppen eingeteilt: Proinflammatorische Caspasen, Initiator-Caspasen und Effektor-Caspasen. Initiator-Caspasen (z. B. CASP2,<ref>L. L. Fava, F. J. Bock, S. Geley, A. Villunger: Caspase-2 at a glance. In: Journal of cell science. Band 125, Pt 24Dezember 2012, S. 5911–5915, doi:10.1242/jcs.115105. PMID 23447670.</ref> CASP8, CASP9 und CASP10) schneiden Effektor-Caspasen in ihre aktive Form. Effektor-Caspasen (z. B. CASP3, CASP6, CASP7) schneiden dagegen andere zelluläre Proteine der Apoptose. Die Aktivierung wird durch Caspase-Inhibitoren gehemmt. Weiterhin spielt Casp6 eine Rolle bei der Derepression des Immunsystems in der frühen Phase der Infektion<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> und bei der Spaltung von Huntingtin bei Morbus Huntington und Amyloid-Precursor-Protein bei Morbus Alzheimer.<ref name=":0" />

CASP1, CASP4 und CASP5 sind inflammatorische Caspasen und an der Reifung von T-Zellen beteiligt. Casp4 und Casp5 sind bei manchen Formen von Vitiligo und verwandten NALP1-assoziierten Autoimmunerkrankungen überexprimiert.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Caspasekaskade

Datei:Signal transduction pathways de.svg
Signaltransduktion der Apoptose.

Die Aktivität der Caspasen wird nicht durch Änderung der Genexpression aktiviert, sondern durch posttranslationale Modifikation über Proteolysen. Initiator-Caspasen schneiden weitere Caspasen in ihre aktive Form, wodurch sich eine exponentielle Signalverstärkung ergibt. Durch die proteolytische Aktivierung der Caspasen werden in Folge zunehmend weitere Proteine zerlegt. Dadurch kann die Apoptose schneller eingeleitet werden. Bei Initiator-Caspasen sind die abzutrennenden Prodomänen länger als bei Effektor-Caspasen. Die Prodomäne der Initiator-Caspasen enthält eine CARD-Domäne (z. B. Caspase-2 und -9) oder eine Death effector domain (DED) (bei Caspase-8 und -10). Bei einer Aktivierung gruppieren sich die Initiator-Caspasen zusammen (dimerisieren) und aktivieren sich durch gegenseitige Proteolyse zusätzlich.

Die Initiator-Caspasen können durch verschiedene Enzyme aktiviert werden: 

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  }}</ref> aktiviert die Caspase-9.

Die Effektor-Caspasen schneiden verschiedene zelluläre Proteine:

  • Lamine
  • ICAD/DFF45 (inhibitor of caspase activated DNase or DNA fragmentation factor 45)
  • PARP (Poly-ADP-ribose-Polymerase)
  • PAK2 (P 21-activated kinase 2)

Das Protein ICAD/DFF45 hemmt die Caspase-activated DNase(CAD). Eine Proteolyse durch Effektor-Caspasen inaktiviert diese Hemmung, wodurch die DNA in der Zelle fragmentiert wird. Die Caspase-1 und -3 in Makrophagen werden durch die DNA-bindenden Proteine HIN-200 (synonym p202) gehemmt bzw. durch AIM2 (synonym p210) aktiviert.<ref>T. L. Roberts, A. Idris, J. A. Dunn, G. M. Kelly, C. M. Burnton, S. Hodgson, L. L. Hardy, V. Garceau, M. J. Sweet, I. L. Ross, D. A. Hume, K. J. Stacey: HIN-200 proteins regulate caspase activation in response to foreign cytoplasmic DNA. In: Science. Band 323, Nummer 5917, Februar 2009, S. 1057–1060, doi:10.1126/science.1169841. PMID 19131592.</ref>

Geschichte

H. Robert Horvitz entdeckte die Beteiligung des Gens ced-3 (von Caenorhabditis elegans death gene) am programmierten Zelltod.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref> Horvitz und seine Mitarbeiterin Junying Yuan entdeckten 1993 die Ähnlichkeit von ced-3 zu der Cysteinprotease von Säugern interleukin-1-beta converting enzyme (ICE, heute als Caspase-1 bekannt).<ref name="ced-3">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 
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  }}</ref> Die Nomenklatur der Caspasen wurde 1996 verabschiedet,<ref>E. S. Alnemri, D. J. Livingston, D. W. Nicholson, G. Salvesen, N. A. Thornberry, W. W. Wong, J. Yuan: Human ICE/CED-3 protease nomenclature. In: Cell. Band 87, Nummer 2, Oktober 1996, S. 171, PMID 8861900.</ref> da aufgrund der zeitgleichen Entdeckung in mehreren Forschergruppen oftmals unterschiedliche Bezeichnungen verwendet wurden, z. B. war Caspase 3 als CPP32, Apopain und Yama beschrieben. Die Caspasen wurden in der Reihenfolge ihrer Entdeckung umbenannt.

Weblinks

Einzelnachweise

<references />

Abgerufen von „https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Caspasen&oldid=135679“