FAD-Synthetase
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| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 587 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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| Kofaktor | Magnesium
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| Präkursor |
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| Isoformen | 5
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
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| Bezeichnung |
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| Reaktionsart | Übertragung eines Adenylylrests
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| Substrat | FMN + ATP
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| Produkte | FAD + PPi
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Bilateria }} | |||||||||||||
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FAD-Synthetase (auch: FMN-Adenylyltransferase, Gen: FLAD1) ist das Enzym, das die Umwandlung von Flavinmononukleotid (FMN) in Flavinadenindinukleotid (FAD) katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für die Verwertung von Riboflavin (Vitamin B2), da dieses nur als FAD Funktionen im Stoffwechsel ausübt. Die FAD-Synthetase kommt in den meisten Tieren (Bilateria) vor. Beim Menschen sind fünf Isoformen des Enzyms bekannt.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q8NFF5}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
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Katalysierte Reaktion
FMN + ATP <math>\longrightarrow</math> FAD + PPi
Ein Adenylylrest wird von ATP auf FMN übertragen und es entsteht FAD und Diphosphat.
Weblinks
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- reactome.org: FMN is futher phosphorylated to FAD
Einzelnachweise
<references />
- Seiten mit defekten Dateilinks
- Wikipedia:Unbekannter Wert (Chemie)
- Wikipedia:Artikel ohne Wikidata-Datenobjekt (Chemie)
- Wikipedia:Proteinbild nicht vorhanden
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:URL
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:Linktext
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:Datum
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:"
- Wikipedia:Weblink offline fix-attempted
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Toter Link
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Toter Link/URL fehlt
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Schwesterprojekt
- Nukleotidyltransferase