Diphosphomevalonat-Decarboxylase

Diphosphomevalonat-Decarboxylase
Diphosphomevalonat-Decarboxylase
Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer nach PDB 3D4J
Diphosphomevalonat-Decarboxylase
Vorhandene Strukturdaten: 3D4J
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	399 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Name	MVD
Externe IDs	OMIM: 603236 UniProt P53602
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.1.1.33, Lyase
Reaktionsart	Decarboxylierung
Substrat	ATP + Diphosphomevalonat
Produkte	ADP + Isopentenyldiphosphat + Pi + CO2
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen<ref>Homologe bei OMA</ref>
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	4597	192156
Ensembl	ENSG00000167508	ENSMUSG00000006517
UniProt	P53602	Q99JF5
Refseq (mRNA)	NM_002461	NM_13865
Refseq (Protein)	NP_002452	NP_619597
Genlocus	Chr 16: 88.65 – 88.66 Mb	Chr 8: 122.43 – 122.44 Mb
PubMed-Suche	4597	192156

Die Diphosphomevalonat-Decarboxylase (MDDase) ist das Enzym, das in den meisten Lebewesen die Umwandlung von Diphosphomevalonat zum Isopentenyldiphosphat katalysiert. In Eukaryoten ist diese Reaktion Teil der Biosynthese der Isoprenoide, speziell in Tieren Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch wird MDDase in Herz, Lunge, Leber, Muskeln, Hirn, Pankreas, Nieren und Plazenta exprimiert und ist, im Gegensatz zu aufwärts im Syntheseweg gelegenen Enzymen, nicht in den Peroxisomen, sondern im Zytosol lokalisiert.<ref>UniProt P53602</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Katalysierte Reaktion

Diphosphomevalonat + ATP ⇒ IPP + ADP + P_i + CO₂

5-Diphospho-R-mevalonat wird zu Isopentenyldiphosphat (IPP) umgesetzt.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal / reactome: Mevalonate-5-pyrophosphate is decarboxylated

Einzelnachweise

<references />