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Brazzein

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Brazzein }}
Bändermodell nach PDB 2BRZ
Brazzein }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 1brz, 2brz }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 54 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Brazzein ist ein in den Früchten der westafrikanischen Lianenpflanze Pentadiplandra brazzeana vorkommendes Protein. Es besitzt im Vergleich zu Zucker eine 500- bis 2.000-fache Süßkraft bei geringem Energiegehalt und Temperaturbeständigkeit. Dies macht es attraktiv als Zuckerersatzstoff in der industriellen Nahrungsmittelproduktion.<ref name="BIO-39-95">H. Izawa, M. Ota, M. Kohmura, Y. Ariyoshi: Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein. In: Biopolymers. Band 39, Nummer 1, Juli 1996, S. 95–101, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0006-3525|0}}{{#ifeq:1|0|[!]

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Entdeckung

Bei Verhaltensstudien an Affen im zentralafrikanischen Gabun im Jahre 1984 stellten die französischen Anthropologen Marcel und Anette Hladik fest, dass die Tiere sich bevorzugt von den roten Früchten der Lianenpflanze Pentadiplandra brazzeana ernährten. Als Ursache dieses Verhaltens machten sie die enorme Süße der Früchte aus. 1994 wurde Brazzein erstmals an der University of Wisconsin–Madison isoliert.<ref name="BIO-39-95" />

Struktur

Brazzein ist ein kleines monomeres Protein, bestehend aus 54 Aminosäuren, mit einem Pyroglutamat am N-Terminus und vier intramolekularen Disulfidbrücken, mit einer Molekülmasse von 6.473 Da.<ref>Ming, D. & Hellekant, G. (1994): Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B. In: FEBS Lett. Bd. 355, S. 106–108. PMID 7957951, doi:10.1016/0014-5793(94)01184-2</ref><ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P56552}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> Brazzein ist bisher der kleinste und einer der süßesten unter den proteinergen Süßstoffen. Die dreidimensionale Proteinstruktur zeigt eine α-Helix und drei anti-parallele β-Faltblätter.<ref>Caldwell, J.E. et al. (1998): Solution structure of the thermostable sweet-tasting protein brazzein. In: Nat. Struct. Biol. Bd. 5, S. 427–31. PMID 9628478</ref><ref>PDB 2BRZ</ref> Die Tertiärstruktur weist keinerlei Ähnlichkeit zu den bekannten Strukturen von Monellin und Thaumatin auf.

Brazzein aus natürlichen Quellen besteht aus einer Mischung von pGlu-Brazzein (80 %) und des-pGlu-Brazzein (20 %), wobei das des-pGlu-Brazzein doppelt so süß ist wie das pGlu-Brazzein.<ref>Hellekant, G. & Danilova, V. (2005): Brazzein a small, sweet protein: discovery and physiological overview. In: Chem. Senses. Bd. 30, S. I88-I89. PMID 15738210 doi:10.1093/chemse/bjh127</ref>

Verwendung als industrieller Süßstoff

Brazzein eignet sich aufgrund seiner langanhaltenden und starken Süßkraft sowie der guten Verträglichkeit für Diabetiker als Zuckerersatz für die industrielle Massenproduktion von Nahrungsmitteln, wie auch die Proteine Thaumatin, Mabinlin, Miraculin, Monellin, Pentadin und Curculin.<ref name="Bilal">M. Bilal, L. Ji, S. Xu, Y. Zhang, H. M. Iqbal, H. Cheng: Bioprospecting and biotechnological insights into sweet-tasting proteins by microbial hosts-a review. In: Bioengineered. Band 13, Nummer 4, April 2022, S. 9815–9828, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 35435127, }} PMC 9161876 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Es ist mit 50 mg/ml gut in Wasser löslich, und sowohl über einen weiten pH-Wertbereich als auch hitzebeständig, was wichtig für die industrielle Verarbeitung z. B. in Backwaren ist.<ref name="HB-2000">F. Angus, J. Dalzell, G. Birch: Ingredients Handbook - Sweeteners - 2nd edition Leatherhead Publishing ed. 2000</ref><ref name="FEBS-355-106">D. Ming, G. Hellekant: Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B. In: FEBS letters. Band 355, Nummer 1, November 1994, S. 106–108, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0014-5793|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1

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}}. PMID 7957951.</ref> Zudem ist sein Geschmack zuckerähnlicher als der der meisten anderen Süßungsmittel.

Patentierungen

Obwohl die Früchte der Pentadiplandra brazzeana in Zentralafrika seit langem bekannt sind, wird Brazzein durch die Universität Wisconsin als deren eigene Erfindung beansprucht; Zusammenhänge mit den natürlichen Vorkommen in Gabun weist die Universität zurück.<ref name="HOUSE-1999">Environmental Audit House of Commons - Second Report - APPENDIX 7 - Trade Related Intellectual Property Rights (TRIPs) and Farmers' Rights Session 1998-99. 23 November 1999.</ref> Die Universität hält drei Patente auf Verbindungen, die aus Pentadiplandra brazzeana isoliert werden, bzw. auf die industrielle Herstellung von Brazzein (US 5,326,580, US 5,346,998, US 5,527,555). Die Patentierung von Brazzein wird daher von GRAIN und Greenpeace als Biopiraterie eingestuft.<ref name="GRAIN-1998-36">The European Patent Directive: License to Plunder Briefing published by Genetic Resources Action International, GRAIN, Barcelona, Mai 1998.</ref> Die zitierten Patente aus den 1990er Jahren sind aber bereits erloschen; Patente auf Basis der Naturstoffe – ohne die Nutzung genveränderter Organismen – sind daher nicht mehr möglich.

Literatur

  • Walters, D.E. & Hellekant, G. (2006): Interactions of the sweet protein brazzein with the sweet taste receptor. In: J. Agric. Food. Chem. Bd. 54, S. 10129–10133. PMID 17177550
  • Zhao, Q. et al. (2005): Probing the sweet determinants of brazzein: wild-type brazzein and a tasteless variant, brazzein-ins(R18a-I18b), exhibit different pH-dependent NMR chemical shifts. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. Bd. 335, 256–263. PMID 16105551
  • Assadi-Porter, F.M. et al. (2003): Correlation of the sweetness of variants of the protein brazzein with patterns of hydrogen bonds detected by NMR spectroscopy. In: J. Biol. Chem. Bd. 278, S. 31331–31339. PMID 12732626

Einzelnachweise

<references />