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Enteropeptidase

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Enteropeptidase }}
Bändermodell nach PDB 1EKB
Enteropeptidase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 1019 = 784+235 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Enteropeptidase oder (veraltet und nach biochemischer Nomenklatur irreführend, da das Enzym keine Phosphorylierung katalysiert) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.

Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:

Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid

Quellen