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Glutathiontransferase Omega

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Glutathiontransferase Omega }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 1eem }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 241/243 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Säugetiere, Insekten, Würmer }}
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Glutathiontransferasen Omega (GSTO) sind Enzyme in Säugetieren, Insekten und Würmern, die Dehydroascorbinsäure und Monomethylarsenat mithilfe von Glutathion reduzieren können. Sie spielen daher eine wichtige Rolle bei der Recyclierung von Vitamin C und bei der Biotransformation von Arsenverbindungen. Im Menschen sind zwei Paraloge bekannt, die von den Genen GSTO1 und GSTO2 codiert werden. GSTO-1 kommt im Zytoplasma aller Gewebetypen vor, insbesondere aber in der Leber, den Skelettmuskeln und im Herz. GSTO-2 wird ebenso überall, aber besonders in den Hoden produziert.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P78417}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref name='r'>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Die GSTO gehören zu den Glutathion-S-Transferasen und sind dadurch charakterisiert, dass als katalytisches Zentrum ein Cystein-Rest agiert, sowie durch ihre Dehydroascorbat-Reduktase-Aktivität.<ref name='r' />

Weitere entdeckte Funktionen von GSTO-1 sind Modulierung des Ryanodin-Rezeptors und Interaktion mit Arzneistoffen, die die Freisetzung von Zytokinen hemmen.<ref name='r' />

Es gibt möglicherweise Varianten von GSTO-1, die mit amyotropher Lateralsklerose assoziiert sind, andere erhöhen das Risiko für Brustkrebs, weitere gehen mit zerebraler Atherosklerose einher. GSTO-1 ist ein möglicher Kandidat als Ursache für das Phänomen der Platinresistenz.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Katalysierte Reaktionen

DeAsc + 2GSH  <math>\longrightarrow</math>  Asc + GSSG

Dehydroascorbinsäure wird zu Ascorbinsäure reduziert, während Glutathion zu Glutathiondisulfid oxidiert wird.<ref>D’Eustachio/reactome.org: Reduction of dehydroascorbate to ascorbate.</ref>

Einzelnachweise

<references />

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