Subtilisin

{{#if: | {{#if: 1af4, 1av7, 1avt, 1be6, 1be8, 1bfk, 1bfu, 1c3l, 1cse, 1oyv, 1r0r, 1sbc, 1sca, 1scb, 1scd, 1scn, 1sel, 1vsb, 1yu6, 1sec, 3vsb| {{#if:| {{#if: 274 Aminosäuren; 24,3 kDa | {{#if: | {{#if: 2 Ca²⁺ | {{#if: (379 aa, 38,9 kDa) | {{#if: | {{#if: P00780Vorlage:CASRN | {{#if: | {{#if: P00780Vorlage:CASRN | {{#if: | {{#if:| {{#if: | {{#if: 3.4.21.62SerinproteaseS08.001ProteinhydrolyseProtein, PeptidaminSpaltprodukte, Aminosäuren | {{#if: 3.4.21.62Serinprotease| {{#if: S08.001| {{#if: | {{#if: Proteinhydrolyse| {{#if: Protein, Peptidamin| {{#if: Spaltprodukte, Aminosäuren| {{#if: Bacillus{{#if: P00780 | {{#ifeq: Subtilase | NV ||1}}|}}| {{#if: P00780 | {{#ifeq: Subtilase | NV || | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Homologie-Familie {{#if: Bacillus | | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Übergeordnetes Taxon {{#if: | | style="background:#C3FDB8; color:#000000;" | Ausnahmen {{#if: | }}

{{#if: Subtilisin Carlsberg, Alcalase® | Subtilisin Carlsberg, Alcalase® | Subtilisin }}
Subtilisin }}
nach PDB 1AF4
Subtilisin }}
Andere Namen	{{{Andere Namen}}} }}
Vorhandene Strukturdaten: 1af4, 1av7, 1avt, 1be6, 1be8, 1bfk, 1bfu, 1c3l, 1cse, 1oyv, 1r0r, 1sbc, 1sca, 1scb, 1scd, 1scn, 1sel, 1vsb, 1yu6, 1sec, 3vsb }}
Eigenschaften des menschlichen Proteins }}
Masse/Länge Primärstruktur	274 Aminosäuren; 24,3 kDa }}
Sekundär- bis Quartärstruktur	}}
Kofaktor	2 Ca2+ }}
Präkursor	(379 aa, 38,9 kDa) }}
Isoformen	}}
Bezeichner
{{#if: | Gen-Namen | Gen-Name}} | Gen-Name(n) }}	{{#if: | [1] | }}{{#if: |, }} }}
Externe IDs	{{#if: | GeneCards: Vorlage:GeneCards}}{{#if: | OMIM: [2]}}{{#if:P00780| {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P00780}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}}}{{#if: | MGI: [3]}}{{#if: | PubChem: {{#switch: {{{PubChem}}}		0 | }}	- = –	valid|1|2=/^[1-9]%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?$/	0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}}	template= Vorlage:PubChem	format= }} }}{{#invoke:TemplatePar|check	all= 1=	opt= 2=	0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}}	template= Vorlage:PubChem	format= }}{{#if: {{#invoke:Wikidata|pageId}}||{{#ifeq: 0 | 0 | }} }}}}{{#if:Vorlage:CASRN | CAS-Nummer: Vorlage:CASRN }}{{#if: | }} }} }}
Arzneistoffangaben
ATC-Code	}} {{#if:|
DrugBank	[4] }} {{#if:|
Wirkstoffklasse	}} }}
Transporter-Klassifikation
TCDB	{{{TCDB}}} {{#if: |
Bezeichnung	{{{TranspText}}} }} }}
{{#if:|Inhibitorklassifikation|{{#if:|Enzymklassifikationen|Enzymklassifikation}}}}
EC, Kategorie	{{#if:3.4.21.62| 3.4.21.62}}{{#if: Serinprotease|, Serinprotease}} }}
MEROPS	S08.001}}
MEROPS	{{{Inhibitor_fam}}}}}
Reaktionsart	Proteinhydrolyse }}
Substrat	Protein, Peptidamin }}
Produkte	Spaltprodukte, Aminosäuren }} }}
Vorkommen
{{#if:		Subtilase|Hovergen}}]	Subtilase|Hovergen}}]}} }} }}
Bacillus }}
}} }}

