Urocanase
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Urocanase (auch Urocanat-Hydratase) ist ein Enzym, das am Abbau der Aminosäure Histidin beteiligt ist und dort den zweiten Schritt, die Hydratation von Urocanat zu Hydroxy-Imidazol-Propionat katalysiert. Es ist bei Wirbeltieren in der Leber zu finden, kommt aber auch in manchen Bakterien und Pflanzen vor. Mutationen im UROC1-Gen können die seltene Erbkrankheit Urocanasemangel verursachen.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q96N76}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref>{{#if: 2011-09-20
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Katalysierte Reaktion
Urocansäure (Edukt)Imidazol-4-one-5-propiosäure
Urocansäure (links) wird in Hydroxy-Imidazol-Propionat (rechts) umgesetzt.
Aufbau
Urocanase ist ein Homodimer aus 2 * 557 Aminosäuren mit einer molekularen Masse von 2 * 61 kDa. Beide Untereinheiten enthalten jeweils ein NAD+-Molekül als festen, aber nicht kovalent gebundenen Kofaktor. Eine Untereinheit besteht aus einer NAD+-bindenden Domäne und einer Kerndomäne, welche auch die Bindungsstelle zur anderen Untereinheit enthält.
Literatur
- Berg/Tymoczko/Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6
Einzelnachweise
<references />
Weblinks
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