Papain

{{#if: * Papaya-Proteinase I

• Papayotin
• Vorlage:INCI
• Caroid |

{{#if: 1cvz, 1khp, 1pad, 1pip, 1pop, 1ppd, 1stf, 2cio, 2pad, 4pad, 5pad, 6pad, 9pap| {{#if:| {{#if: 23,4 kDa
212 Aminosäuren | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: | {{#if: P00784Vorlage:CASRN | {{#if: | {{#if: P00784Vorlage:CASRN | {{#if: | {{#if:| {{#if: | {{#if: 3.4.22.2PeptidaseC01.001HydrolysePeptide -/-/l/r+Q/Q/-/DPeptide | {{#if: 3.4.22.2Peptidase| {{#if: C01.001| {{#if: | {{#if: Hydrolyse| {{#if: Peptide -/-/l/r+Q/Q/-/D| {{#if: Peptide| {{#if: {{#if: P00784 | {{#ifeq: NV | NV ||1}}|}}| {{#if: P00784 | {{#ifeq: NV | NV || | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Homologie-Familie {{#if: | | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Übergeordnetes Taxon {{#if: | | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Ausnahmen {{#if: | }}

{{#if: | | Papain }}
Papain }}
Papain }}
Andere Namen	Papaya-Proteinase I Papayotin Vorlage:INCI Caroid }}
Vorhandene Strukturdaten: 1cvz, 1khp, 1pad, 1pip, 1pop, 1ppd, 1stf, 2cio, 2pad, 4pad, 5pad, 6pad, 9pap }}
Eigenschaften des menschlichen Proteins }}
Masse/Länge Primärstruktur	23,4 kDa 212 Aminosäuren }}
Sekundär- bis Quartärstruktur	}}
Kofaktor	}}
Präkursor	}}
Isoformen	}}
Bezeichner
{{#if: | Gen-Namen | Gen-Name}} | Gen-Name(n) }}	{{#if: | [1] | }}{{#if: |, }} }}
Externe IDs	{{#if: | GeneCards: Vorlage:GeneCards}}{{#if: | OMIM: [2]}}{{#if:P00784| {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P00784}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}}}{{#if: | MGI: [3]}}{{#if: | PubChem: {{#switch: {{{PubChem}}}		0 | }}	- = –	valid|1|2=/^[1-9]%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?$/	0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}}	template= Vorlage:PubChem	format= }} }}{{#invoke:TemplatePar|check	all= 1=	opt= 2=	0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}}	template= Vorlage:PubChem	format= }}{{#if: {{#invoke:Wikidata|pageId}}||{{#ifeq: 0 | 0 | }} }}}}{{#if:Vorlage:CASRN | CAS-Nummer: Vorlage:CASRN }}{{#if: | }} }} }}
Arzneistoffangaben
ATC-Code	}} {{#if:|
DrugBank	[4] }} {{#if:|
Wirkstoffklasse	}} }}
Transporter-Klassifikation
TCDB	{{{TCDB}}} {{#if: |
Bezeichnung	{{{TranspText}}} }} }}
{{#if:|Inhibitorklassifikation|{{#if:|Enzymklassifikationen|Enzymklassifikation}}}}
EC, Kategorie	{{#if:3.4.22.2| 3.4.22.2}}{{#if: Peptidase|, Peptidase}} }}
MEROPS	C01.001}}
MEROPS	{{{Inhibitor_fam}}}}}
Reaktionsart	Hydrolyse }}
Substrat	Peptide -/-/l/r+Q/Q/-/D }}
Produkte	Peptide }} }}
Vorkommen
{{#if:		NV|Hovergen}}]	NV|Hovergen}}]}} }} }}
}}
}} }}

{{#if:Papain cartoon.png||}}

{{#invoke:TemplatePar

|check

|format=

@@@

|opt=AltSymbols= Andere Namen= ATC-Code= Bild_legende= Bild_legende2= Bild= Bild2= CAS= CASergänzend= DrugBank= EC-Nummer= GeneCards= Groesse= HGNCid= Homolog_fam= Homolog_url= Inhibitor_fam= Isoformen= Kategorie= Kofaktor= MGIid= MoreEC1= MoreEC2= MoreEC3= Name= OMIM= Orthologe= PDB= Peptidase_fam= Precursor= Produkte= PubChem= Reaktionsart= Struktur= Substrat= Symbol= Taxon_Ausnahme= Taxon= TCDB= TranspText= UniProt= Wirkstoffklasse= |cat= {{#ifeq: 0 | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Infobox Protein}} |template= Vorlage:Infobox Protein

}}

Vorlage:Infobox Gefahrstoffkennzeichnung

Papain (auch: Papaya-Proteinase I<ref>Pharmazeutische Stoffliste der ABDATA, abgerufen am 17. August 2024. </ref>) ist ein Enzym, das natürlich in hoher Konzentration in der noch grünlichen Schale und den Kernen der Obstfrucht Papaya (Carica papaya) vorkommt und daraus gewonnen wird. Es ist unentbehrlich für die Pflanze bei der Abwehr von Schädlingen.<ref>Vorlage:Cite journal</ref>

Das Enzym hat eine breite eiweißspaltende Wirkung und gehört zur Gruppe der Cysteinproteasen. Es wird in der Küche als Zartmacher für Fleisch verwendet. In der Textiltechnik wird Papain als Hilfsmittel bei der Herstellung von Wolle und Seide zur Verhinderung des Verfilzens und Schrumpfens verwendet.

