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Fas-Rezeptor

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Fas-Rezeptor }}
Andere Namen

Apo-1 antigen, Apoptosis-mediating surface antigen FAS, FASLG receptor, CD95 }}

Vorhandene Strukturdaten: PDB 1BZI, PDB 1DDF, PDB 2NA7 }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 335 Aminosäuren, 37.732 Da

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Der Fas-Rezeptor (FasR), auch Fas, CD95 ({{#invoke:Vorlage:lang|flat}} 95) oder APO-1 ({{#invoke:Vorlage:lang|flat}} 1) gehört zur TNF-Rezeptor-Familie, der nach Ligandenbindung den Tod (Apoptose) der betreffenden Zelle auslöst.

FasR ist ein sogenanntes Typ-I-Transmembranprotein, das drei Cystein-reiche Wiederholungseinheiten in der extrazellulären Proteindomäne besitzt. Diese Strukturen sind typisch für TNF-Rezeptoren. Der Fas-Rezeptor wird in verschiedenen Zellen exprimiert, darunter in aktivierten B-Zellen und T-Zellen, in Hepatozyten und Epithelzellen der Eierstöcke. Auch Tumorzellen exprimieren zum Teil große Mengen des Rezeptors auf ihrer Zelloberfläche. Die Molekülmasse des Rezeptors beträgt 45 kDa.<ref name="PMID11337030">K. Sharma, R. X. Wang u. a.: Death the Fas way: regulation and pathophysiology of CD95 and its ligand. In: Pharmacology & therapeutics. Band 88, Nummer 3, Dezember 2000, S. 333–347, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0163-7258|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1 

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}}. PMID 11337030. (Review).</ref> Der Rezeptor wurde 1989 von Peter Krammer und Mitarbeitern entdeckt,<ref name="PMID2787530">B. C. Trauth, C. Klas u. a.: Monoclonal antibody-mediated tumor regression by induction of apoptosis. In: Science. Band 245, Nummer 4915, Juli 1989, S. 301–305, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0036-8075|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1 

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}}. PMID 2787530. </ref> der zugehörige Ligand wurde 1993 isoliert.

Funktion

Der Ligand des Fas-Rezeptors wird FasL genannt und in wenigen Zelltypen exprimiert, darunter etwa auf aktivierten T-Zellen. Am besten sind die Funktionen von FasR und seinem Liganden bisher im Immunsystem, insbesondere in den B- und T-Zellen untersucht. Durch die Bindung des Liganden an den Fas-Rezeptor wird ein Apoptoseprogramm AICD (activation-induced cell death) ausgelöst, das zum Tod der Zelle führt. Auf diese Weise können etwa selbst-reaktive Lymphozyten in Schach gehalten werden. Fehler in der Funktion des Fas-Rezeptors oder des Fas-Liganden können zu lymphoproliferativen Krankheiten, wie Autoimmunerkrankungen führen.<ref name="PMID11337030" />

Die Bindung von FasL an FasR führt zur Trimerisierung der bis dahin als Monomere vorliegenden FasR-Moleküle. Die Bildung dieser Trimere ist essentiell für die Funktion des Rezeptors. Übermittelt wird das Signal des FasR-Trimers durch intrazelluläre Todesdomänen (engl. {{#invoke:Vorlage:lang|flat}}), die die Bildung des Multiproteinkomplexes DISC (death-inducing signaling complex) vermitteln. Dieser führt letztendlich zur Aktivierung von Caspasen, die für das Selbstmordprogramm der Zelle verantwortlich sind.<ref name="PMID11337030" />

Einzelnachweise

<references/>

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