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Zellteilungsprotein FtsZ

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Zellteilungsprotein FtsZ1 (Methanococcus jannaschii)
Zellteilungsprotein FtsZ1 (Methanococcus jannaschii)
Bändermodell der Struktur von FtsZ1 von Methanococcus jannaschii, nach PDB 1FSZ
Zellteilungsprotein FtsZ1 (Methanococcus jannaschii)

Vorhandene Strukturdaten: 1W58, 2VAP

Masse/Länge Primärstruktur 364 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur aggregiert zu einem Ring
Bezeichner
Gen-Name(n)
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Polymerisierung
Substrat 2 FtsZ + GTP
Produkte FtsZ2 + GDP + Pi
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Bakterien, manche Archaeen, Chloroplasten<ref>IPR020805 Cell division protein FtsZ, conserved site. In: InterPro 31.0. EBI, abgerufen am 19. März 2011 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 153: attempt to index field 'data' (a nil value)).</ref>

FtsZ ist ein in Bakterien, manchen Archaeen und in den Chloroplasten von Pflanzen vorkommendes Protein, das als Strukturprotein bei der Zellteilung eine Rolle spielt. Es gilt als ein prokaryotisches Homolog des eukaryotischen Tubulins. FtsZ wird durch das gleichnamige Gen ftsZ kodiert.

Der Name FtsZ leitet sich von der Abkürzung für Filamenting temperature-sensitive mutant Z ab; diese Mutanten von Escherichia coli wachsen als Folge eines Funktionsverlustes des ftsZ-Gens und der damit einhergehenden Unfähigkeit zur Zellteilung filamentös in die Länge.

Obwohl das Gen bereits 1950 von Y. Hirota et al. im Rahmen ihrer Untersuchungen an teilungsgestörten E. coli-Mutanten entdeckt wurde,<ref name="Ishikawa2005"/> wurde das FtsZ-Protein erst später als erster Vertreter des prokaryotischen Zytoskelettes beschrieben. 1991 postulierten Erfei Bi und Joseph Lutkenhaus die Beteiligung von FtsZ an der Bildung des so genannten Z-Rings.<ref name="pmid1944597">Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. In: Nature. 354. Jahrgang, Nr. 3-5, Vorlage:Cite book/Date, S. 161–164, doi:10.1038/354161a0, PMID 1944597 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> Indem FtsZ einen Ring an der zukünftigen Position der Scheidewand bildet, zu welchem später weitere, teilungsrelevante Proteine rekrutiert werden, leitet es den bakteriellen Teilungsvorgang ein. FtsZ bindet FtsA.

1998 wurden durch Ralf Reski et al. in Physcomitrella patens die ersten eukaryotischen FtsZ-Proteine entdeckt.<ref name="pmid9539743">Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Plant nuclear gene knockout reveals a role in plastid division for the homolog of the bacterial cell division protein FtsZ, an ancestral tubulin. In: Proceedings of the National Academy of Science USA. 95. Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 4368–4373, PMID 9539743 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> Diese Proteine spielen eine Rolle bei der Plastidenteilung; sie werden im Zellkern kodiert und weisen spezifische Signalsequenzen für den Import in Chloroplasten auf.

2022 wurden durch Akıl et al per Metagenom-Analysen aus dem Sediment einer heißen Quelle („Unteres Culex-Becken“, engl. {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:153: attempt to index field 'data' (a nil value)<ref>Culex Basin. Auf MapCarta.</ref>) im Yellowstone-Nationalpark (USA) die Odinarchaeota-Kandidatenspezies LCB_4<ref name="NCBI_LCB_4"/><ref name="UniProt_LCB_4"/> identifiziert, die vorhergesagt neben zwei FtsZ-Proteinen ein weiteres, OdinTubulin genanntes Protein, kodiert. Dieses zeigt Homologie sowohl zu eukaryotischen Tubulinen, als auch (weniger stark) zu Ftsz-Proteinen und wird daher von den Autoren als eine Übergangsform angesehen.<ref name="Akil2022"/> Allgemein sind die Proteine FtsA, FtsZ und ZipA – sie vermitteln die Membraneinschnürung (englisch {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:153: attempt to index field 'data' (a nil value)) während der bakteriellen Zytokinese vermitteln, mit den eukaryotischen Proteinen Tubulin, Aktin und MAP-Tau homolog.<ref name="Gewehr2023"/>

Einzelnachweise

<references> <ref name="NCBI_LCB_4"> NCBI: "Candidatus Odinarchaeota" archaeon LCB_4 (species, heterotypic synonym: archaeon Odin LCB_4). Zum Fundort siehe Einträge unter Nucleotide: txid1841599[Organism:noexp] Candidatus Odinarchaeota archaeon LCB_4. </ref> <ref name="UniProt_LCB_4"> UniProt: Odinarchaeota archaeon (strain LCB_4) (SPECIES). </ref> <ref name="Akil2022"> Caner Akıl, Samson Ali, Linh T. Tran, Jérémie Gaillard, Wenfei Li, Kenichi Hayashida, Mika Hirose, Takayuki Kato, Atsunori Oshima, Kosuke Fujishima, Laurent Blanchoin, Akihiro Narita, Robert C. Robinson: Structure and dynamics of Odinarchaeota tubulin and the implications for eukaryotic microtubule evolution. In: Science Advances, Band 8, Nr. 12, 25. März 2022; doi:10.1126/sciadv.abm2225. Dazu:
Scientists discover potential key missing link protein bridging eukaryotes and prokaryotes. Auf: EurekAlert! vom 10. April 2022. Quelle: Tokyo Institute of Technology. </ref> <ref name="Gewehr2023"> Lucas Gewehr, Benedikt Junglas, Ruven Jilly, Johannes Franz, Wenyu Eva Zhu, Tobias Weidner, Mischa Bonn, Carsten Sachse, Dirk Schneider: SynDLP is a dynamin-like protein of Synechocystis sp. PCC 6803 with eukaryotic features. In: Nature Communications, Band 14, Nr. 2156, 14. April 2023; doi:10.1038/s41467-023-37746-9. </ref> <ref name="Ishikawa2005"> Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/Meldung2Vorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung </ref> </references>