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Condensine

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Datei:Condensin-Schema.svg
Schematische Abbildung von Condensin mit Namen der einzelnen Untereinheiten.
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{{#ifeq: C | C | }} {{#ifeq: C | P | }}}} Condensine sind Proteinkomplexe, die für die Chromosomenkondensation der Mitose erforderlich sind.

Eigenschaften

Strukturell sind Condensine den Cohesinen sehr ähnlich, unterscheiden sich aber in der Funktion. Sie bestehen aus fünf Untereinheiten: zwei SMC-Proteinen (SMC2 und SMC4; SMC steht für {{#invoke:Vorlage:lang|flat}}), einem Kleisin (Brn1 / CAP-H oder CAP-H2) und zwei HEAT-repeat-Proteinen (CAP-D2/D3 und CAP-G/G2).<ref name="Hirano2012">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref> Die beiden HEAT-repat-Untereinheiten assoziieren mit der Kleisin-Untereinheit.

Fast alle Organismen haben Condensin oder Condensin-ähnliche Proteinkomplexe. Während Prokaryoten und niedere Eukaryoten nur eine Isoform besitzen, kommen in mehrzelligen Lebewesen oft zwei Condensin-Isoformen vor – Condensin I und Condensin II. Condensin-II-Komplexe befinden sich während des ganzen Zellzyklus im Zellkern. Condensin-I-Komplexe sind in der Interphase im Zytoplasma und gelangen nur nach Auflösen der Kernhülle in der Mitose in Kontakt mit Chromatin.

Die SMC-Untereinheiten können als Dimer ATP binden. In vitro konnte gezeigt werden, dass Condensine die Energie aus der ATP-Hydrolyse nutzen können, um DNA zu binden und diese zu verwinden. Vermutlich funktioniert die Kondensation der DNA gleich. Dabei werden einige Untereinheiten des Condesins von dem während der M-Phase aktiven M-cdk phosphoryliert und bilden DNA-Schleifen durch intramolekulare Quervernetzungen.<ref>Bruce Alberts et al.: Molekularbiologie der Zelle, 4. Auflage, 2004, S. 1196–1197.</ref>

Weblinks

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Einzelnachweise

<references/>

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