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Histon H1

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Schemazeichnung Nukleosom mit Histon H1 (stabförmig)
Histon H1 }}
Andere Namen

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Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 193 Aminosäuren; 20,7 kDa

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Histon H1 ist ein intrinsisch ungeordnetes Protein,<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> das im Zellkern vorkommt. Es ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Neben seiner Funktion als Gerüst für den DNA-Doppelstrang spielt es eine Rolle bei der Transkription. Es gibt mindestens sechs verschiedene Varianten von H1, die mit H1.1 bis H1.5 und H10 bezeichnet werden. Außer in einfachen Organismen wie der Bäckerhefe kommen alle Varianten in Tieren und Pflanzen vor.

Biosynthese

Beim Menschen liegt das Gen für die Variante H1(0) auf Chromosom 22, alle anderen Varianten sind in einer Gruppe auf Chromosom 6 zu finden. Vom Translationsprodukt wird jeweils das Start-Methionin abgespalten. Die Länge und die Molekülmasse des resultierenden Proteins können aus der Tabelle abgelesen werden.

Variante Protein Länge (aa) Protein Masse (kDa) UniProt-Eintrag
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H1.1 214 21,7 | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q02539}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}
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H1.T 206 21,9 | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P22492}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}

Biologische Funktion

Histon H1 markiert die Position, an der sich die DNA um das Histonoctamer schlingt. In der G1-Phase des Zellzyklus beginnt die Phosphorylierung des Proteins und schreitet bis zum Ende der Zelle fort, ist jedoch nicht gleich verteilt über den Zellkern; man vermutet, dass aktive (stark transkribierte) Gene und hoher Phosphorylierungsgrad von H1 zusammenhängen.

H1 wird auch poly(ADP-ribosyl)iert. Diese Veränderung, bei der 60 bis 80 ADP-Ribose-Moleküle an mehreren Stellen an H1 angehängt werden (beispielsweise durch das Enzym PARP-1), führt zu einer Öffnung des Nukleosoms und hängt mit der DNA-Reparatur zusammen.<ref>Ronald Berezney, Kwang W. Jeon (Hrsg.): Structural and Functional Organization of the Nuclear Matrix. Academic Press, 1995, ISBN 0-12-364565-4, S. 214–217.</ref>

Andere Histon-Proteine

Siehe auch

Einzelnachweise

<references />