Tau-Protein
| {{#if: | | Tau-Protein }} | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Andere Namen |
{{{Andere Namen}}} }} | ||||||||||||
|
Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
}} | |||||||||||||
| Masse/Länge Primärstruktur | 352 – 757 Aminosäuren (je nach Isoform)
}} | ||||||||||||
| Sekundär- bis Quartärstruktur |
}} | ||||||||||||
| Kofaktor |
}} | ||||||||||||
| Präkursor |
}} | ||||||||||||
| Isoformen | 9
}} | ||||||||||||
| Bezeichner | |||||||||||||
| {{#if: | Gen-Namen | Gen-Name}} | Gen-Name(n) }} | {{#if:6893 | MAPT | MAPT}}{{#if: |, }} }} | ||||||||||||
| Externe IDs |
{{#if: |
|
0 | }} | - = – | valid|1|2=/^[1-9]%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?$/ | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} | template= Vorlage:PubChem | format=
}} }}{{#invoke:TemplatePar|check |
all= 1= | opt= 2= | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} | template= Vorlage:PubChem | format=
}}{{#if: {{#invoke:Wikidata|pageId}}||{{#ifeq: 0 | 0 | }} }}}}{{#if: |
}} }} | |
| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
| ATC-Code |
}}
{{#if:|
| ||||||||||||
| DrugBank | [2]
}}
{{#if:|
| ||||||||||||
| Wirkstoffklasse |
}} }} | ||||||||||||
| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
| TCDB | [3]
{{#if: |
| ||||||||||||
| Bezeichnung |
}} }} | ||||||||||||
| {{#if:|Inhibitorklassifikation|{{#if:|Enzymklassifikationen|Enzymklassifikation}}}} | |||||||||||||
| EC, Kategorie | {{#if:| [4]}}{{#if: |, [[]]}} }} | ||||||||||||
| MEROPS | [5]}} | ||||||||||||
| MEROPS | [6]}} | ||||||||||||
| Reaktionsart |
}} | ||||||||||||
| Substrat |
}} | ||||||||||||
| Produkte |
}}
}} | ||||||||||||
| Vorkommen | |||||||||||||
| {{#if: | Tau|Hovergen}}] | Tau|Hovergen}}]}} }} }} | |||||||||||
| mehrzellige Tiere<ref>Interpro-Eintrag</ref> }} | |||||||||||||
| }}
}} | |||||||||||||
{{#if:ProteineTau.jpg||}}
Das Tau-Protein oder τ-Protein (so benannt wegen seiner Eigenschaft, Mikrotubuli zu bilden)<ref name="PMID1057175">M. D. Weingarten, A. H. Lockwood u. a.: A protein factor essential for microtubule assembly. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 72, Nummer 5, Mai 1975, S. 1858–1862, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 1057175, }} PMC 432646 (freier Volltext{{#if:|, PDF}})</ref> ist ein Protein, welches in Tier-Zellen an stützende Zytoskelett-Proteine (Mikrotubuli) bindet und deren Zusammenbau reguliert. Mutationen im MAPT-Gen können beim Menschen eine Vielzahl von erblichen Erkrankungen wie die Pick-Krankheit, Kortikobasale Degeneration, Progressive supranukleäre Blickparese und HDDD-Demenz verursachen. Neurodegenerative Erkrankungen mit Ablagerungen von Tau-Protein werden in der Gruppe der Tauopathien zusammengefasst. Die bekannteste Tauopathie ist die Alzheimer-Krankheit.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P10636}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> Eine weitere Tauopathie von zunehmend gesellschaftlicher Relevanz ist die chronisch-traumatische Enzephalopathie.
Posttranskriptionale Veränderungen des auf dem Chromosom 17 Genlocus q21.2 befindlichen MAPT-Gens führen dazu, dass sich im menschlichen Zentralnervensystem insgesamt sechs verschiedene Isoformen nachweisen lassen. Von besonderer Bedeutung ist hierbei das alternative Splicing der Exone 2, 3 und 10. Insbesondere für das Exon 10 sind mehrere Wiederholungen in einigen Isoformen bekannt. Die Anwesenheit von drei oder vier solcher Tandem-Repeats in der Mikrotubuli-Bindungstelle des Proteins wird für die Einteilung der Tauopathien in 3R- und 4R-Tauopathien herangezogen. Eine siebte, hochmolekulare Tau-Isoform ist außerdem im peripheren Nervensystem nachweisbar.
Beim Zusammenbau in filamentäre Strukturen werden die einzelnen Tau-Proteine über ihre sich wiederholenden Abschnitte miteinander verknüpft. Dabei wird das amino-terminale Ende abgeschnitten. Eine abnorme Hyperphosphorylierung der gepaarten helikalen Tau-Filamente (PHF) führt zu einem nicht mehr funktionellen Protein, welches nicht mehr mit den Mikrotubuli interagieren kann. Als Folge dieser pathologischen Veränderungen können die PHF-Ablagerungen als neurofibrilläre, intrazelluläre Aggregate in den Gehirnen von Alzheimer-Patienten beobachtet werden. Erste Tau-Filamente lassen sich bei einigen Personen bereits im Kindes- und Jugendalter im Locus caeruleus nachweisen.<ref>Bild der Wissenschaft 06/2011, Alzheimer beginnt schon in der Kindheit.</ref>
Einzelnachweise
<references />