Isoleucin
Isoleucin, abgekürzt Ile oder I, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Da Isoleucin von der Asparaginsäure ableitbar ist, wird es zur Aspartatgruppe gezählt. Es gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.
Geschichte
1901 äußerte der spätere Nobelpreisträger Emil Fischer die Vermutung, dass in der von ihm isolierten Leucinfraktion neben Leucin eine „gleich zusammengesetzte, aber stärker drehende Aminosäure enthalten ist“.<ref>S. Hansen: Vorlage:Webarchiv (PDF) Berlin 2015.</ref> Tatsächlich konnte der deutsche Chemiker Felix Ehrlich 1903 aus der Melasse von Rübenzucker eine zu Leucin isomere Verbindung isolieren, als Isoleucin.<ref>F. Ehrlich: Ueber das natürliche Isomere des Leucins. In: Ber Deutschen Chem Ges. Band 37, 1904, S. 1809–1840, doi:10.1002/cber.19040370295.</ref> Die Konstitution erkannte Felix Ehrlich 1907 durch weitergehende Untersuchung.<ref>F. Ehrlich: Ueber das natürliche Isomere des Leucins. Konstitution und Synthese des Isoleucins. In: Ber Deutschen Chem Ges. Band 40, Nr. 2, 1907, S. 2538–2562, doi:10.1002/cber.190704002181.</ref>
Metabolismus
Stoffwechselkrankheiten
Der Abbau von Isoleucin ist bei den folgenden Stoffwechselkrankheiten gestört:
- Ahornsirupkrankheit
- Kombinierte Malon- und Methylmalonazidurie (CMAMMA)
- Methylmalonazidurie
- Propionazidämie
Vorkommen
Isoleucin ist peptidisch gebunden Bestandteil tierischer und pflanzlicher Proteine. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Isoleucin am Gesamtprotein angegeben.<ref>Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.</ref>
| Lebensmittel | Protein | Isoleucin | Anteil |
|---|---|---|---|
| Rindfleisch | 21,26 g | Vorlage:0967 mg | 4,5 % |
| Hähnchenbrustfilet | 23,09 g | 1219 mg | 5,3 % |
| Lachs | 20,42 g | Vorlage:0968 mg | 4,7 % |
| Hühnerei | 12,58 g | Vorlage:0672 mg | 5,3 % |
| Kuhmilch, 3,7 % Fett | Vorlage:03,28 g | Vorlage:0198 mg | 6,0 % |
| Walnüsse | 15,23 g | Vorlage:0625 mg | 4,1 % |
| Weizen-Vollkornmehl | 13,70 g | Vorlage:0508 mg | 3,7 % |
| Mais-Vollkornmehl | Vorlage:06,93 g | Vorlage:0248 mg | 3,6 % |
| Reis, ungeschält | Vorlage:07,94 g | Vorlage:0336 mg | 4,2 % |
| Erbsen, getrocknet | 24,55 g | 1014 mg | 4,1 % |
Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Isoleucin als Proteinbestandteil, jedoch in rohem Zustand kein freies L-Isoleucin. Vorlage:Absatz
Stereoisomerie
Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier Stereoisomere; in unserer Umwelt spielt jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure eine Rolle und ist physiologisch bedeutsam. Wenn von „Isoleucin“ ohne weiteren Namenszusatz (Deskriptor) gesprochen wird, ist gemeinhin L-Isoleucin gemeint.
Enantiomer zum natürlichen L-Isoleucin ist das D-Isoleucin. L-allo-Isoleucin und dessen Enantiomer D-allo-Isoleucin sind Diastereomere von L-Isoleucin.