{{#if:Subtilisin 1AF4.png||}}

{{#invoke:TemplatePar

|check

|format=

@@@

|opt=AltSymbols= Andere Namen= ATC-Code= Bild_legende= Bild_legende2= Bild= Bild2= CAS= CASergänzend= DrugBank= EC-Nummer= GeneCards= Groesse= HGNCid= Homolog_fam= Homolog_url= Inhibitor_fam= Isoformen= Kategorie= Kofaktor= MGIid= MoreEC1= MoreEC2= MoreEC3= Name= OMIM= Orthologe= PDB= Peptidase_fam= Precursor= Produkte= PubChem= Reaktionsart= Struktur= Substrat= Symbol= Taxon_Ausnahme= Taxon= TCDB= TranspText= UniProt= Wirkstoffklasse= |cat= {{#ifeq: 0 | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Infobox Protein}} |template= Vorlage:Infobox Protein

}}

Vorlage:Infobox Gefahrstoffkennzeichnung

Subtilisin ist der Name einer Gruppe von Enzymen, die zur weiteren Gruppe der Serinproteasen gehört und deren katalysierte Reaktion daher die Spaltung von Proteinketten ist. Sie kommen hauptsächlich in Bakterien der Gattung Bacillus vor und werden seit Jahrzehnten industriell u. a. in Reinigungs- und Waschmitteln verwendet oder um Protein aus unzugänglichen oder un­ge­nieß­baren Tierteilen zu extrahieren oder diese mürbe zu machen.<ref name="EP1321513">Vorlage:Patent</ref><ref>Martin Chaplin: Applications of proteases in the food industry. 26. September 2008. URL.</ref>

Vorkommen

Eine große Anzahl verschiedener Subtilisine und ähnlicher Enzyme wurden aus Bakterien der Gattung Bacillus isoliert, insbesondere den Arten B. subtilis (Subtilisin E), B. lentus, B. licheniformis (Subtilisin Carlsberg, Alcalase®), B. amylo­lique­faciens, aber auch aus den Schimmelpilzen Tritirachium album, Thermoactinomyces vulgaris. Alle diese Mikroorganismen kom­men natürlich im Erdboden vor und die Subtilisine dienen ihnen zum Abbau von Proteinen außerhalb der Zelle.<ref name="EP1321513" />

Vorlage:AnkerDie in dem Pseudoalteromonas-Stamm PAMC 21717 identifizierte kälteaktive Protease Pro21717 zeigt ebenfalls eine Subtilisin-ähnliche Faltung ihrer katalytischen Domäne.<ref name="Park2018"/>

Verwendung

Vorlage:Hauptartikel Subtilisine werden u. a. als Entferner proteinhaltiger Flecken in Waschmitteln in der Konzentration von ein bis fünf Milligramm pro Liter Waschflüssigkeit eingesetzt und es wurden daher mehrere Hundert Tonnen pro Jahr industriell produziert. Neuere künstliche Varianten erlauben eine Reduktion der verwendeten Menge bei gleicher Effizienz.<ref name="EP1321513" />

Subtilisine sind als Zusatzstoffe (sog. Verdaulichkeitsförderer) für Futtermittel für Legehennen zugelassen.<ref>umwelt-online.de Datenbank und Durchführungsverordnung (EU) Nr. 389/2011 der Kommission vom 19. April 2011 zur Zulassung einer Enzymzubereitung aus Endo-1,4-beta-Xylanase, Subtilisin und Alpha-Amylase als Futtermittelzusatzstoff für Legehennen (Zulassungsinhaber: Danisco Animal Nutrition).</ref>

Einzelnachweise

<references> <ref name="Park2018"> Ha Ju Park, Chang Woo Lee, Dockyu Kim, Hackwon Do, Se Jong Han, Jung Eun Kim, Bon-Hun Koo, Jun Hyuck Lee, Joung Han Yim: Crystal structure of a cold-active protease (Pro21717) from the psychrophilic bacterium, Pseudoalteromonas arctica PAMC 21717, at 1.4 Å resolution: Structural adaptations to cold and functional analysis of a laundry detergent enzyme. In: PLOS ONE, Band 13, Nr. 2, 12. Februar 2018, S. e0191740; doi:10.1371/journal.pone.0191740, PMID 29466378, Vorlage:PMC (Vorlage:EnS). </ref> </references>

Weblinks

• Eintrag zu Subtilisin auf BRENDA