Thiaminpyrophosphokinase

Thiaminpyrophosphokinase
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Thiaminpyrophosphokinase
Vorhandene Strukturdaten: 1oly
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	243 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Magnesium
Bezeichner
Gen-Name	TPK1
Externe IDs	OMIM: 606370 UniProt Q9H3S4
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.6.2, Kinase
Reaktionsart	Übertragung von Pyrophosphat
Substrat	ATP + Thiamin
Produkte	AMP + Thiaminpyrophosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	TPK
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten

Thiaminpyrophosphokinase (TPK) ist das Enzym, das die Umwandlung von Thiamin (Vitamin B1) in Thiaminpyrophosphat (TPP) katalysiert. Diese Phosphorylierung ist notwendig, da Thiamin selbst keine Verwendung im Stoffwechsel hat. TPK kommt in allen Eukaryoten vor, im Menschen ist es besonders in Herz, Nieren, Hoden, Dünndarm und Leukozyten lokalisiert.<ref name='u'>UniProt Q9H3S4</ref>

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Unterschieden im Geburtsgewicht assoziiert. Die Regulation von TPK erfolgt über das Sp1 cis-Element.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Katalysierte Reaktion

B1 + ATP  <math>\rightleftharpoons</math>  TPP + AMP

Thiamin wird zu TPP phosphoryliert. Als Kofaktor ist Magnesium notwendig. Auch Pyrithiamin wird als Substrat akzeptiert.<ref name='u' />

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Thiamin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

• reactome.org: Thiamin is pyrophosphorylated

Einzelnachweise

<references />