Primase

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Primase ist der Name für eine RNA-Polymerase, also ein Enzym. Primasen sind Bestandteile von Primosomen (Ssb-Protein+Helikase+Primase), die bei der Initiation der Verdopplung des Erbmaterials eine Rolle spielen.

Dabei erzeugt die Primase ein kurzes RNA-Startmolekül, den Primer. Dieser Primer lagert sich an die komplementäre Sequenz auf der DNA an. Das entstehende Stückchen Doppelstrang wird von der DNA-Polymerase als Ansatzstelle für die Verlängerung (Elongation) des DNA-Stranges genutzt.

Die Primase der Prokaryoten ist das DnaG-Protein. In Eukaryoten besteht die Primase aus zwei Untereinheiten, die als Teil der DNA-Polymerase α das Priming erledigen.

Literatur

• Bocquier, Arnaud A. (2001). "Archaeal primase". Current Biology 11 (6): 452–456.
• Griep, Mark A. (1995). "Primase Structure and Function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics 32 (4): 171–8. PMID 8655184.
• Keck, James L., and Daniel D. Roche, A. Simon Lynch, James M. Berger. (2000). "Structure of the RNA Polymerase Domain of E. coli Primase". Science 282 (5462): 2482–6. {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}. PMID 10741967.
• Lee, Jong-Bong, and Richard K. Hite, Samir M. Hamdan et al. (2006). "DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication". Nature 439 (7076): 621–624. {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}. PMID 16452983.
• Cavanaugh, Nisha A., and Robert D. Kuchta (2009). "Initiation of New DNA Strands by the Herpes Simplex Virus-1 Primase-Helicase Complex and Either Herpes DNA Polymerase or Human DNA Polymerase alpha". J. Biol. Chem. 284 (3): 1523–1532. {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}. }} PMC 2615532 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}). PMID 19028696.