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Zellteilungsprotein FtsZ – Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie Zum Inhalt springen

Zellteilungsprotein FtsZ

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von FtsZ)
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Zellteilungsprotein FtsZ }}
Bändermodell der Struktur von FtsZ1 von Methanococcus jannaschii, nach PDB 1FSZ
Zellteilungsprotein FtsZ }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: 1W58, 2VAP }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 364 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur aggregiert zu einem Ring

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Kofaktor {{{Kofaktor}}}

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Präkursor

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Isoformen {{{Isoformen}}}

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Transporter-Klassifikation
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FtsZ ist ein in Bakterien, manchen Archaeen und in den Chloroplasten von Pflanzen vorkommendes Protein, das als Strukturprotein bei der Zellteilung eine Rolle spielt. Es gilt als ein prokaryotisches Homolog des eukaryotischen Tubulins. FtsZ wird durch das gleichnamige Gen ftsZ kodiert.

Der Name FtsZ leitet sich von der Abkürzung für „Filamenting temperature-sensitive mutant Z“ ab; diese Mutanten von Escherichia coli wachsen als Folge eines Funktionsverlustes des ftsZ-Gens und der damit einhergehenden Unfähigkeit zur Zellteilung filamentös in die Länge.

Obwohl das Gen bereits 1950 von Y. Hirota et al. im Rahmen ihrer Untersuchungen an teilungsgestörten E. coli-Mutanten entdeckt wurde,<ref name="Ishikawa2005"/> wurde das FtsZ-Protein erst später als erster Vertreter des prokaryotischen Zytoskelettes beschrieben. 1991 postulierten Erfei Bi und Joseph Lutkenhaus die Beteiligung von FtsZ an der Bildung des so genannten Z-Rings.<ref name="pmid1944597">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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1998 wurden durch Ralf Reski et al. in Physcomitrella patens die ersten eukaryotischen FtsZ-Proteine entdeckt.<ref name="pmid9539743">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref> Diese Proteine spielen eine Rolle bei der Plastidenteilung; sie werden im Zellkern kodiert und weisen spezifische Signalsequenzen für den Import in Chloroplasten auf.

2022 wurden durch Akıl et al per Metagenom-Analysen aus dem Sediment einer heißen Quelle („Unteres Culex-Becken“, engl. {{#invoke:Vorlage:lang|flat}}<ref>Culex Basin. Auf MapCarta.</ref>) im Yellowstone-Nationalpark (USA) die Odinarchaeota-Kandidatenspezies LCB_4<ref name="NCBI_LCB_4"/><ref name="UniProt_LCB_4"/> identifiziert, die vorhergesagt neben zwei FtsZ-Proteinen ein weiteres, OdinTubulin genanntes Protein, kodiert. Dieses zeigt Homologie sowohl zu eukaryotischen Tubulinen, als auch (weniger stark) zu Ftsz-Proteinen und wird daher von den Autoren als eine Übergangsform angesehen.<ref name="Akil2022"/> Allgemein sind die Proteine FtsA, FtsZ und ZipA – sie vermitteln die Membraneinschnürung ({{#invoke:Vorlage:lang|full|CODE=en|SCRIPTING=Latn|SERVICE=englisch}} {{#invoke:Vorlage:lang|flat}}) während der bakteriellen Zytokinese vermitteln, mit den eukaryotischen Proteinen Tubulin, Aktin und MAP-Tau homolog.<ref name="Gewehr2023"/>

Einzelnachweise

<references> <ref name="NCBI_LCB_4"> NCBI: "Candidatus Odinarchaeota" archaeon LCB_4 (species, heterotypic synonym: archaeon Odin LCB_4). Zum Fundort siehe Einträge unter Nucleotide: txid1841599[Organism:noexp] Candidatus Odinarchaeota archaeon LCB_4. </ref> <ref name="UniProt_LCB_4"> UniProt: Odinarchaeota archaeon (strain LCB_4) (SPECIES). </ref> <ref name="Akil2022"> Caner Akıl, Samson Ali, Linh T. Tran, Jérémie Gaillard, Wenfei Li, Kenichi Hayashida, Mika Hirose, Takayuki Kato, Atsunori Oshima, Kosuke Fujishima, Laurent Blanchoin, Akihiro Narita, Robert C. Robinson: Structure and dynamics of Odinarchaeota tubulin and the implications for eukaryotic microtubule evolution. In: Science Advances, Band 8, Nr. 12, 25. März 2022; doi:10.1126/sciadv.abm2225. Dazu:
Scientists discover potential key missing link protein bridging eukaryotes and prokaryotes. Auf: EurekAlert! vom 10. April 2022. Quelle: Tokyo Institute of Technology. </ref> <ref name="Gewehr2023"> Lucas Gewehr, Benedikt Junglas, Ruven Jilly, Johannes Franz, Wenyu Eva Zhu, Tobias Weidner, Mischa Bonn, Carsten Sachse, Dirk Schneider: SynDLP is a dynamin-like protein of Synechocystis sp. PCC 6803 with eukaryotic features. In: Nature Communications, Band 14, Nr. 2156, 14. April 2023; doi:10.1038/s41467-023-37746-9. </ref> <ref name="Ishikawa2005"> {{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: | {{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool | Vorlage:Toter Link/archivebot | Vorlage:Webarchiv/archiv-bot }} 

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