Zum Inhalt springen

Emerin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
{{#if: | {{#if: | {{#if:3331| {{#if: 254 Aminosäuren | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: EMDP50402300384 | {{#if: EMD | {{#if: P50402300384 | {{#if: | {{#if:| {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: Säugetiere<ref>Homologe bei OMA</ref>{{#if: P50402 | {{#ifeq: | NV ||1}}|}}| {{#if: P50402 | {{#ifeq: | NV || | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Homologie-Familie {{#if: Säugetiere<ref>Homologe bei OMA</ref> | | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Übergeordnetes Taxon {{#if: | | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Ausnahmen {{#if: | }}
{{#if: | | Emerin }}
[[Datei:|250x200px|{{#if: | | Emerin }}]]
Emerin }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

}}

Masse/Länge Primärstruktur 254 Aminosäuren

}}

Sekundär- bis Quartärstruktur

}}

Kofaktor

}}

Präkursor

}}

Isoformen

}}

Bezeichner
{{#if: | Gen-Namen | Gen-Name}} | Gen-Name(n) }}
Externe IDs 0 | }} - = – valid|1|2=/^[1-9]%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?$/ 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} template= Vorlage:PubChem format=

}} }}{{#invoke:TemplatePar|check

all= 1= opt= 2= 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} template= Vorlage:PubChem format=

}}{{#if: {{#invoke:Wikidata|pageId}}||{{#ifeq: 0 | 0 | }} }}}}{{#if: |

 }}

}}

Arzneistoffangaben
ATC-Code
 }}
 {{#if:|
DrugBank
Wirkstoffklasse
 }}

}}

Transporter-Klassifikation
TCDB
Bezeichnung
 }}

}}

{{#if:|Inhibitorklassifikation|{{#if:|Enzymklassifikationen|Enzymklassifikation}}}}
EC, Kategorie
MEROPS
MEROPS
Reaktionsart
 }}
Substrat
 }}
Produkte
 }}


}}

Vorkommen
{{#if: [ {{#if: Hovergen}}] [http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P50402 {{#if: Hovergen}}]}} }} }}
Säugetiere<ref>Homologe bei OMA</ref> }}
}}

}}

{{#if:||}}

Emerin ist ein Säugetier-Protein. Es ist in der inneren Membran des Zellkerns verankert. Ermöglicht wird dies durch eine Transmembran-Domäne. Emerin stellt eine Verbindung zwischen der Lamina und der Kernhülle her.

Wenn das Emerin nicht funktional ist, leidet die mechanische Stabilität des Zellkerns darunter. Vor allem in mechanisch stark beanspruchtem Gewebe, wie z. B. Muskelgewebe, führt dies zu Beschädigungen des Zellkerns und z. B. Emery-Dreifuss-Muskeldystrophie. Diese X-chromosomal vererbte degenerative Myopathie hat ihre Ursache im mutierten menschlichen Emerin-Gen.

Literatur

  • J. M. Jacque, M. Stevenson: The inner-nuclear-envelope protein emerin regulates HIV-1 infectivity. In: Nature. 441 (7093), Juni 2006, S. 581–582. doi:10.1038/441581a. PMID 16738646.
  • Fiona L Wilkinson, James M Holaska, Zhayi Zhang, Aarti Sharma, Sushila Manilal, Ian Holt, Stefan Stamm, Katherine L Wilson, Glenn E Morris: Emerin interacts in vitro with the splicing-associated factor, YT521-B. In: Eur. J. Biochem. (Germany) 270 (11), Juni 2003, S. 2459–2466. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03617.x. PMID 12755701.
  • Giovanna Lattanzi, Vittoria Cenni, Sandra Marmiroli, Cristina Capanni, Elisabetta Mattioli, Luciano Merlini, Stefano Squarzoni, Nadir Mario Maraldi: Association of emerin with nuclear and cytoplasmic actin is regulated in differentiating myoblasts. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 303 (3), April 2003, S. 764–770. doi:10.1016/S0006-291X(03)00415-7. PMID 12670476.
  • M. Sakaki, H. Koike, N. Takahashi, N. Sasagawa, S. Tomioka, K. Arahata, S. Ishiura: Interaction between emerin and nuclear lamins. In: J. Biochem. (Japan) 129 (2), Februar 2001, S. 321–327. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002860. PMID 11173535.
  • L. Clements, S. Manilal, D. R. Love, G. E. Morris: Direct interaction between emerin and lamin A. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 267 (3), Januar 2000, S. 709–714. doi:10.1006/bbrc.1999.2023. PMID 10673356.

Einzelnachweise

<references />