Geschichte

Schon die indigenen Völker in Mittel- und Südamerika reinigten mit dem Milchsaft der Papaya verschmutzte Wunden. Die ältesten Aufzeichnungen hierzu sind in Natural history of Barbados von Griffith Hughes, 1750, und Civil and natural history of Jamaica von Patrick Browne, das 1756 verfasst wurde.<ref name=":0">Vorlage:Literatur</ref>

Die enzymatische Aktivität des Papaya-Fruchtsafts wurde 1878 entdeckt. 1879 konnten Adolf Wurtz und der Kinderarzt Eugène Bouchut (1818–1891<ref>Andreas Mettenleiter: Das Juliusspital in Würzburg. Band III: Medizingeschichte. Herausgegeben vom Oberpflegeamt der Stiftung Juliusspital Würzburg anlässlich der 425jährigen Wiederkehr der Grundsteinlegung. Stiftung Juliusspital Würzburg, Würzburg 2001, ISBN 3-933964-04-0, S. 525 und 820.</ref>) das Enzym isolieren.<ref name=":0" />

1950 fanden Robert Ammon und Hans-Adolf Oelkers heraus, dass Papain anthelminthische Eigenschaften hat.<ref name=":0" />

Die Proteinstruktur wurde, als eine der ersten, im Jahre 1968 aufgeklärt. Die vollständige Aminosäuresequenz von Papain wurde 1969 entschlüsselt.<ref>Wittmack,H.: The fermentative action of the juice of the fruit of Carica papaya. Pharm J Trans (1878) 9, 449.</ref><ref>Adolf Wurtz, Eugène Bouchut: Sur le ferment digestif du Carica papaya. In: C R Acad Sci Hebd Seances Acad Sci D. Band 89, 1879, S. 425–430.</ref><ref>Vorlage:Cite journal</ref><ref>Vorlage:Cite journal</ref> Das Unternehmen Dr. Schwab GmbH in München brachte unter anderem das Arzneimittel Arbuz, ein „rein pflanzliches Verdauungs-Enyzm“, auf den Markt (daneben auch Lax-Arbuz als Abführmittel und Chol-Arbuz als Gallentherapeutikum).<ref>Münchener Medizinische Wochenschrift. Band 95, Nr. 1, 2. Januar 1953, S. XCVI.</ref>

Ab 1963 führte Mucos Pharma verschiedene papainhaltige Zusammensetzungen und Darreichungsformen ein (Wobe-Mugos), unter anderem zur unterstützenden Behandlung während und nach Chemo- oder Strahlentherapien und bei Entzündungen. Die Konzeption solcher Enzympräparate entstammt den 30er und 40er Jahren.<ref>Vorlage:Internetquelle</ref> Sie werden noch heute zu solchen Zwecken vermarktet, allerdings nicht mehr als Arzneimittel, sondern als Lebensmittel<ref>Komplementärmedizin in der Behandlung von onkologischen Patienten Konsultationsfassung Stand Juli 2021 (PDF; 0,9 MB) auf leitlinienprogramm-onkologie.de</ref> („Lebensmittel für besondere medizinische Zwecke“).

Verwendung

In der Transfusionsmedizin kann Papain zur Identifikation des Duffy-Faktors genutzt werden.<ref>Vorlage:Webarchiv.</ref> Es hat (in Verbindung mit anderen Inhaltsstoffen der unreifen Papaya) auch antimikrobielle und antioxidative Wirkung.<ref>J. A. Osato, L. A., Santiago, G. M. Remo, M. S. Cuadra, A. Mori: Antimicrobial and antioxidant activities of unripe papaya. In: Life Sciences 53 (1993) 17, S. 1383–89.</ref>

Als Therapeutikum in der Alternativmedizin werden dem Papain Wirkungen bei Wundheilungsstörungen (zum Beispiel sogenanntes „offenes Bein“ im Anfangsstadium) zugeschrieben. Papain soll weiterhin fibrinolytische Wirkungen haben und durch Abbau von Fibrin an den Gefäßinnenwänden Thrombosen entgegenwirken. Für die beschriebenen Wirkungen liegen allerdings keine ausreichenden experimentellen Ergebnisse vor.<ref>Bundesanzeiger vom 25. August 1994, Heftnummer. 160, ATC-Code P02CX.</ref>

Außerdem findet Papain in der zoologischen Präparation als Mazerationsmittel Anwendung.

Eine gereinigte Form des Papains (Chymopapain<ref group="S">Vorlage:Substanzinfo ATC-Code: Vorlage:ATC. Freiname nach INN Recommended List 12 (who.int).</ref>) wurde zur Chemonukleolyse<ref>Jürgen Schäffer, H.-M. Mayer, Mario Brock: Anästhesiologische Aspekte bei der Chemonukleolyse in Lokalanästhesie. In: Anästhesie Intensivtherapie Notfallmedizin. Band 20, Heft 2, 1985, S. 62–64, hier: S. 62.</ref> bei der Behandlung von Bandscheibenvorfällen verwendet.

Einzelnachweise

<references />

Anmerkungen

<references group="S" />

Vorlage:Gesundheitshinweis