| Isomere von Isoleucin | ||||
| Name | L-Isoleucin | D-Isoleucin | L-allo-Isoleucin | D-allo-Isoleucin |
| Andere Namen | (2S,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure (S)-Isoleucin |
(2R,3R)-2-Amino-3-methylpentansäure (2R,3R)-2-Amino-3-methylvaleriansäure |
(2S,3R)-2-Amino-3-methylpentansäure | (2R,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure |
| Strukturformel | Datei:L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg | Datei:D-isoleucine.svg | Datei:L-alloisoleucine.svg | Datei:D-alloisoleucine.svg |
| CAS-Nummer | Vorlage:CASRN | Vorlage:CASRN | Vorlage:CASRN | Vorlage:CASRN |
| Vorlage:CASRN (unspez.) | ||||
| EG-Nummer | 200-798-2 | 206-269-2 | 216-142-3 | 216-143-9 |
| 207-139-8 (unspez.) | ||||
| ECHA-Infocard | Vorlage:ECHA | Vorlage:ECHA | Vorlage:ECHA | Vorlage:ECHA |
| Vorlage:ECHA (unspez.) | ||||
| PubChem | Vorlage:PubChem | Vorlage:PubChem | Vorlage:PubChem | Vorlage:PubChem |
| Vorlage:PubChem (unspez.) | ||||
| Wikidata | Q484940 | Q27103290 | Q27092902 | Q27109362 |
| Q27117434 (unspez.) | ||||
| Schmelzpunkt | Zersetzung: 284 °C<ref name="GESTIS" /> | |||
Eigenschaften
Isoleucin liegt am isoelektrischen Punkt (einem bestimmten pH-Wert) als Zwitterion (inneres Salz) vor, wobei das Proton der Carboxygruppe (–COOH) abdissoziiert ist und die Aminogruppe (–NH2) protoniert.
- Seitenkette: lipophil
- isoelektrischer Punkt: 5,94<ref name="Hoppe">Bernd Hoppe, Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung. In: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86.</ref>
- Van-der-Waals-Volumen: 124
- Lipidlöslichkeit: LogP = 4,5
Biochemische Bedeutung
Einerseits wird Isoleucin als Baustein für den Proteinaufbau benötigt. Andererseits kann es auch zur Energiegewinnung in Muskelzellen dienen. Das spielt bei proteinreicher Kost eine Rolle oder aber bei längeren Anstrengungen und in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreift. Der Abbau von Isoleucin liefert Acetyl-CoA und Propionyl-CoA.<ref>J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier, München 2007; S. 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.</ref>
Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 7,5 bis 28 mg Isoleucin pro Kilogramm Körpergewicht.<ref>A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. In: J. Nutr., 2006, 136 (1 Suppl), S. 256S–263S, PMID 16365094.</ref> Im menschlichen Organismus kommt Isoleucin fast nur in gebundenem Zustand vor. Die Konzentration von freiem Isoleucin im Blut beträgt rund 7 mg/l, über den Urin werden pro Tag 10 bis 15 mg ausgeschieden.<ref>Roche Lexikon Medizin. 5. Auflage. Urban & Fischer Verlag, Elsevier, München 2003, ISBN 978-3-437-15150-7.</ref>
Gewinnung
Die vorwiegende Gewinnungsmethode sind Fermentationsprozesse, bei denen glukosehaltige Lösungen mit Zusatz von L-Threonin durch L-Isoleucin produzierende Mikroorganismen umgesetzt werden.<ref name="Izumi">Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie, 1987, 90, S. 187–194. Angewandte Chemie International Edition in English, 1978, 17, S. 176–183, doi:10.1002/anie.197801761.</ref><ref name="Hitoshi">Hitoshi Enei, Kenzo Yokozeki, Kunihiko Akashi: Recent Progress in Microbial Production of Amino Acids. Gordon & Breach Science Publishers, 1989, ISBN 978-2-88124-324-0, S. 61.</ref> Hingegen erhält man durch Hydrolyse von Proteinen und nachfolgende Trennoperationen der Hydrolysate zunächst ein Gemisch der natürlichen Aminosäuren L-Leucin und L-Isoleucin. Diese Konstitutionsisomere lassen sich dann z. B. nach einem enzymatischen Verfahren trennen.<ref name="L_Annalen">Jürgen Martens, Horst Weigel: Enzymatic Separation of L-Leucine and L-Isoleucine. In: Liebigs Annalen der Chemie, 1983, S. 2052–2054.</ref>
Verwendung
Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung findet L-Isoleucin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Isoleucin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.<ref name="Izumi" />
Weblinks
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Einzelnachweise
<references />